En enzimología , una pectina liasa , también conocida como pectoliasa , es una pectinasa natural, un tipo de enzima que degrada la pectina . Se produce comercialmente para la industria alimentaria a partir de hongos y se utiliza para destruir el almidón residual de la fruta , conocido como pectina , en el vino y la sidra . En el cultivo de células vegetales, se utiliza en combinación con la enzima celulasa para generar protoplastos mediante la degradación de las paredes celulares de las plantas .
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , concretamente aquellas liasas carbono-oxígenas que actúan sobre los polisacáridos.
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (1->4)-6-O-metil-alfa-D-galacturonano liasa . Otros nombres de uso común incluyen:
A fines de 2007, se han resuelto 3 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1IDJ , 1IDK y 1QCX .
Las pectinaliasas son las únicas pectinasas conocidas capaces de degradar pectinas altamente esterificadas (como las que se encuentran en las frutas) en pequeñas moléculas mediante un mecanismo de eliminación β sin producir metanol (que es tóxico), en contraste con la combinación de PG y PE, que normalmente son encontrado en productos comerciales. Además, la presencia de actividad enzimática indeseable en las pectinasas comerciales puede ser perjudicial para el aroma porque son responsables de producir un sabor volátil desagradable. Hay muchos informes de clarificación de jugo de frutas por pectina liasas.
La pectinasa alcalina es inapropiada para su uso en la industria alimentaria debido al pH ácido de los jugos de frutas. Sin embargo, tienen una demanda muy alta en las industrias textiles. Se utilizan para el enriado de fibras vegetales como el ramio , el cáñamo sunn , el yute , el lino y el cáñamo . El primer informe sobre el enriamiento del cáñamo sunn (Crotalaria juncea) por la pectina liasa producida por Aspergillus flavus MTCC 7589 se publicó en 2008, pero este aspecto de las pectina liasas debe investigarse más a fondo. [1] [2] [3] [4]