Una metaloexopeptidasa es un tipo de enzima que actúa como una metaloproteinasa exopeptidasa . Estas enzimas tienen un mecanismo catalítico que involucra un metal , a menudo zinc . Funcionan en biología molecular como agentes que cortan los enlaces peptídicos terminales (o penúltimos) que terminan las cadenas peptídicas. De manera análoga a cortar el extremo de una barra de pan, el proceso libera un solo aminoácido (o dipéptido) para su uso.
Los términos "metalocarboxipeptidasa", "metalocarboxipeptidasa" y "metalocarboxipeptidasa" se utilizan para describir una metaloexopeptidasa carboxipeptidasa . Estas peptidasas se dirigen específicamente al extremo C-terminal , el grupo carboxilo no unido (-COOH) en un extremo distinto de la cadena de aminoácidos (cortando un lado de una barra de pan en lugar del extremo).
Utilizando el sistema de números de la Comisión de Enzimas ( número CE), las metalocarboxipeptidasas se clasifican en EC 3.4.17 . [1] Ejemplos de estos compuestos en el genoma humano incluyen AGBL1 y AGBL2, también conocidos como ATP / GTP Binding Protein-Like 1 y 2, respectivamente. El primero reside en el cromosoma 15 y está formado por 951,392 pares de bases (bases), mientras que el último reside en el cromosoma 11 y está formado por 56,221 bases. [2] [3]