Radical SAM es una designación para una superfamilia de enzimas que utilizan un [4Fe-4S] + clúster a reductivamente cleave S -adenosyl- L metionina (SAM) para generar un radical , por lo general un 5'- desoxiadenosilo radical , como crítico intermedio . [1] [2] Estas enzimas utilizan este potente radical intermedio para realizar una serie de transformaciones inusuales (desde la perspectiva de la química orgánica), a menudo para funcionalizar enlaces CH inactivados. Las enzimas SAM radicales están involucradas en la biosíntesis de cofactores , activación de enzimas, modificación de péptidos , postranscripcióny modificaciones postraduccionales , formación de grupos de metaloproteínas , modificación del ARNt , metabolismo de lípidos, biosíntesis de antibióticos y productos naturales, etc. La gran mayoría de las enzimas SAM radicales conocidas pertenecen a la superfamilia SAM radical , [3] [4] y tienen una cisteína - motivo rico que coincide o se parece a CxxxCxxC. Actualmente, se considera la superfamilia de enzimas más grande. [1]
Radical_SAM | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Radical_SAM | |||||||
Pfam | PF04055 | |||||||
InterPro | IPR007197 | |||||||
SCOP2 | 102114 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Historia y mecanismo
A partir de 2001, se han identificado 645 enzimas SAM de radicales únicos de 126 especies en los tres dominios de la vida. [3] Según las bases de datos EFI y SFLD, se prevé que más de 220.000 enzimas SAM radicales estén implicadas en 85 tipos de transformaciones bioquímicas. [5]
El mecanismo de estas reacciones implica la transferencia de un grupo metilo o adenosilo del azufre al hierro. El complejo de organohierro resultante libera posteriormente el radical orgánico. El último paso recuerda el comportamiento de las adenosil y las metilcobalaminas . [6]
Nomenclatura
Todas las enzimas, incluida la superfamilia SAM radical, siguen una guía sencilla para la denominación sistemática. La denominación sistemática de enzimas permite un proceso de denominación uniforme que es reconocido por todos los científicos para comprender la función correspondiente. La primera palabra del nombre de la enzima a menudo muestra el sustrato de la enzima. La posición de la reacción sobre el sustrato también estará en la parte inicial del nombre. Por último, la clase de la enzima se describirá en la otra mitad del nombre que terminará en el sufijo -asa. La clase de enzima describirá lo que hace o cambia la enzima en el sustrato. Por ejemplo, una ligasa combina dos moléculas para formar un nuevo enlace. [7]
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Clasificación de reacciones
Las enzimas representativas / prototipo solo se mencionarán para cada esquema de reacción. Se anima a la audiencia a investigar más sobre los estudios actuales sobre enzimas SAM radicales. Muchos de los cuales son responsables de reacciones fascinantes pero importantes.
Las enzimas SAM radicales y sus mecanismos conocidos antes de 2008 están bien resumidos por Frey et al , 2008 ( [2] ). Desde 2015, más artículos de revisión sobre enzimas SAM radicales están abiertos al público. Los siguientes son solo algunos de los muchos recursos informativos sobre enzimas SAM radicales.
- Avances recientes en enzimología SAM radical: nuevas estructuras y mecanismos: [3]
- Enzimas radicales de S-adenosilmetionina: [4]
- Enzimas radicales de S-adenosilmetionina (SAM) en la biosíntesis de cofactores: un tesoro de reacciones complejas de reordenamiento de radicales orgánicos: [5]
- Arquitecturas moleculares y funciones de las enzimas radicales y sus proteínas (re) activadoras: [6]
Metilación de carbono
Las metilasas / metiltransferasas SAM radicales son uno de los subgrupos más grandes pero diversos y son capaces de metilar una amplia gama de centros de carbono y fósforo no reactivos. Estas enzimas se dividen en cuatro clases (Clase A, B, C y D) con mecanismos de metilación representativos. La característica compartida de las tres clases principales A, B y C es el uso de SAM, dividido en dos funciones distintas: una como fuente de un donante de grupo metilo y la segunda como fuente de radical 5'-dAdo. [9] [10] La clase D recientemente documentada utiliza un mecanismo de metilación diferente.
Subfamilia clase A
- Las enzimas de clase A metilan residuos de adenosina específicos en ARNr y / o ARNt. [11] [12] En otras palabras, son enzimas SAM de radicales modificadores de bases de ARN.
- Las mejor caracterizadas mecánicamente son las enzimas RlmN y Cfr. Ambas enzimas metilan el sustrato añadiendo un fragmento de metileno procedente de la molécula SAM. [9] [13] Por lo tanto, RlmN y Cfr se consideran metil sintasas en lugar de metiltransferasas.
Subfamilia clase B
- Las enzimas de clase B son las más grandes y versátiles que pueden metilar una amplia gama de centros de carbono y fósforo. [12]
- Estas enzimas requieren un cofactor de cobalamina ( vitamina B12 ) como vehículo intermedio del grupo metilo para transferir un grupo metilo de SAM al sustrato. [11]
- Una enzima representativa bien investigada es TsrM, que implica la metilación del triptófano en la biosíntesis de tioestreptonas . [9]
Subfamilia clase C
- Se informa que las enzimas de clase C desempeñan funciones en la biosíntesis de productos naturales complejos y metabolitos secundarios. Estas enzimas metilan sustratos heteroaromáticos [11] [12] y son independientes de la cobalamina. [14]
- Estas enzimas contienen tanto el motivo radical SAM y exhiben una sorprendente similitud de secuencia con la coproporirinógeno III oxidasa (HemN), una enzima SAM radical involucrada en la biosíntesis del hemo [9] [12]
- Recientemente, se ha informado de una investigación mecanicista detallada sobre dos importantes metilasas SAM de radicales de clase C:
- TbtI participa en la biosíntesis del potente antibiótico tiopéptido tiomuracina. [15]
- Se sugiere que Jaw5 sea responsable de las modificaciones del ciclopropano . [dieciséis]
Subfamilia clase D
- La clase D es la más recientemente descubierta y se ha demostrado que no usa SAM para la metilación, que es diferente de las tres clases descritas anteriormente. [10] En cambio, estas enzimas usan metilentetrahidrofolato como donante de metilo.
- Se propone que el prototipo MJ0619 desempeñe un papel en la biosíntesis del cofactor metanopterina que se requiere en la metanogesis, una vía esencial de producción de metano que se encuentra predominantemente en el dominio arcaico. [12] [10]
Metiltiolación de ARNt
Las metiotransferasas pertenecen a un subconjunto de enzimas SAM radicales que contienen dos grupos [4Fe-4S] + y un dominio SAM radical. Las metiltiotransferasas desempeñan un papel importante en la catalización de la metiltiolación en nucleótidos de ARNt o anticodones a través de un mecanismo redox. Se cree que la modificación por tiolación mantiene la eficiencia y la fidelidad de la traducción. [17] [18] [19] [20]
MiaB y RimO son prototipos bacterianos y bien caracterizados para metiltiotransferasas modificadoras de ARNt
- MiaB introduce un grupo metiltio a los derivados isopentenilados de A37 en el ARNt de S. Typhimurium y E. coli utilizando una molécula SAM para generar el radical 5'-dAdo para activar el sustrato y un segundo SAM para donar un átomo de azufre al sustrato. [21] [22]
- RimO es responsable de la modificación postraduccional de Asp88 de la proteína ribosómica S12 en E. coli . [23] [24] Una estructura cristalina recientemente determinada arroja luz sobre la acción mecanicista de RimO. La enzima cataliza la formación de puentes de pentasulfuro que unen dos grupos de Fe-S para permitir la inserción de azufre en el sustrato. [25]
eMtaB es la metiltiotransferasa designada en células eucariotas y arqueales. eMtaB cataliza la metiltiolación de tRNA en la posición 37 en N6-treonilcarbamoiladenosina. [26] Se ha informado y se ha sugerido que YqeV, un homólogo bacteriano de eMtaB, funciona de manera similar a MiaB y RimO. [26]
Inserción de azufre en enlaces CH no reactivos
Las sulfurtransferasas son un pequeño subconjunto de enzimas SAM radicales. Dos ejemplos bien conocidos son BioB y LipA, que son responsables independientemente de la síntesis de biotina y del metabolismo del ácido lipoico, respectivamente. [1]
- BioB o biotina sintasa es una enzima SAM radical que emplea un centro [4Fe-4S] para tiolar la detiobitina, convirtiéndola así en biotina o también conocida como vitamina B7. La vitamina B7 es un cofactor utilizado en las reacciones de carboxilación , descarboxilación y transcarboxilación en muchos organismos. [1]
- LipA o lipoil sintasa es radical SAM sulfurtransferasa que utiliza dos grupos [4Fe-4S] para catalizar el paso final en la biosíntesis del ácido lipoico. [1]
Inserción de carbono
La nitrogenasa es una metalozima con función esencial en la reacción biológica de fijación de nitrógeno . El grupo M ([MoFe 7 S 9 C-homocitrato]) y el grupo P ([Fe 8 S 7 ]) son metaloclusters muy singulares presentes en la nitrogenasa. La nitrogenasa mejor estudiada hasta la fecha es la nitrogenasa Mo con grupos M y grupos P que desempeñan funciones importantes en la reducción del sustrato. [27] El sitio activo de Mo nitrogenasa es el grupo M, un grupo de azufre metálico que contiene un carburo en su núcleo. Dentro de la biosíntesis del grupo M, se ha reconocido que la enzima SAM radical NifB cataliza una reacción de inserción de carbono, lo que lleva a la formación de un precursor del grupo M sin Mo / homocitrato. [28]
Descarboxilación oxidativa anaeróbica
- Un ejemplo bien estudiado es HemN. La hemN o coproporfirinógeno III oxidasa anaeróbica es una enzima SAM radical que cataliza la descarboxilación oxidativa del coproporfirinógeno III a protoporfirinógeno IX, un intermedio importante en la biosíntesis del hemo. Un estudio publicado recientemente muestra evidencia que apoya que HemN utiliza dos moléculas SAM para mediar en la transferencia de hidrógeno mediada por radicales para la descarboxilación secuencial de los dos grupos propionato del coproporfirinógeno III. [29]
- Se ha informado recientemente que el archaen reductor de sulfato hipertermofílico Archaeoglobus fulgidus permite la oxidación anaeróbica de n- alcanos de cadena larga . [30] Se informa que PflD es responsable de la capacidad de A. fulgidus para crecer en una amplia gama de carbonos insaturados y ácidos grasos. Aún se está realizando una caracterización bioquímica y mecanicista detallada de PflD, pero los datos preliminares sugieren que PflD puede ser una enzima SAM radical.
Modificación postraduccional de proteínas
- Las sulfatasas dependientes de formil-glicina [31] requieren la modificación postraduccional crítica de un sitio activo de cisteína [32] o residuo de serina [33] [34] en una Cα-formilglicina. [35] Una enzima SAM radical llamada anSME [36] [34] cataliza esta modificación postraduccional de una manera independiente del oxígeno. [33]
Formación de radicales proteicos
Las enzimas activadoras de enzimas de radicales glicilo (GRE-AEs) son un subconjunto de radicales SAM que pueden albergar un radical glicilo estable y catalíticamente esencial en su estado activo. La química subyacente se considera la más simple en la superfamilia SAM de radicales con la abstracción del átomo de H por el radical 5'-dAdo que es el producto de la reacción. [1] Algunos ejemplos incluyen:
- La enzima activadora de piruvato formiato liasa (PFL-AE) cataliza la activación de PFL, una enzima central en el metabolismo anaeróbico de la glucosa en microbios. [1]
- La bencilsuccinato sintasa (BSS) es una enzima central en el catabolismo anaeróbico del tolueno . [1]
Modificaciones de péptidos
Las enzimas SAM radicales que pueden catalizar péptidos reticulados de azufre a tioéter de carbono alfa (sactipéptidos) son importantes para generar una clase esencial de péptidos con importantes propiedades antibacterianas. [37] [38] Estos péptidos pertenecen a la clase emergente de péptidos sintetizados ribosómicamente y modificados postraduccionalmente (RiPP). [5]
Otro subconjunto importante de enzimas SAM de radicales modificadores de péptidos son las enzimas portadoras del dominio SPASM / Twitch. Las enzimas SPASM / Twitch llevan una extensión C-terminal funcionalizada para la unión de dos grupos [4Fe-4S], especialmente importante en las modificaciones postraduccionales de péptidos. [39] [40] [41] [5]
Los siguientes ejemplos son enzimas representativas que pueden catalizar modificaciones de péptidos para generar productos naturales o cofactores específicos.
- TsrM en la biosíntesis de tioestreptones [42] [43]
- PoyD [44] y PoyC [45] en la biosíntesis de politeonamida
- TbtI en la biosíntesis de tiomuracina [14]
- NosN en la biosíntesis de nosiheptídicos [46]
- YydG en la biosíntesis de epipéptidos [47] [48]
- MoaA en la biosíntesis de molibdopterina [46] [49]
- PqqE en la biosíntesis de pirroloquinolina quinona [46]
- TunB en la biosíntesis de tunicamicina [46]
- OxsB en la biosíntesis de oxetanocina [46]
- BchE en la biosíntesis de bacterioclorofila anaeróbica [46]
- F0 sintasas en la biosíntesis del cofactor F420 [50] [51]
- MqnE y MqnC en la biosíntesis de menaquinona [46] [49]
- QhpD en el procesamiento postraduccional de quinohemoproteína amina deshidrogenasa [52]
- RumMC2 en la biosíntesis de ruminococina C [37] [53]
Epimerización
Las epimerasas SAM radicales son responsables de la introducción regioselectiva de D-aminoácidos en RiPP. [48] Se han descrito a fondo dos enzimas bien conocidas en las vías biosintéticas de RiPP. [5]
Se han descrito a fondo dos enzimas bien conocidas en las rutas biosintéticas de RiPP. [5]
- PoyD instala numerosos D-estereocentros en la enzima PoyA para, en última instancia, ayudar a facilitar la biosíntesis de politeonamida. [44] La politeoamida es un potente agente citotóxico natural que forma poros en las membranas. [54] Este péptido citotoxina es producido naturalmente por bacterias no cultivadas que existen como simbiontes en una esponja marina. [55]
- La epimerasa YydG modifica dos posiciones de aminoácidos en YydF en Bacillus subtilis Gram-positivos . [5] [48] Un estudio reciente ha informado que el YydF agregado extrínsecamente media la disipación posterior del potencial de membrana a través de la permeabilización de la membrana, lo que resulta en la muerte del organismo. [47]
Reordenamientos complejos del esqueleto de carbono
Se ha demostrado que otro subconjunto de la superfamilia SAM de radicales cataliza los reordenamientos del esqueleto de carbono, especialmente en las áreas de reparación del ADN y biosíntesis de cofactores.
- La lisasa del fotoproducto de esporas de ADN (SPL) es un SAM radical que puede reparar los dímeros de timina del ADN (producto de esporas, SP) causados por la radiación UV. [56] A pesar de las incógnitas restantes y las controversias que involucran la reacción catalizada por SPL, es seguro que SPL utiliza SAM como un cofactor para generar el radical 5'-dAdo para revertir SP a dos residuos de timina. [57] [17] [58] [59] [60]
- HydG es un SAM radical responsable de generar CO y CN - ligandos en la [Fe-Fe] -hidrogenasa (HydA) en varias bacterias anaeróbicas. [17]
- Los radicales SAM MoaA y MoaC están involucrados en la conversión de GTP en monofosfato de piranopterina cíclico (cPMP). En general, ambos juegan un papel importante en la biosíntesis de molibdopterina . [17]
Otras reacciones
- Un estudio reciente ha informado de una nueva enzima SAM radical con actividad liasa intrínseca que es capaz de catalizar la reacción de transferencia de lisina, generando ARNt que contienen archaosina específicos de arqueas. [61]
- La viperina es una enzima SAM radical estimulada por interferón que convierte CTP en ddhCTP (3ʹ-desoxi-3 ', 4ʹdidehidro-CTP), que es un terminador de cadena para RdRps virales y, por lo tanto, un compuesto antivírico natural. [62]
Consideraciones clínicas
- Se ha demostrado que la deficiencia de tRNA metiltiotransferasa eMtaB humana es responsable de la síntesis anormal de insulina y la predisposición a la diabetes tipo 2 . [63]
- Se ha informado que las mutaciones en la GTP ciclasa MoaA humana conducen a una deficiencia de cofactor de molibdeno, una enfermedad generalmente mortal acompañada de síntomas neurológicos graves. [64]
- Las mutaciones en la enzima modificadora Tyw1 de wybutosine -tRNA humano promueven la infección por retrovirus . [sesenta y cinco]
- Las alteraciones en la enzima modificadora del ARNt humano Elp3 dan como resultado la progresión hacia la esclerosis lateral amiotrófica (ELA). [sesenta y cinco]
- Se ha demostrado que las mutaciones en el antivírico humano RSAD1 están asociadas con cardiopatías congénitas. [sesenta y cinco]
- Las mutaciones en la sulfurtransferasa LipA humana se han relacionado con la encefalopatía por glicina , la piruvato deshidrogenasa y la deficiencia de ácido lipoico sintetasa. [sesenta y cinco]
- Las mutaciones en la metiltiotransferasa MiaB humana están relacionadas con funciones cardíacas y respiratorias deterioradas. [sesenta y cinco]
Aplicaciones Terapéuticas
Los microbios se han utilizado ampliamente para el descubrimiento de nuevos antibióticos. Sin embargo, en las últimas décadas ha surgido una creciente preocupación pública por los patógenos resistentes a múltiples fármacos. Por lo tanto, los antibióticos nuevos o desarrollados recientemente tienen una gran demanda. Los péptidos ribosómicamente sintetizados y postraduccionalmente modificados (RiPP) están recibiendo más atención como un grupo más nuevo e importante de antibióticos gracias a que tienen un espectro de actividad muy estrecho, que puede beneficiar a los pacientes, ya que sus efectos secundarios serán menores que los de amplio espectro. antibióticos. [66] [67] A continuación se muestran algunos ejemplos de enzimas SAM radicales que han demostrado ser dianas prometedoras para el desarrollo de antibióticos y antivirales.
- Se informa que la inhibición de la enzima SAM radical MnqE en la biosíntesis de menaoquinona es una estrategia antibacteriana eficaz contra H. pylori . [68]
- Recientemente se ha descubierto que la enzima SAM radical BlsE es una enzima central en la vía biosintética de la blasticidina S. La blasticidina S producida por Streptomyces griseochromogenes exhibe una fuerte actividad inhibidora contra el añublo del arroz causado por Pyricularia oryzae Cavara. Este compuesto inhibe específicamente la síntesis de proteínas tanto en procariotas como en eucariotas mediante la inhibición de la formación de enlaces peptídicos en la maquinaria de los ribosomas. [69]
- También se ha informado recientemente de una nueva enzima SAM de radicales fúngicos que facilita las rutas biocatalíticas para la síntesis de 3'-desoxi nucleótidos / nucleósidos. Los 3'desoxinucleótidos son una clase importante de fármacos ya que interfieren con el metabolismo de los nucleótidos y su incorporación al ADN o al ARN termina la división y replicación celular. Esta actividad explica por qué este compuesto es un grupo esencial de fármacos antivirales, antibacterianos o anticancerosos. [70]
Ejemplos de
Ejemplos de enzimas SAM de radicales que se encuentran dentro de la superfamilia SAM de radicales incluyen:
- AblA - lisina 2,3-aminomutasa ( biosíntesis de osmolitos - N-épsilon-acetil-beta-lisina)
- AlbA - subtilosina maturasa (modificación peptídica)
- AtsB - sulfatasa activasa anaeróbica (activación enzimática)
- BchE - protoporfirina-IX oxidativa ciclasa de magnesio anaeróbica (biosíntesis del cofactor - clorofila )
- BioB - biotina sintasa (biosíntesis del cofactor - biotina )
- BlsE - descarboxilasa del ácido citosilglucurónico - biosíntesis de blasticidina S
- BtrN - vía de biosíntesis de butirosina oxidorreductasa ( biosíntesis de antibióticos aminoglucósidos )
- BzaF: síntesis de 5-hidroxibencimidazol (5-HBI) (ligando de unión al cobalto de la cobalamina)
- Cfr - ARNr 23S (adenina (2503) -C (8)) - metiltransferasa - modificación del ARNr para la resistencia a los antibióticos
- CofG - FO sintasa, subunidad CofG (biosíntesis del cofactor - F420 )
- CofH - FO sintasa, subunidad CofH (biosíntesis del cofactor - F420)
- CutD - enzima activadora de trimetilamina liasa
- DarE - darobactina maturasa
- DesII - Desaminasa de biosíntesis de D-desosamina (modificación del azúcar para la biosíntesis de antibióticos macrólidos )
- EpmB - proteína de beta-lisilación del factor de elongación P (modificación de la proteína)
- HemN - coproporfirinógeno III oxidasa independiente de oxígeno (biosíntesis del cofactor - hemo )
- HmdB - proteína de biosíntesis del cofactor de hidrogenasa 5,10-meteniltetrahidrometanopterina HmdB (observe el motivo CX5CX2C inusual)
- HpnR - metilasa hopanoide C-3 (biosíntesis de lípidos - producción de 3-metilhopanoide)
- HidE - [FeFe] hidrogenasa H-cluster radical SAM maturasa (ensamblaje de metalocluster)
- HidG - [FeFe] hidrogenasa H-cluster radical SAM maturasa (ensamblaje de metalocluster)
- LipA - lipoil sintasa (biosíntesis del cofactor - lipoil)
- MftC - mycofactocin maturase sistema (péptido modificación / cofactor biosíntesis - predicho)
- MiaB - tRNA metiltiotransferasa ( modificación del tRNA )
- MoaA - GTP 3 ', 8-ciclasa (biosíntesis del cofactor - molibdopterina )
- MqnC - dehipoxantina futalosina ciclasa (biosíntesis del cofactor - menaquinona a través de la futalosina)
- MqnE - aminofutalosina sintasa (biosíntesis del cofactor - menaquinona a través de futalosina)
- NifB - proteína de biosíntesis de cofactor NifB (biosíntesis de cofactor - cofactor de FeMo)
- NirJ - radical de biosíntesis del hemo d1 proteína SAM NirJ (biosíntesis del cofactor - hemo d1)
- NosL - reordenamiento complejo de triptófano en ácido 3-metil-2-indólico - biosíntesis de nosiheptídicos [71]
- NrdG - activasa anaeróbica de ribonucleósido-trifosfato reductasa (activación enzimática)
- PflA - enzima activadora de piruvato formiato liasa (activación enzimática)
- PhpK - SAM P-metiltransferasa radical - biosíntesis de antibióticos
- PqqE - Enzima de biosíntesis de PQQ (modificación de péptidos / biosíntesis de cofactores - PQQ )
- PylB - metilornitina sintasa , proteína de biosíntesis de pirrolisina PylB (biosíntesis de aminoácidos - pirrolisina )
- QhpD (PeaB) - proteína de maduración de quinohemoproteína amina deshidrogenasa (activación enzimática)
- QueE - 7-carboxi-7-deazaguanina (CDG) sintasa
- RimO - proteína ribosomal S12 metiltiotransferasa
- RlmN - ARNr 23S (adenina (2503) -C (2)) - metiltransferasa ( modificación del ARNr )
- ScfB - SCIFF maturasa (modificación de péptidos por formación de enlaces cruzados de tioéter) [72]
- SkfB - factor de muerte por esporulación madurasa
- SplB - liasa de fotoproducto de esporas ( reparación del ADN )
- ThiC - Biosíntesis de 4-amino-5-hidroximetil-2-metilpirimidina fosfato (HMP-P) (biosíntesis del cofactor - tiamina)
- ThiH - biosíntesis de fosfato de tiazol (biosíntesis de cofactor - tiamina )
- TrnC - biosíntesis de thuricina
- TrnD - biosíntesis de thuricina
- TsrT - triptófano 2-C-metiltransferasa (modificación de aminoácidos - biosíntesis de antibióticos)
- TYW1 - 4-desmetilwiosina sintasa ( modificación del ARNt )
- YqeV - tRNA metiltiotransferasa ( modificación del tRNA )
No canónico
Además, se han descrito varias enzimas SAM de radicales no canónicos. Estos no pueden ser reconocidos por el modelo de Markov oculto de Pfam PF04055, pero aún usan tres residuos Cys como ligandos para un grupo 4Fe4S y producen un radical a partir de S-adenosilmetionina. Éstas incluyen
- ThiC (PF01964) - proteína de biosíntesis de tiamina ThiC (biosíntesis del cofactor - tiamina) (residuos de Cys cerca del extremo C-terminal) [73]
- Dph2 (PF01866) - enzima de biosíntesis de diftamida Dph2 (modificación de proteínas - diftamida en el factor de elongación de traducción 2) (nótese la producción de radicales diferentes, un radical 3-amino-3-carboxipropilo) [74]
- PhnJ (PF06007) - proteína del metabolismo del fosfonato PhnJ ( escisión del enlace fosfonato CP ) [75]
Referencias
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enlaces externos
- Lista de reacciones de la base de datos de vinculación de funciones de estructura (SFLD)