La prolina (símbolo Pro o P ) [5] es un ácido orgánico clasificado como aminoácido proteinogénico (utilizado en la biosíntesis de proteínas ), aunque no contiene el grupo amino -NH
2sino que es más bien una amina secundaria . El nitrógeno de la amina secundaria está en la forma NH 2 + protonada en condiciones biológicas, mientras que el grupo carboxi está en la forma -COO - desprotonada . La "cadena lateral" del carbono α se conecta al nitrógeno formando un bucle de pirrolidina , clasificándolo como un aminoácido alifático . No es esencial en los seres humanos, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo a partir del aminoácido no esencial L - glutamato . Está codificado por todos los codones que comienzan con CC (CCU, CCC, CCA y CCG).
La prolina es el único aminoácido secundario proteinogénico que es una amina secundaria, ya que el átomo de nitrógeno está unido tanto al carbono α como a una cadena de tres carbonos que juntos forman un anillo de cinco miembros.
La prolina fue aislada por primera vez en 1900 por Richard Willstätter, quien obtuvo el aminoácido mientras estudiaba la N-metilprolina y sintetizó la prolina mediante la reacción de la sal sódica del malonato de dietilo con el 1,3-dibromopropano . Al año siguiente, Emil Fischer aisló prolina a partir de caseína y los productos de descomposición del éster γ-ftalimido-propilmalónico, [6] y publicó la síntesis de prolina a partir del éster ftalimido-propilmalónico. [7]
La prolina se deriva biosintéticamente del aminoácido L - glutamato . El glutamato-5-semialdehído se forma primero mediante glutamato 5-quinasa (dependiente de ATP) y glutamato-5-semialdehído deshidrogenasa (que requiere NADH o NADPH). Esto luego puede ciclar espontáneamente para formar ácido 1-pirrolina-5-carboxílico , que se reduce a prolina por la pirrolina-5-carboxilato reductasa (usando NADH o NADPH), o se convierte en ornitina por la ornitina aminotransferasa , seguido de la ciclación por la ornitina ciclodesaminasa. para formar prolina. [9]
Se ha descubierto que la L- prolina actúa como un agonista débil del receptor de glicina y de los receptores de glutamato ionotrópicos tanto NMDA como no NMDA ( AMPA / cainato ) . [10] [11] [12] Se ha propuesto que sea una excitotoxina endógena potencial . [10] [11] [12] En las plantas , la acumulación de prolina es una respuesta fisiológica común a varios tipos de estrés, pero también es parte del programa de desarrollo de los tejidos generativos (por ejemplo, el polen ). [13]
La estructura cíclica distintiva de la cadena lateral de la prolina le da a la prolina una rigidez conformacional excepcional en comparación con otros aminoácidos. También afecta la tasa de formación de enlaces peptídicos entre la prolina y otros aminoácidos. Cuando la prolina está unida como amida en un enlace peptídico, su nitrógeno no está unido a ningún hidrógeno, lo que significa que no puede actuar como donante de enlaces de hidrógeno , pero puede ser un aceptor de enlaces de hidrógeno.