Una carboxipeptidasa ( número CE 3.4.16 - 3.4.18) es una enzima proteasa que hidroliza (escinde) un enlace peptídico en el extremo carboxi-terminal (C-terminal) de una proteína o péptido . Esto contrasta con las aminopeptidasas , que escinden los enlaces peptídicos en el extremo N de las proteínas. Los seres humanos, los animales, las bacterias y las plantas contienen varios tipos de carboxipeptidasas que tienen diversas funciones que van desde el catabolismo hasta la maduración de proteínas.
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Mecanismo
El mecanismo para producir carboxipeptidasa implica que el sustrato coordinado del agua es reemplazado por sustrato de grupos carbonilo (C = O).
![Carboxypeptidase-anhydride mechanism.png](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/f/fa/Carboxypeptidase-anhydride_mechanism.png/220px-Carboxypeptidase-anhydride_mechanism.png)
Funciones
Las primeras carboxipeptidasas estudiadas fueron las implicadas en la digestión de los alimentos (carboxipeptidasas pancreáticas A1, A2 y B). Sin embargo, la mayoría de las carboxipeptidasas conocidas no están implicadas en el catabolismo ; ayudan a madurar proteínas (p. ej., modificación postraduccional ) o regulan procesos biológicos. Por ejemplo, la biosíntesis de péptidos neuroendocrinos como la insulina requiere una carboxipeptidasa. Las carboxipeptidasas también funcionan en la coagulación de la sangre , la producción de factores de crecimiento , la cicatrización de heridas , la reproducción y muchos otros procesos.
Clasificaciones
Por mecanismo de sitio activo
Las carboxipeptidasas generalmente se clasifican en una de varias familias según su mecanismo de sitio activo.
- Las enzimas que utilizan un metal en el sitio activo se denominan "metalocarboxipeptidasas" (número CE 3.4.17).
- Otras carboxipeptidasas que usan residuos de serina del sitio activo se denominan "carboxipeptidasas de serina" (número CE 3.4.16).
- Aquellos que usan una cisteína de sitio activo se denominan "cisteína carboxipeptidasa" (o " tiol carboxipeptidasas") (número CE 3.4.18).
Estos nombres no se refieren a la selectividad del aminoácido que se escinde.
Por preferencia de sustrato
Otro sistema de clasificación para las carboxipeptidasas se refiere a su preferencia de sustrato.
- En este sistema de clasificación, las carboxipeptidasas que tienen una preferencia más fuerte por aquellos aminoácidos que contienen cadenas de hidrocarburos aromáticos o ramificados se denominan carboxipeptidasa A (A para aromático / alifático ).
- Las carboxipeptidasas que escinden los aminoácidos cargados positivamente ( arginina , lisina ) se denominan carboxipeptidasa B (B para básico ).
Una metalocarboxipeptidasa que escinde un glutamato C-terminal del péptido N-acetil-L-aspartil-L-glutamato se denomina " glutamato carboxipeptidasa ".
Una serina carboxipeptidasa que escinde el residuo C-terminal de los péptidos que contienen la secuencia -Pro-Xaa (Pro es prolina, Xaa es cualquier aminoácido en el extremo C-terminal de un péptido) se denomina " prolilcarboxipeptidasa ".
Activación
Algunas carboxipeptidasas, pero no todas, se producen inicialmente en forma inactiva; esta forma precursora se denomina procarboxipeptidasa . En el caso de la carboxipeptidasa A pancreática, la forma de zimógeno inactivo , procarboxipeptidasa A, se convierte en su forma activa, carboxipeptidasa A, mediante la enzima tripsina . Este mecanismo asegura que las células en las que se produce la procarboxipeptidasa A no sean digeridas por sí mismas.
Ver también
- Carboxipeptidasa E
- Carboxipeptidasa A
- Categoría enzimática CE número 3.4
- Inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina, también conocido como carboxipeptidasa plasmática B2
- transpeptidasa bacteriana , una alanina carboxipeptidasa
- la bradicinina se descompone entre otras enzimas por la carboxipeptidasa N
- La carboxipeptidasa D-Ala es una proteína de unión a penicilina
- La fenilalanina podría inhibir la carboxipeptidasa A
- Martha L. Ludwig [1]
Referencias
- ^ http://www.nasonline.org/publications/biographical-memoirs/memoir-pdfs/ludwig-martha.pdf
enlaces externos
- Carboxipeptidasas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Sección de proteasa Stryer libro '02