Toxina formadora de poros
Las proteínas formadoras de poros ( PFT , también conocidas como toxinas formadoras de poros ) generalmente son producidas por bacterias e incluyen una serie de exotoxinas proteicas, pero también pueden ser producidas por otros organismos como las lombrices de tierra , que producen lisenina . Con frecuencia son citotóxicos (es decir, matan células ), ya que crean poros no regulados en la membrana de las células objetivo.
Los PFT se pueden dividir en dos categorías, según la arquitectura de hélice alfa o barril beta de su canal transmembrana [1], que puede consistir en
Las β-PFT se denominan así debido a sus características estructurales: están compuestas principalmente por dominios basados en β-cadenas . Tienen secuencias divergentes y Pfam las clasifica en varias familias que incluyen leucocidinas, Etx-Mtx2, toxina-10 y aegerolisina. Las estructuras cristalográficas de rayos X han revelado algunos puntos en común: la α-hemolisina [3] y la leucocidina S de Panton-Valentine [4] están relacionadas estructuralmente. De manera similar, aerolisina [5] y toxina de Epsilon clostridial. [6] y Mtx2 están vinculados en la familia Etx / Mtx2. [7]
Las ß-PFT incluyen una serie de toxinas de interés comercial para el control de insectos plaga. Estas toxinas son potentes pero también muy específicas para una gama limitada de insectos objetivo, lo que los convierte en agentes de control biológico seguros.
Los miembros insecticidas de la familia Etx / Mtx2 incluyen Mtx2 [7] y Mtx3 [8] de Lysinibacillus sphaericus que pueden controlar mosquitos vectores de enfermedades humanas y también Cry15, Cry23, Cry33, Cry38, Cry45, Cry51, Cry60, Cry64 y Cry74 de Bacillus thuringiensis [9] que controlan una variedad de plagas de insectos que pueden causar grandes pérdidas a la agricultura.
Las toxinas insecticidas de la familia Toxin-10 muestran una similitud general con las estructuras de aerolisina y toxina Etx / Mtx2, pero difieren en dos características notables. Si bien todas estas toxinas presentan un dominio de cabeza y un dominio de cola de hoja beta extendido más grande, en la familia Toxin_10, la cabeza se forma exclusivamente a partir de la región N-terminal de la secuencia de aminoácidos primaria, mientras que las regiones de toda la secuencia de proteínas contribuyen al dominio principal en las toxinas Etx / Mtx2. Además, los dominios de la cabeza de las proteínas Toxin_10 muestran características similares a las lectinas de los dominios de unión a carbohidratos. Los únicos objetivos naturales informados de las proteínas Toxin_10 son los insectos. Con la excepción de Cry36 [10] y Cry78, [9]las toxinas Toxin_10 parecen actuar como toxinas binarias de dos partes. Las proteínas asociadas en estas combinaciones pueden pertenecer a diferentes grupos estructurales, dependiendo de la toxina individual: dos proteínas Toxin_10 (BinA y BinB) actúan juntas en la toxina mosquitocida Bin de Lysinibacillus sphaericus; [11] Toxin_10 Cry49 es co-dependiente del miembro de la familia de toxinas de 3 dominios Cry48 para su actividad contra las larvas del mosquito Culex ; [12] y la proteína Cry35 de Bacillus thuringiensis Toxin_10 interactúa con la familia de aegerolysin Cry34 para matar al gusano de la raíz del maíz occidental . [13] Este par de toxinas se ha incluido en plantas resistentes a insectos como el maíz SmartStax .
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