En enzimología , una ornitina ciclodesaminasa ( EC 4.3.1.12 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
ornitina ciclodesaminasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 4.3.1.12 | |||||||
No CAS. | 9054-76-6 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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![Ornitina ciclodesaminasa.svg](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/e/e2/Ornithine_cyclodeaminase.svg/480px-Ornithine_cyclodeaminase.svg.png)
Por tanto, esta enzima tiene un sustrato , L-ornitina , y dos productos , L-prolina y NH 4 .
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente las amoniaco liasas, que escinden los enlaces carbono-nitrógeno. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-ornitina amoniaco liasa (ciclizante; formadora de L-prolina) . Otros nombres de uso común incluyen ornitina ciclasa , ornitina ciclasa (desaminante) y L-ornitina amoniaco liasa (ciclación) . Esta enzima participa en la biosíntesis de arginina y prolina . Emplea un cofactor , NAD + .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto dos estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1U7H y 1X7D .
Referencias
- Costilow RN, Laycock L (1971). "Ornitina ciclasa (desaminadora). Purificación de una proteína que convierte la ornitina en prolina y definición de las condiciones óptimas de ensayo". J. Biol. Chem. 246 (21): 6655–60. PMID 4399881 .
- Muth WL, Costilow RN (1974). "Ornitina ciclasa (desaminante). II. Propiedades de la enzima homogénea". J. Biol. Chem. 249 (23): 7457–62. PMID 4373469 .
- Espineda CE, Linford AS, Devine D, Brusslan JA (1999). "El gen AtCAO, que codifica la clorofila a oxigenasa, es necesario para la síntesis de clorofila b en Arabidopsis thaliana" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 96 (18): 10507-11. Código Bibliográfico : 1999PNAS ... 9610507E . doi : 10.1073 / pnas.96.18.10507 . PMC 17919 . PMID 10468639 .
- Goodman JL, Wang S, Alam S, Ruzicka FJ, Frey PA, Wedekind JE (2004). "Ornitina ciclodesaminasa: estructura, mecanismo de acción e implicaciones para la familia mu-cristalina". Bioquímica . 43 (44): 13883–91. doi : 10.1021 / bi048207i . PMID 15518536 .
- Alam S, Wang SC, Ruzicka FJ, Frey PA, Wedekind JE (2004). "Análisis de cristalización y difracción de rayos X de ornitina ciclodesaminasa de Pseudomonas putida". Acta Crystallogr. D . 60 (Pt 5): 941–4. doi : 10.1107 / S0907444904005256 . PMID 15103146 .