La proteína de transferencia de fosfatidilinositol (PITP) o cebado en la proteína de exocitosis 3 (PEP3) es un dominio citosólico ubicuo involucrado en el transporte de fosfolípidos desde su sitio de síntesis en el retículo endoplásmico y Golgi a otras membranas celulares . [1] [2]
También se ha demostrado que PITP es un componente esencial de la maquinaria de síntesis de polifosfoinosítidos y, por lo tanto, se requiere para la señalización adecuada por parte del factor de crecimiento epidérmico y f-Met-Leu-Phe, así como para la exocitosis . El papel de PITP en la síntesis de polifosfoinosítidos también puede explicar su implicación en el tráfico vesicular intracelular . [1]
Junto con la familia Sec14p estructuralmente no relacionada (que se encuentra en Pfam PF00650), esta familia puede unirse/intercambiar una molécula de fosfatidilinositol (PI) o fosfatidilcolina (PC) y, por lo tanto, ayuda a su transferencia entre diferentes compartimentos de membrana. Hay tres subfamilias: todas comparten un dominio similar a PITP N-terminal, cuya secuencia está muy conservada. Se describe como consistente en tres regiones. Se cree que la región N-terminal se une al lípido y contiene dos hélices y una hoja beta de ocho hebras, en su mayoría antiparalela. Una región de bucle intermedia, que se cree que desempeña un papel en las interacciones proteína-proteína, la separa de la región C-terminal, que muestra la mayor variación de secuencia y puede estar involucrada en la unión a la membrana. Este motivo marca a PITP como parte de la superfamilia de dominios SRPBCC ( START /RHOalphaC/PITP/ Bet v1 /CoxG/CalC) más grande.[ cita requerida ]
PITP alfa ( UniProt Q00169 ) tiene una afinidad 16 veces mayor por PI que por PC. Junto con PITP beta (UniProt P48739 ), se expresa de forma ubicua en todos los tejidos. [3]