Proteína de unión a metales
La unión de iones metálicos mediante quelación se consigue habitualmente mediante histidinas o cisteínas . En algunos casos, esto es una parte necesaria de su plegado y mantenimiento de una estructura terciaria . Alternativamente, una proteína de unión a metales puede mantener su estructura sin el metal (forma apo) y unirse como ligando (por ejemplo, como parte de la homeostasis del metal ). En otros casos, se utiliza un cofactor metálico coordinado en el sitio activo de una enzima para ayudar a la catálisis .
Las etiquetas de poli-histidina (de seis o más residuos de His consecutivos) se utilizan para la purificación de proteínas mediante la unión a columnas con níquel o cobalto, con afinidad micromolar. [2] Se ha demostrado que los péptidos de polihistidina naturales, que se encuentran en el veneno de la víbora Atheris squamigera, se unen a Zn (2+), Ni (2+) y Cu (2+) y afectan la función de las metaloproteasas del veneno. [3] Además, las regiones de baja complejidad ricas en histidina se encuentran en las proteínas de unión a metales y especialmente a las de unión de níquel-cobalto. [4] Estas regiones de baja complejidad ricas en histidina tienen una longitud promedio de 36 residuos, de los cuales 53% histidina, 23% aspartato, 9% glutamato. [4]Curiosamente, los dominios estructurados con propiedades de unión a metales también tienen frecuencias muy similares de estos aminoácidos que participan en la coordinación del metal. [5] En consecuencia, se ha planteado la hipótesis de que estos dominios estructurados de unión a metales podrían haberse originado y evolucionado / optimizado a partir de regiones proteicas de baja complejidad de unión a metales con contenido de aminoácidos similar. [4]
