En enzimología , una pectina liasa también conocida como pectoliasa es una pectinasa natural, un tipo de enzima que degrada la pectina . Se produce comercialmente para la industria alimentaria a partir de hongos y se utiliza para destruir el almidón de fruta residual , conocido como pectina , en el vino y la sidra . En el cultivo de células vegetales, se usa en combinación con la enzima celulasa para generar protoplastos al degradar las paredes celulares de las plantas .
pectina liasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 4.2.2.10 | |||||||
No CAS. | 9033-35-6 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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La pectina liasa es una enzima que cataliza la reacción química.
- Escisión eliminatoria del éster metílico de (1-> 4) -alfa-D-galacturonano para dar oligosacáridos con grupos 4-desoxi-6-O-metil-alfa-D-galacto-4-enuronosilo en sus extremos no reductores
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente aquellas liasas de carbono-oxígeno que actúan sobre los polisacáridos.
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (1-> 4) -6-O-metil-alfa-D-galacturonan liasa . Otros nombres de uso común incluyen:
- endo-pectina liasa,
- pectina metiltranseliminasa,
- pectina trans-eliminasa,
- pectoliasa,
- PL,
- PMGL,
- PNL y
- polimetilgalacturónica transeliminasa.
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 3 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1IDJ , 1IDK y 1QCX .
Aplicaciones biotecnológicas
Las pectinas liasas son las únicas pectinasas conocidas capaces de degradar las pectinas altamente esterificadas (como las que se encuentran en las frutas) en pequeñas moléculas a través del mecanismo de eliminación β sin producir metanol (que es tóxico), en contraste con la combinación de PG y PE, que normalmente son encontrado en productos comerciales. Además, la presencia de actividad enzimática indeseable en las pectinasas comerciales puede ser perjudicial para el aroma porque son responsables de producir un sabor desagradable volátil. Hay muchos informes de clarificación de jugos de frutas mediante pectina liasas.
La pectinasa alcalina es inapropiada para su uso en la industria alimentaria debido al pH ácido de los jugos de frutas. Sin embargo, tienen una demanda muy alta en las industrias textiles. Se utilizan para el enchado de fibras vegetales como el ramio , el cáñamo , el yute , el lino y el cáñamo . El primer informe sobre el resecamiento del cáñamo solar (Crotalaria juncea) por la pectina liasa producida por Aspergillus flavus MTCC 7589 se publicó en 2008, pero este aspecto de las pectina liasas debe investigarse más a fondo. [1] [2] [3] [4]
Referencias
- ^ Yadav S, Yadav PK, Yadav D, Yadav KD (2008). "Purificación y caracterización de una pectina liasa ácida producida por Aspergillus ficuum cepa MTCC 7591 apta para clarificación de jugos de frutas". Annals of Microbiology . 58 (1): 61–65. doi : 10.1007 / BF03179446 . S2CID 34944691 .
- ^ Yadav S, Yadav PK, Yadav D, Yadav KD (2008). "Purificación y caracterización de una pectina liasa alcalina de Aspergillus flavus". Process Biochem . 43 (5): 547–552. doi : 10.1016 / j.procbio.2008.01.015 .
- ^ Mantovani CF, Geimba MP, Brandelli A (2005). "Clarificación enzimática de jugos de frutas por pectina liasa fúngica". Food Biotechnol . 19 (3): 173–181. doi : 10.1080 / 08905430500316284 . S2CID 83712284 .
- ^ Kapoor M, Beg QK, Bhushan B, Singh K, Dadhich KS, Hoondal GS (2001). "Aplicación de poligalacturonasa alcalina termoestable de Bacillus sp. MG-ep-2 en el desgomado de fibras de ramio (Boehemeria nivea) y cáñamo solar (Crotalaria juncea)". Process Biochem . 6 : 803–807. doi : 10.1016 / S0032-9592 (00) 00282-X .
Otras lecturas
- Albersheim P, Neukom H, Deuel H (1960). "Uber die Bildung von ungesattigten Abbauprodukten durch ein pekinabbauendes Enzym". Helv. Chim. Acta . 43 (5): 1422-1426. doi : 10.1002 / hlca.19600430525 .
- Pickersgill R, Jenkins J (1997). "Dos estructuras cristalinas de pectina liasa A de Aspergillus revelan un cambio conformacional impulsado por el pH y una sorprendente divergencia en las hendiduras de unión al sustrato de pectina y pectato liasas" . Estructura . 5 (5): 677–89. doi : 10.1016 / S0969-2126 (97) 00222-0 . PMID 9195887 .
- Kester HC, Visser J (1994). "Purificación y caracterización de la pectina liasa B, una nueva enzima pectinolítica de Aspergillus niger" . FEMS Microbiol. Lett . 120 (1–2): 63–68. doi : 10.1111 / j.1574-6968.1994.tb07008.x .
- Mutenda KE, Korner R, Christensen TM, Mikkelsen J, Roepstorff P (2002). "Aplicación de espectrometría de masas para determinar la actividad y especificidad de la pectina liasa A". Carbohidr. Res . 337 (13): 1217–27. doi : 10.1016 / S0008-6215 (02) 00127-1 . PMID 12110197 .