Las proteínas de transporte de la membrana mitocondrial, también conocidas como proteínas portadoras mitocondriales , son proteínas que existen en las membranas de las mitocondrias . Sirven para transportar [2] moléculas y otros factores, como iones , dentro o fuera de los orgánulos. Las mitocondrias contienen tanto una membrana interna como una externa, separadas por el espacio entre membranas o la membrana límite interna. La membrana externa es porosa, mientras que la interna restringe el movimiento de todas las moléculas. Las dos membranas también varían en potencial de membrana y pH. [3]Estos factores juegan un papel en la función de las proteínas transportadoras de la membrana mitocondrial. Hay 53 transportadores de membrana mitocondrial humana descubiertos, [4] con muchos otros que se sabe que aún necesitan ser descubiertos.
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Membrana externa mitocondrial
La membrana mitocondrial externa forma el borde de las mitocondrias hacia el entorno celular. Las proteínas mitocondriales de la membrana externa cumplen funciones de biogénesis e integración mitocondrial entre las mitocondrias y el sistema celular. La membrana externa consta de dos tipos de proteínas integrales, incluidas proteínas con barril β transmembrana y proteínas con uno o más anclajes de membrana α helicoidales. [5] [6]
Proteínas de la membrana externa de barril β
Complejo TOM
El complejo TOM , parte del supercomplejo TOM / TIM, es esencial para la translocasina de casi todas las proteínas mitocondriales, que consta de al menos 7 subunidades diferentes. Tom20 y Tom70 son los receptores primarios, mientras que las subunidades Tom40, Tom22, Tom7, Tom6 y Tom5 forman el complejo TOM estable. [7] [8] [9] Las proteínas receptoras Tom70 y Tom20 reconocen proteínas precursoras entrantes, en las que Tom70 es responsable del acoplamiento de precursores de proteínas hidrófobas acompañadas de chaperonas citosólicas y Tom 20 reconoce proteínas precursoras de las vías de presecuencia. [10] [11] [12] [13] [14] [15] [16] Tom40 es el canal conductor de proteínas del complejo con estructura de barril beta, [17] [18] que forma un canal selectivo de cationes . Tom40 tiene un gran diámetro de poro de 22 Å que puede permitir la acomodación de la estructura proteica parcialmente plegada [19] La pared interna de Tom40 tiene una región cargada que permite la interacción con proteínas precursoras hidrófilas mientras que el precursor hidrófobo del portador ADP / ATP puede reticularse con la región hidrofóbica de Tom40. Tres pequeñas proteínas Tom5, Tom6, Tom7 interactúan estrechamente con Tom40 para ensamblar y estabilizar el complejo. El complejo TOM también consta de un dímero de Tom40 o proteínas pequeñas de Tom que se mantienen unidas por dos subunidades de Tom22. [20] [21] La clasificación de proteínas en los compartimentos mitocondriales siempre comienza en el complejo TOM. El complejo TOM forma dos sitios de salida para las proteínas precursoras (Tom40, Tom7 y el dominio del espacio intermembrana de Tom22) que promueven la transferencia de precursores que contienen presecuencia al complejo TIM23. [20]
Complejo SAM
El Complejo SAM es esencial para clasificar y ensamblar proteínas de barril beta desde el lado del espacio intermembrana hacia la membrana externa. [22] [23] [24] El complejo SAM consta de tres subunidades: la proteína de barril β Sam50 y dos subunidades periféricas Sam35 y Sam37. [22] [25] [26] Sam50 pertenece a la familia de proteínas Omp85 conservadas que se puede caracterizar por un barril β de 16 hebras y por un número diferente de dominios asociados al transporte de polipéptidos (POTRA). [23] [24] Sam50 expone un solo dominio POTRA hacia el espacio intermembrana. [26] [27] Sam35 tapa el barril β Sam50, estabilizando el núcleo de la proteína translocase. [26] [28] [29] Sam50 y Sam35 son responsables de la unión de los precursores de las proteínas de barril β, que contienen una señal β conservada formada por la última cadena β. [30] [31] El barril β de Sam50 es el dominio funcional que inserta y pliega las proteínas del sustrato en la membrana externa.
Sam35 se une a Sam50 e interactúa estrechamente con Sam37, en el que Sam37 no se une a Sam50. Sam37 y Sam35 tienen una conformación similar a la glutatión-S-transferasa, excepto que no poseen los residuos necesarios para la actividad enzimática. Sam37 acomoda la liberación de las proteínas de barril β plegadas del complejo SAM. [31]
Canal iónico aniónico dependiente del voltaje o VDAC
El VDAC (canal iónico aniónico dependiente del voltaje) es importante para el intercambio de pequeños iones y metabolitos hidrófilos con el citosol, que es impulsado por el gradiente de concentración a través de la membrana externa. VDAC es la proteína más abundante en la membrana externa. [32] [33] Al igual que Tom40, VDAC tiene una estructura de barril β con hebras β antiparalelas que pueden facilitar el paso de proteínas de membrana de barril β. VDAC tiene un tamaño de poro de 2-4 nm para pequeñas moléculas hidrófilas. VDAC juega un papel crucial en la facilitación del metabolismo energético al transportar ADP y ATP dentro y fuera de la membrana externa. VDAC también acomoda el paso de NADH y muchos metabolitos aniónicos. El funcionamiento del VDAC depende del voltaje en el que se cierra a alto voltaje y puede abrirse parcialmente hacia una selectividad aniónica ligeramente reducida. [34] [35]
Proteínas α-helicoidales de la membrana externa
El complejo de importación mitocondrial (MIM)
Las rutas de importación de anclajes de membrana α-helicoidales o proteínas ancladas a señales se llevan a cabo principalmente por proteínas de la membrana externa. [6] Tom70 puede reconocer los precursores de las proteínas politópicas o de múltiples extensiones, pero no pueden pasar a través del canal Tom40. [12] [36] [37] Tom70 transfiere las proteínas precursoras al complejo MIM. El complejo MIM constituye los principales insertos de proteínas alfa helicoidales en la membrana diana. [12] [13] [37] El complejo MIM consta de varias copias de Mim1 y una o dos copias de Mim2. Ambas subunidades son necesarias para estabilizar las proteínas asociadas y para la biogénesis de las proteínas de la membrana externa [38].
Membrana interna mitocondrial
La membrana mitocondrial interna es una estructura que rodea la matriz mitocondrial , caracterizada por muchos pliegues y compartimentos que forman crista y es el sitio de fosforilación oxidativa y síntesis de ATP. [3] [39] La alta concentración de cardiolipina , un tipo de lípido y aproximadamente el 20% de la composición de la membrana interna, la hace impermeable a la mayoría de las moléculas. Se requieren transportadores especializados dispuestos en configuraciones específicas para regular la difusión de moléculas a través de la membrana. La estructura de la membrana interna provoca un potencial de membrana de aproximadamente 180 mV. [39]
Supercomplejo de la cadena respiratoria
El supercomplejo de la cadena respiratoria se encuentra en las crestas de la membrana interna. Está compuesto por múltiples complejos que trabajan juntos para impulsar la fosforilación oxidativa y la síntesis de ATP. Los complejos no pueden funcionar sin que estén presentes las otras partes del supercomplejo respiratorio. [39] El supercomplejo es el sitio de la cadena de transporte de electrones mitocondrial. [40]
NADH / ubiquinona oxidorreductasa
La NADH / ubiquinona oxidorreductasa, también conocida como complejo I, es la primera y más grande proteína de la cadena respiratoria mitocondrial. Consiste en un brazo de membrana, incrustado dentro de la membrana mitocondrial interna, y un brazo de matriz, que se extiende fuera de la membrana. Hay 78 hélices transmembrana y tres bombas de protones. La unión de los dos brazos es el sitio de conducción de NADH a ubiquinol. [39] El complejo I es un andamio necesario para los complejos III y IV, y no funcionará sin la presencia de estos otros complejos. [40]
Citocromo c reductasa, succinato deshidrogenasa y citocromo c oxidasa
La citocromo c reductasa, también conocida como complejo III, es la segunda proteína de la cadena respiratoria. Bombea electrones del complejo I, a través de la succinato deshidrogenasa (complejo II) al citocromo c (complejo IV). Los complejos III y IV son bombas de protones que bombean protones H + fuera de la matriz mitocondrial y trabajan en conjunto con el complejo I para crear el gradiente de protones que se encuentra en la membrana interna. El citocromo c es una proteína portadora de electrones que viaja entre los complejos III y IV y desencadena la apoptosis si abandona las crestas. El complejo IV pasa electrones al oxígeno, el aceptor final en la cadena de transporte de electrones mitocondrial. [40] [3]
Translocaciones de la membrana interna
Complejo TIM
El complejo TIM es una proteína translocasa ubicada en la membrana interna. Es parte del supercomplejo TOM / TIM , que se extiende por el espacio intermembrana. [41] El complejo TIM es responsable de clasificar las proteínas en la matriz mitocondrial o en la membrana. TIM22 y TIM23 son las subunidades principales. TIM 22 es responsable de permitir que otros transportadores mitocondriales se inserten en la membrana interna, mientras que TIM23 lee proteínas con un precursor N-terminal para importarlas a la membrana o matriz. [42]
ADP, ATP translocase
ADP, ATP translocase es responsable de regular el movimiento de ADP y ATP dentro y fuera de la membrana interna. El ATP se clasifica en el citosol, mientras que el ADP se clasifica en la matriz mitocondrial para someterse a la fosforilación oxidativa. Debido a la demanda constante de producción de ATP, ADP, translocases de ATP se encuentran en mayor abundancia que otros transportadores. [43] [44] ADP, ATP translocase es una proteína pequeña, ~ 30-33 kDa, compuesta de 6 hélices α transmembrana, que forman 3 dominios repetidos para una estructura general similar a un embudo en la membrana. Hacia el centro de la estructura del embudo tiene un bucle de 7 aminoácidos 12. Es estructuralmente único en comparación con otras proteínas que interactúan con ATP porque carece de monofosfato de adenosina y requiere al menos dos grupos fosfato para permitir el paso de la molécula. Está compuesto por 297 residuos de aminoácidos, de los cuales 18 son moléculas cargadas. La translocasa de ADP, ATP se abre en presencia de Ca2 +. [44] [39]
Proteínas de transporte de fosfato
Las proteínas de transporte de fosfato son similares en estructura y ambas son parte de la misma familia de portadores mitocondriales. Consiste en 6 hélices α transmembrana, pero carece del bucle 12 de 7 aminoácidos que se encuentra en ADP, ATP translocase. Las proteínas transportadoras de fosfato son responsables del transporte de fosfato a través de la membrana interna, por lo que pueden usarse en la fosforilación de ADP. [39]
Mutaciones de los transportadores de membrana mitocondrial
Las mutaciones del ADN que codifica las proteínas de transporte de la membrana mitocondrial están relacionadas con una amplia gama de enfermedades y trastornos, como miocardiopatía, encefalopatía, distrofia muscular, epilepsia, neuropatía y displasia de las uñas. [45] La mayoría de las mutaciones de los transportadores de membrana mitocondrial son autosómicas recesivas. Las mutaciones en los transportadores dentro de la membrana mitocondrial interna afectan principalmente a los tejidos de alta energía debido a la interrupción de la fosforilación oxidativa. [4] [45] Por ejemplo, la función mitocondrial disminuida se ha relacionado con la insuficiencia cardíaca y la hipertrofia. Esta respuesta mitocondrial se traduce en un cambio hacia la glucólisis y la producción de lactato que puede provocar la formación de tumores y la proliferación de los tejidos. [46]
Ejemplos de
Entre los ejemplos de proteínas de transporte mitocondrial se incluyen los siguientes:
- El poro de transición de la permeabilidad mitocondrial , que se abre en respuesta al aumento de la carga de calcio mitocondrial (Ca 2+ ) y al estrés oxidativo [47]
- El uniportador de calcio mitocondrial que transporta el calcio desde el citosol de la célula a la matriz mitocondrial [47] [48]
- El intercambiador mitocondrial de sodio / calcio , que transporta iones Ca 2+ fuera de la matriz a cambio de iones Na + . Estas proteínas de transporte sirven para mantener los gradientes eléctricos y químicos adecuados en las mitocondrias al mantener los iones y otros factores en el equilibrio adecuado entre el interior y el exterior de las mitocondrias.
Ver también
- Portador mitocondrial
- Proteína de transporte de membrana
Referencias
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