Una capa S ( capa superficial) es parte de la envoltura celular que se encuentra en casi todas las arqueas , así como en muchos tipos de bacterias . [1] [2] Consiste en una capa monomolecular compuesta por proteínas o glicoproteínas idénticas . Esta estructura se construye mediante autoensamblaje y encierra toda la superficie de la celda. Por tanto, la proteína de la capa S puede representar hasta el 15% del contenido total de proteína de una célula. [3]Las proteínas de la capa S están mal conservadas o no se conservan en absoluto, y pueden diferir notablemente incluso entre especies relacionadas. Dependiendo de la especie, las capas S tienen un grosor de entre 5 y 25 nm y poseen poros idénticos de 2 a 8 nm de diámetro. [4]
La terminología “capa S” se utilizó por primera vez en 1976. [5] El uso general fue aceptado en el "Primer Taller Internacional sobre Capas Superficiales de Células Bacterianas Cristalinas, Viena (Austria)" en 1984, y en el año 1987 S -capas se definieron en el Taller de la Organización Europea de Biología Molecular sobre "Capas superficiales de células bacterianas cristalinas", Viena como "Conjuntos bidimensionales de subunidades proteínicas que forman capas superficiales en células procariotas" (ver "Prefacio", página VI en Sleytr "et al. . 1988 " [6] ). Para un breve resumen de la historia de la investigación de la capa S, consulte las referencias [2] [7]
Ubicación de las capas S
- En Gram-negativas bacterias , S-capas se asocian a los lipopolisacáridos mediante interacciones iónicas, de hidratos de carbono en carbohidratos, proteína-carbohidrato y / o interacciones proteína-proteína. [2]
- En Gram-positivas bacterias cuyos S-capas a menudo contienen capa superficial de homología de dominios (SLH), la unión se produce a la peptidoglicano y a un secundario de la pared celular de polímero (por ejemplo, ácidos teicoicos). En ausencia de dominios SLH, la unión se produce mediante interacciones electrostáticas entre el extremo N-terminal cargado positivamente de la proteína de la capa S y un polímero de pared celular secundaria cargado negativamente . En Lactobacilli, el dominio de unión puede estar ubicado en el extremo C-terminal. [2]
- En las arqueas gramnegativas , las proteínas de la capa S poseen un ancla hidrófoba que se asocia con la membrana lipídica subyacente. [1] [2]
- En las arqueas grampositivas , las proteínas de la capa S se unen a la pseudomureína o la metanocondroitina. [1] [2]
Funciones biológicas de la capa S
Para muchas bacterias, la capa S representa la zona de interacción más externa con su entorno respectivo. [8] [2] Sus funciones son muy diversas y varían de una especie a otra. En muchas especies de arqueas, la capa S es el único componente de la pared celular y, por lo tanto, es importante para la estabilización mecánica y osmótica. Las funciones adicionales asociadas con las capas S incluyen:
- protección contra bacteriófagos , Bdellovibrios y fagocitosis
- resistencia a pH bajo
- barrera contra sustancias de alto peso molecular (p. ej., enzimas líticas )
- adhesión (para capas S glicosiladas )
- estabilización de la membrana (por ejemplo, el SDBC en Deinococcus radiodurans ) [9] [10]
- resistencia a la tensión electromagnética (por ejemplo, radiaciones ionizantes y altas temperaturas) [9] [10]
- provisión de sitios de adhesión para exoproteínas
- provisión de un compartimento periplásmico en procariotas grampositivos junto con el peptidoglicano y las membranas citoplásmicas
- propiedades antiincrustantes [11]
- biomineralización [12] [13] [14]
- función de tamiz molecular y barrera [15]
Estructura de la capa S
Si bien son ubicuas entre las arqueas y comunes en las bacterias, las capas S de diversos organismos tienen propiedades estructurales únicas, incluida la simetría y las dimensiones de las células unitarias, debido a diferencias fundamentales en sus componentes básicos. [16] Los análisis de secuencia de las proteínas de la capa S han predicho que las proteínas de la capa S tienen tamaños de 40 a 200 kDa y pueden estar compuestas por múltiples dominios, algunos de los cuales pueden estar relacionados estructuralmente. Desde la primera evidencia de una matriz macromolecular en un fragmento de pared celular bacteriana en la década de 1950 [17] , la estructura de la capa S se ha investigado extensamente mediante microscopía electrónica y las imágenes de resolución media de las capas S de estos análisis han proporcionado información útil sobre la S- general. morfología de la capa. Las estructuras de alta resolución de una proteína de la capa S de arqueas (MA0829 de Methanosarcina acetivorans C2A) de la familia de proteínas de mosaico de la capa S de Methanosarcinales y una proteína de la capa S bacteriana (SbsB), de Geobacillus stearothermophilus PV72, han sido determinadas recientemente por X- cristalografía de rayos. [18] [19] modelos de alta resolución En contraste con las estructuras cristalinas existentes, que han representado dominios individuales de proteínas de la capa S o componentes proteínicos menores de la S-capa, las estructuras MA0829 y SBSB han permitido del M . acetivorans y G . Stearothermophilus S-capas que se propondrán. Estos modelos exhiben hexagonal (p6) y la simetría oblicua (p2), para M . acetivorans y G . stearothermophilus S-capas, respectivamente, y sus características moleculares, incluidas las dimensiones y la porosidad, concuerdan bien con los datos de estudios de microscopía electrónica de arqueas y capas S bacterianas.
En general, las capas S exhiben una simetría de celosía oblicua (p1, p2), cuadrada (p4) o hexagonal (p3, p6). Dependiendo de la simetría de la red, cada unidad morfológica de la capa S se compone de una (p1), dos (p2), tres (p3), cuatro (p4) o seis (p6) subunidades de proteínas idénticas. El espaciado de centro a centro (o dimensiones de celda unitaria) entre estas subunidades varía de 4 a 35 nm. [2]
Autoensamblaje
Montaje in vivo
El ensamblaje de una matriz de capas S monomolecular coherente altamente ordenada en una superficie celular en crecimiento requiere una síntesis continua de un exceso de proteínas de la capa S y su translocación a sitios de crecimiento reticular. [20] Además, la información relativa a este proceso dinámico se obtuvo a partir de experimentos de reconstitución con subunidades de la capa S aisladas en las superficies celulares de las que se habían eliminado (reinserción homóloga) o en las de otros organismos (reinserción heteróloga). [21]
Montaje in vitro
Las proteínas de la capa S tienen la capacidad natural de autoensamblarse en matrices monomoleculares regulares en solución y en interfaces, como soportes sólidos, la interfaz aire-agua, películas lipídicas, liposomas, emulsomas, nanocápsulas, nanopartículas o microesferas. [2] [22] El crecimiento de cristales de la capa S sigue una ruta no clásica en la que un paso de replegamiento final de la proteína de la capa S es parte de la formación de la red. [23] [24]
Solicitud
Las proteínas nativas de la capa S ya se han utilizado hace tres décadas en el desarrollo de biosensores y membranas de ultrafiltración. Posteriormente, las proteínas de fusión de la capa S con dominios funcionales específicos (por ejemplo, enzimas, ligandos, mimotopos, anticuerpos o antígenos) permitieron investigar estrategias completamente nuevas para funcionalizar superficies en las ciencias de la vida, como en el desarrollo de nuevas matrices de afinidad, vacunas mucosas, superficies biocompatibles, microportadores y sistemas de encapsulación, o en las ciencias de los materiales como plantillas para la biomineralización. [2] [25] [26] [27]
Referencias
- ↑ a b c Albers SV, Meyer BH (2011). "La envoltura de la célula arquea". Nature Reviews Microbiología . 9 (6): 414–426. doi : 10.1038 / nrmicro2576 . PMID 21572458 .
- ^ a b c d e f g h yo j k Sleytr UB, Schuster B, Egelseer EM, Pum D (2014). "Capas S: Principios y Aplicaciones" . Reseñas de Microbiología FEMS . 38 (5): 823–864. doi : 10.1111 / 1574-6976.12063 . PMC 4232325 . PMID 24483139 .
- ^ Sleytr U, Messner P, Pum D, Sára M (1993). "Capas superficiales de células bacterianas cristalinas". Mol. Microbiol . 10 (5): 911–6. doi : 10.1111 / j.1365-2958.1993.tb00962.x . PMID 7934867 .
- ^ Sleytr U, Bayley H, Sára M, Breitwieser A, Küpcü S, Mader C, Weigert S, Unger F, Messner P, Jahn-Schmid B, Schuster B, Pum D, Douglas K, Clark N, Moore J, Winningham T, Levy S, Frithsen I, Pankovc J, Beale P, Gillis H, Choutov D, Martin K (1997). "Aplicaciones de las capas S". FEMS Microbiol. Rev . 20 (1–2): 151–75. doi : 10.1016 / S0168-6445 (97) 00044-2 . PMID 9276930 .
- ^ Sleytr UB (1976). "Autoensamblaje de las subunidades dispuestas hexagonal y tetragonalmente de las capas superficiales bacterianas y su reinserción a las paredes celulares". J. Ultrastruct. Res . 55 (3): 360–367. doi : 10.1016 / S0022-5320 (76) 80093-7 . PMID 6800 .
- ^ Sleytr UB, Messner P, Pum D, Sára M (1988). Capas superficiales de células bacterianas cristalinas . Berlín: Springer. ISBN 978-3-540-19082-0.
- ^ Sleytr UB (2016). Curiosidad y pasión por la ciencia y el arte . Serie en Biología Estructural. 7 . Singapur: World Scientific Publishing. doi : 10.1142 / 10084 . ISBN 978-981-3141-81-0.
- ^ Sleytr, UB; Beveridge, TJ (1999). "Capas S bacterianas". Trends Microbiol . 7 (6): 253–260. doi : 10.1016 / s0966-842x (99) 01513-9 . PMID 10366863 .
- ^ a b Farci D, Slavov C, Tramontano E, Piano D (2016). "La proteína de la capa S DR_2577 se une a la deinoxantina y en condiciones de desecación protege contra la radiación UV en Deinococcus radiodurans" . Fronteras en microbiología . 7 : 155. doi : 10.3389 / fmicb.2016.00155 . PMC 4754619 . PMID 26909071 .
- ^ a b Farci D, Slavov C, Piano D (2018). "Propiedades coexistentes de termoestabilidad y resistencia a la radiación ultravioleta en el complejo principal de la capa S de Deinococcus radiodurans" . Photochem Photobiol Sci . 17 (1): 81–88. Código bibliográfico : 2018PcPbS..17 ... 81F . doi : 10.1039 / c7pp00240h . PMID 29218340 .
- ^ Rothbauer M, Küpcü S, Sticker D, Sleytr UB, Ertl P (2013). "Explotación de la anisotropía de la capa S: orientación de nanocapa dependientes del pH para micropatrones celulares". ACS Nano . 7 (9): 8020–8030. doi : 10.1021 / nn403198a . PMID 24004386 .
- ^ Schultze-Lam S, Harauz G, Beveridge TJ (1992). "Participación de una capa de cianobacterias S en la formación de minerales de grano fino" . J. Bacteriol . 174 (24): 7971–7981. doi : 10.1128 / jb.174.24.7971-7981.1992 . PMC 207533 . PMID 1459945 .
- ^ Shenton W., Pum D, Sleytr UB, Mann S (1997). "Síntesis de superredes de CdS utilizando capas S bacterianas autoensambladas". Naturaleza . 389 (6651): 585–587. doi : 10.1038 / 39287 .
- ^ Mertig M, Kirsch R, Pompe W, Engelhardt H (1999). "Fabricación de matrices de nanocluster altamente orientadas mediante plantillas biomoleculares". EUR. Phys. J. D . 9 (1): 45–48. Código Bibliográfico : 1999EPJD .... 9 ... 45M . doi : 10.1007 / s100530050397 .
- ^ Sára M, Sleytr, UB (1987). "Producción y características de membranas de ultrafiltración con poros uniformes a partir de matrices bidimensionales de proteínas". J. Membr. Sci . 33 (1): 27–49. doi : 10.1016 / S0376-7388 (00) 80050-2 .
- ^ Pavkov-Keller T, Howorka S, Keller W (2011). La estructura de las proteínas de la capa S bacterianas . Prog. Molec. Biol. Transl. Sci . Progreso en Biología Molecular y Ciencias Traslacionales. 103 . págs. 73–130. doi : 10.1016 / B978-0-12-415906-8.00004-2 . ISBN 9780124159068. PMID 21999995 .
- ^ Houwink, AL (1953). "Una monocapa macromolecular en la pared celular de Spirillum spec". Biochim Biophys Acta . 10 (3): 360–6. doi : 10.1016 / 0006-3002 (53) 90266-2 . PMID 13058992 .
- ^ Arbing MA, Chan S, Shin A, Phan T, Ahn CJ, Rohlin L, Gunsalus RP (2012). "Estructura de la capa superficial de los metanogénicos Methanosarcina acetivorans arqueos" . Proc Natl Acad Sci USA . 109 (29): 11812–7. Código Bibliográfico : 2012PNAS..10911812A . doi : 10.1073 / pnas.1120595109 . PMC 3406845 . PMID 22753492 .
- ^ Baranova E, Fronzes R, Garcia-Pino A, Van Gerven N, Papapostolou D, Péhau-Arnaudet G, Pardon E, Steyaert J, Howorka S, Remaut H (2012). "La estructura de SbsB y la reconstrucción de celosía revelan el ensamblaje de la capa S activada por Ca2 +". Naturaleza . 487 (7405): 119–22. Código Bib : 2012Natur.487..119B . doi : 10.1038 / nature11155 . PMID 22722836 .
- ^ Fagan RP, Fairweather NF (2014). "Biogénesis y funciones de las capas S bacterianas" (PDF) . Reseñas de la naturaleza. Microbiología . 12 (3): 211-222. doi : 10.1038 / nrmicro3213 . PMID 24509785 .
- ^ Sleytr UB (1975). "Reinserción heteróloga de matrices regulares de glicoproteínas en superficies bacterianas". Naturaleza . 257 (5525): 400–402. Código Bibliográfico : 1975Natur.257..400S . doi : 10.1038 / 257400a0 . PMID 241021 .
- ^ Pum D, Sleytr UB (2014). "Reensamblaje de proteínas de la capa S". Nanotecnología . 25 (31): 312001. Código Bibliográfico : 2014Nanot..25E2001P . doi : 10.1088 / 0957-4484 / 25/31/312001 . PMID 25030207 .
- ^ Chung S, Shin SH, Bertozzi CR, De Yoreo JJ (2010). "Crecimiento autocatalizado de capas S a través de una transición amorfa a cristalina limitada por cinética de plegado" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 107 (38): 16536–16541. Código Bibliográfico : 2010PNAS..10716536C . doi : 10.1073 / pnas.1008280107 . PMC 2944705 . PMID 20823255 .
- ^ Shin SH, Chung S, Sanii B, Comolli LR, Bertozzi CR, De Yoreo JJ (2012). "Observación directa de trampas cinéticas asociadas con transformaciones estructurales que conducen a múltiples vías de ensamblaje de la capa S" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 109 (32): 12968–12973. Código bibliográfico : 2012PNAS..10912968S . doi : 10.1073 / pnas.1201504109 . PMC 3420203 . PMID 22822216 .
- ^ Ilk N, Egelseer EM, Sleytr UB (2011). "Proteínas de fusión de la capa S - principios de construcción y aplicaciones" . Curr. Opin. Biotechnol . 22 (6): 824–831. doi : 10.1016 / j.copbio.2011.05.510 . PMC 3271365 . PMID 21696943 .
- ^ Schuster B, Sleytr UB (2014). "Interfaces biomiméticas basadas en proteínas de la capa S, membranas lipídicas y biomoléculas funcionales" . JR Soc. Interfaz . 11 (96): 20140232. doi : 10.1098 / rsif.2014.0232 . PMC 4032536 . PMID 24812051 .
- ^ Schuster B, Sleytr UB (2021). "Membranas de ultrafiltración de capa S" . Las membranas . 11 (4): 275. doi : 10,3390 / membranas11040275 .