Rop (también conocido como represor de cebador ) es una pequeña proteína responsable de mantener bajo el número de copias de ColE1 y plásmidos bacterianos relacionadosen E. coli . Estructuralmente, Rop es unaproteína de haz de cuatro hélices homodiméricaformada por la interacción antiparalela de dosmonómeros de hélice-vuelta-hélice . La estructura de la proteína Rop se ha resuelto a alta resolución. [1] Debido a su pequeño tamaño y estructura conocida, Rop se ha utilizado en eltrabajo de diseño de proteínas para reorganizar su topología helicoidal y rediseñar sus regiones de bucle. [2] En general, el paquete de cuatro hélices se ha utilizado ampliamente en el trabajo de diseño de proteínas de novo como un modelo simple para comprender la relación entre la secuencia y la estructura de aminoácidos.
Referencias
- ^ Banner, David W .; Kokkinidis, Michael; Tsernoglou, Demetrius (agosto de 1987). "Estructura de la proteína ColE1 Rop a una resolución de 1,7 Å". Revista de Biología Molecular . 196 (3): 657–675. doi : 10.1016 / 0022-2836 (87) 90039-8 . PMID 3681971 .
- ^Kresse, HP; Czubayko, M .; Nyakatura, G .; Vriend, G .; Sander, C .; Bloecker, H. (1 de noviembre de 2001). "Topología de paquete de cuatro hélices rediseñada: variantes de proteína Rop monoméricas con diferentes disposiciones de bucle" . Diseño y Selección de Ingeniería de Proteínas . 14 (11): 897–901. doi : 10.1093 / proteína / 14.11.897 . PMID 11742109 .