Un haz de hélice es un pequeño pliegue de proteínas compuesto por varias hélices alfa que suelen ser casi paralelas o antiparalelas entre sí.
Paquetes de tres hélices
Los haces de tres hélices se encuentran entre los dominios estructurales de plegado cooperativo más pequeños y más rápidos conocidos. [1] El paquete de tres hélices en el dominio del casco villin tiene solo 36 aminoácidos de largo y es un tema común de estudio en simulaciones de dinámica molecular porque su tiempo de plegado en escala de microsegundos está dentro de las escalas de tiempo accesibles para la simulación. [2] [3] La proteína accesoria del VIH de 40 residuos tiene un pliegue muy similar y también ha sido objeto de un estudio extenso. [4] No hay un motivo de secuencia general asociado con los paquetes de tres hélices, por lo que no necesariamente se pueden predecir a partir de la secuencia únicamente. Los haces de tres hélices a menudo se encuentran en proteínas de unión a actina y en proteínas de unión a ADN .
Paquetes de cuatro hélices
Los haces de cuatro hélices consisten típicamente en cuatro hélices empaquetadas en una disposición en espiral con un núcleo hidrófobo estéricamente compacto en el centro. Los pares de hélices adyacentes a menudo se estabilizan adicionalmente mediante puentes de sal entre los aminoácidos cargados. Los ejes de la hélice se orientan típicamente a unos 20 grados de sus hélices vecinas, una pendiente mucho menos profunda que en la estructura helicoidal más grande del pliegue de la globina . [5]
La topología específica de las hélices depende de la proteína; las hélices adyacentes en secuencia suelen ser antiparalelas , aunque también es posible disponer enlaces antiparalelos entre dos pares de hélices paralelas. Debido a que las bobinas en espiral diméricas son en sí mismas relativamente estables, los haces de cuatro hélices pueden ser dímeros de pares de bobinas en espiral, como en la proteína Rop . El paquete de cuatro hélices puede tener una estabilidad térmica de más de 100 ° C. Otros ejemplos de haces de cuatro hélices incluyen citocromo , la ferritina , la hormona del crecimiento humana , citoquinas , [5] y Lac represor C-terminal. El pliegue del paquete de cuatro hélices ha demostrado ser un objetivo atractivo para el diseño de proteínas de novo , con numerosas proteínas de paquete de cuatro hélices de novo que se han diseñado con éxito mediante métodos racionales [6] y combinatorios [7] . Aunque la secuencia no se conserva entre los haces de cuatro hélices, los patrones de secuencia tienden a reflejar los de las estructuras de espirales enrolladas en las que cada cuarto y séptimo residuo es hidrófobo.
Ver también
Referencias
- ^ Wickstrom, L; Okur, A; Song, K; Hornak, V; Raleigh, DP; A fuego lento, CL. (2006). "El estado desplegado del subdominio helicoidal del casco villin: estudios computacionales del papel de la estructura estabilizada localmente" . J Mol Biol . 360 (5): 1094-107. doi : 10.1016 / j.jmb.2006.04.070 . PMC 4805113 . PMID 16797585 .
- ^ Duan, Y; Kollman, PA. (1998). "Vías hacia un intermedio de plegamiento de proteínas observado en una simulación de 1 microsegundo en solución acuosa". Ciencia . 282 (5389): 740–4. Código Bibliográfico : 1998Sci ... 282..740D . doi : 10.1126 / science.282.5389.740 . PMID 9784131 .
- ^ Jayachandran, G; Vishal, V; Pande, VS. (2006). "Uso de simulación masivamente paralela y modelos de Markov para estudiar el plegamiento de proteínas: examinar la dinámica del casco de villin". J Chem Phys . 124 (16): 164902. Código bibliográfico : 2006JChPh.124p4902J . doi : 10.1063 / 1.2186317 . PMID 16674165 .
- ^ Herges, T; Wenzel, W. (2005). "In silico plegamiento de una proteína de tres hélices y caracterización de su paisaje de energía libre en un campo de fuerza de todos los átomos". Phys Rev Lett . 94 (1): 018101. arXiv : física / 0310146 . Código bibliográfico : 2005PhRvL..94a8101H . doi : 10.1103 / PhysRevLett.94.018101 . PMID 15698135 .
- ↑ a b Branden C, Tooze J. (1999). Introducción a la estructura de las proteínas 2ª ed. Garland Publishing: Nueva York, NY.
- ^ Regan, L .; DeGrado, WF (1988). "Caracterización de una proteína helicoidal diseñada a partir de primeros principios". Ciencia . 241 (4868): 976–978. Código Bibliográfico : 1988Sci ... 241..976R . doi : 10.1126 / science.3043666 . PMID 3043666 .
- ^ Hecht, MH; Das, A; Ir a; Bradley, LH; Wei, Y (2004). "Proteínas de novo de bibliotecas combinatorias diseñadas" . Ciencia de las proteínas . 13 (7): 1711-1723. doi : 10.1110 / ps.04690804 . PMC 2279937 . PMID 15215517 .
enlaces externos
- Pliegue del citocromo c de SCOP
- Paquetes de tres hélices que se unen a ácidos nucleicos SCOP
- Paquetes de cuatro hélices SCOP
- Proteínas de tipo SCOP Rop
- SCOP proteínas totalmente alfa