El factor de reciclaje de ribosomas o factor de liberación de ribosomas ( RRF ) es una proteína que se encuentra en las células bacterianas , así como en los orgánulos eucariotas , específicamente en las mitocondrias y los cloroplastos . Funciona para reciclar los ribosomas después de completar la síntesis de proteínas ( traducción bacteriana ). En los seres humanos, la versión mitocondrial está codificada por el gen MRRF .
El factor de reciclaje de ribosomas fue descubierto a principios de la década de 1970 por el trabajo de Akira Kaji y Akikazu Hiroshima en la Universidad de Pensilvania . [5] [6] [7] [8] Su trabajo describió el requisito de dos factores proteicos para liberar ribosomas del ARNm . Estos dos factores fueron identificados como RRF, una proteína desconocida hasta entonces, y Factor de Elongación G (EF-G), una proteína ya identificada y conocida por su función en la síntesis de proteínas . El RRF se llamaba originalmente Ribosome Releasing Factor, pero ahora se llama Ribosome Recycling Factor.
RRF logra el reciclaje de los ribosomas al dividir los ribosomas en subunidades, liberando así el ARNm unido . Esto también requiere la participación de EF-G ( GFM2 en humanos). [9] Dependiendo del tRNA, IF1 - IF3 también puede realizar reciclaje. [10]
La estructura cristalina de RRF se determinó por primera vez mediante difracción de rayos X en 1999. [13] La revelación más sorprendente fue que RRF es una imitación estructural casi perfecta del tRNA , tanto en tamaño como en dimensiones. Aquí se puede ver una vista de RRF .
A pesar del mimetismo del ARNt, el RRF se une a los ribosomas de manera muy diferente a como lo hace el ARNt . [14] Se ha sugerido que los ribosomas se unen a proteínas (o dominios de proteínas ) de forma y tamaño similares al ARNt, y esto, más que función, explica el mimetismo estructural observado.