| Melittin | ||||||||
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 Melittin | ||||||||
| Identificadores | ||||||||
| Símbolo | Melittin | |||||||
| Pfam | PF01372 | |||||||
| InterPro | IPR002116 | |||||||
| SCOP2 | 2mlt / SCOPe / SUPFAM | |||||||
| TCDB | 1.C.18 | |||||||
| Superfamilia OPM | 151 | |||||||
| Proteína OPM | 2 millones | |||||||
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| Identificadores | |
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Modelo 3D ( JSmol ) | |
| CHEBI | |
| CHEMBL | |
| ChemSpider | |
| Tarjeta de información ECHA | 100.157.496  |
| Malla | Melitten |
PubChem CID | |
| UNII | |
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| Propiedades | |
| C 131 H 229 N 39 O 31 | |
| Masa molar | 2846.46266 |
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
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| Referencias de Infobox | |
La melitina es el componente principal (40-60% del peso seco) y la principal sustancia dolorosa del veneno de abeja ( Apis mellifera ) . Melittin es un péptido básico que consta de 26 aminoácidos . [2]
Función
La función principal de la melitina como componente del veneno de abeja es causar dolor y destrucción del tejido de los intrusos que amenazan una colmena. Sin embargo, en las abejas melíferas, la melitina no solo se expresa en la glándula del veneno, sino también en otros tejidos cuando se infecta con patógenos. Las dos moléculas de veneno, melitina y secapina , que se sobreexpresan en las abejas melíferas infectadas con varios patógenos, posiblemente indiquen un papel de la melitina en la respuesta inmune de las abejas a las enfermedades infecciosas . [3]
Estructura
Melittin es un péptido pequeño sin puente disulfuro ; la parte N -terminal de la molécula es predominantemente hidrófoba y la parte C -terminal es hidrófila y fuertemente básica . En el agua, forma un tetrámero pero también puede integrarse espontáneamente en las membranas celulares. [4]
Mecanismo de acción
La inyección de melitina en animales y seres humanos provoca sensación de dolor. Tiene fuertes efectos superficiales en las membranas celulares que provocan la formación de poros en las células epiteliales y la destrucción de los glóbulos rojos . Melittin también activa las células nociceptores (receptores del dolor) a través de una variedad de mecanismos. [2]
La melitina puede abrir los canales del nociceptor térmico TRPV1 a través de los metabolitos de la ciclooxigenasa, lo que da como resultado la despolarización de las células nociceptores. Los efectos de formación de poros en las células provocan la liberación de citocinas proinflamatorias. También activa receptor acoplado a proteína G mediada por apertura de canales potenciales receptor transitorio . Finalmente, la melitina regula al alza la expresión de los canales de sodio Nav1.8 y Nav1.9 en las células nociceptores, lo que provoca una activación del potencial de acción a largo plazo y una sensación de dolor. [2]
Melitina inhibe la proteína quinasa C, Ca 2+ proteína / calmodulina dependiente de quinasa II, miosina luz cadena quinasa, y Na + / K + -ATPasa (membrana de sinaptosomas). La mellitina bloquea las bombas de transporte como la Na + -K + -ATPasa y la H + -K + -ATPasa. [2]
Toxicidad de una picadura de abeja
La melitina es el principal compuesto del veneno de abeja y es responsable de la posible letalidad de una picadura de abeja, que provoca una reacción anafiláctica en algunas personas. [5] En los sitios de múltiples picaduras, se presenta dolor localizado, hinchazón y enrojecimiento de la piel , y si se tragan las abejas, se puede desarrollar una inflamación potencialmente mortal de la garganta y las vías respiratorias. [5]
Utilice
La terapia con veneno de abeja se ha utilizado en la medicina tradicional para tratar diversos trastornos, [6] aunque su toxicidad no específica ha limitado la investigación científica sobre sus efectos potenciales. [7]
Referencias
- ^ Melitten - Resumen compuesto , PubChem .
- ↑ a b c d Chen J, Guan SM, Sun W, Fu H (2016). "Melittin, la principal sustancia dolorosa del veneno de abeja" . Boletín de neurociencia . 32 (3): 265-272. doi : 10.1007 / s12264-016-0024-y . PMC 5563768 . PMID 26983715 .
- ^ Doblete V, Poeschl Y, Gogol-Döring A, Alaux C, Annoscia D, Aurori C, et al. (Marzo de 2017). "Unidad en defensa: los trabajadores de las abejas exhiben respuestas moleculares conservadas a diversos patógenos" . BMC Genomics . 18 (1): 207. doi : 10.1186 / s12864-017-3597-6 . PMC 5333379 . PMID 28249569 .
- ^ Terwilliger TC, Eisenberg D (1982). "La estructura de la melitina. II. Interpretación de la estructura" (PDF) . La revista de química biológica . 257 (11): 6016–6022. PMID 7076662 .
- ^ a b "Veneno de abeja" . Drugs.com. 8 de junio de 2020 . Consultado el 11 de septiembre de 2020 .
- ^ Rady I, Siddiqui IA, Rady M, Mukhtar H (2017). "Melitina, un componente peptídico importante del veneno de abeja y sus conjugados en la terapia del cáncer" . Letras de cáncer . 402 : 16–31. doi : 10.1016 / j.canlet.2017.05.010 . PMC 5682937 . PMID 28536009 .
- ^ Liu CC, Hao DJ, Zhang Q, An J, Zhao JJ, Chen B, Zhang LL, Yang H (2016). "Aplicación de veneno de abeja y su principal componente melitina para el tratamiento del cáncer". Quimioterapia y farmacología del cáncer . 78 (6): 1113-1130. doi : 10.1007 / s00280-016-3160-1 . PMID 27677623 . S2CID 12596298 .
Enlaces externos
- Melitten en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
