La serina / treonina-proteína quinasa 24 es una enzima que en humanos está codificada por el gen STK24 [5] [6] [7] localizado en el cromosoma 13 , banda q32.2. También se conoce como proteína quinasa 3 de mamífero similar a STE20 (MST-3). [8] La proteína tiene 443 aminoácidos de longitud y su masa es de 49 kDa. [8]
STK24 |
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![Proteína STK24 PDB 3A7F.png](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) |
Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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3A7F , 3A7G , 3A7H , 3A7I , 3A7J , 3CKW , 3CKX , 3ZHP , 4O27 , 4QML , 4QMM , 4QMN , 4QMO , 4QMP , 4QMQ , 4QMS , 4QMT , 4QMU , 4QMV , 4QMW , 4QMX , 4QMY , 4QMZ , 4QO9 , 4U8Z , 4W8D , 4W8E, 4QNA |
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Identificadores |
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Alias | STK24 , HEL-S-95, MST3, MST3B, STE20, STK3, serina / treonina quinasa 24 |
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Identificaciones externas | OMIM : 604984 MGI : 2385007 HomoloGene : 20793 GeneCards : STK24 |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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![Cromosoma 13 (humano)](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Chr. | Cromosoma 13 (humano) [1] |
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| Banda | 13q32.2 | Comienzo | 98,445,185 pb [1] |
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Final | 98.577.940 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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![Cromosoma 14 (ratón)](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Chr. | Cromosoma 14 (ratón) [2] |
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| Banda | 14 E5 | 14 64,95 cm | Comienzo | 121.286.343 pb [2] |
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Final | 121,380,011 pb [2] |
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Patrón de expresión de ARN |
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![PBB GE STK24 215188 en fs.png](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7)
![PBB GE STK24 208854 s en fs.png](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7)
![PBB GE STK24 208855 s en fs.png](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Más datos de expresión de referencia |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • actividad de transferasa • unión de nucleótidos • unión de iones metálicos • actividad quinasa • GO: proteína de unión 0001948 • unión a ATP • actividad de la proteína quinasa • serina / treonina proteína quinasa actividad • cadherina unión • MAP quinasa quinasa quinasa actividad quinasa
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Componente celular | • membrana • nucleoplasma • nucleolo • exosoma extracelular • núcleo • citosol • citoplasma • aparato de Golgi
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Proceso biológico | • vía de señalización apoptótica intrínseca en respuesta al estrés oxidativo • regulación de la regeneración de axones • fosforilación • regulación negativa de la migración celular • respuesta al peróxido de hidrógeno • transducción de señales • proceso apoptótico • fosforilación de proteínas • fase de ejecución de la apoptosis • respuesta celular al hambre • autofosforilación de proteínas • Cascada de MAPK • Activación de la actividad de MAPKKK • Regulación del ciclo celular mitótico • Cascada de señalización de la proteína quinasa activada por estrés • Regulación del proceso apoptótico • Morfogénesis por proyección de neuronas • Activación de la actividad de la proteína quinasa
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | |
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NM_001032296 NM_001286649 NM_003576 |
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RefSeq (proteína) | |
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NP_001027467 NP_001273578 NP_003567 |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 13: 98,45 - 98,58 Mb | Crónicas 14: 121,29 - 121,38 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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El gen de levadura 'Sterile 20' (STE20) funciona corriente arriba de la cascada de proteína quinasa activada por mitógenos (MAPK). En los mamíferos, las proteínas quinasas relacionadas con STE20 se pueden dividir en 2 subfamilias según su estructura y regulación. Los miembros de la subfamilia PAK (ver PAK3 ) contienen un dominio catalítico C-terminal y un dominio regulador N-terminal que tiene un dominio de unión a CDC42 . Por el contrario, los miembros de la subfamilia GCK ( MAP4K2 ), también denominada subfamilia Sps1, tienen un dominio catalítico N-terminal y un dominio regulador C-terminal sin un dominio de unión a CDC42. STK24 pertenece a la subfamilia GCK de quinasas similares a STE20. [6] [7]
La proteína estéril 20 se encontró por primera vez en la levadura . [9] La familia de quinasas relacionadas con MST-20 está creciendo, y tiene 28 miembros divididos en dos grupos: familias de quinasas activadas por p21 y quinasas del centro germinal (GCK). [10] STK24 pertenece a la subfamilia de quinasas del centro germinal (GCK) III de 20 quinasas estériles.
Las quinasas de la subfamilia GCKIII están implicadas en la regulación de múltiples funciones de las células [10] y en la interacción con la muerte celular programada 10 (CCM3). [11] La CCM es una situación vascular patológica que, al influir en los vasos sanguíneos del sistema nervioso central (SNC), puede provocar un accidente cerebrovascular, convulsiones e incluso hemorragia cerebral. [12] Se ha demostrado que STK24 y STK25 operan en la misma vía de desarrollo cardiovascular con CCM3. Según los resultados del experimento de Zhang et al., [12] la falta de STK24 no tiene ningún efecto sobre la cantidad de neutrófilos o leucocitos, así como tampoco afecta la quimiotaxis de los neutrófilos. [12] Zhang y col. también la interacción entre STK24 y CCM. Usando la purificación por afinidad en tándem con espectrometría de masas , encontraron que CCM3 es la proteína principal que se une a STK24 en las células HEK293. [12]
STK24 opera sobre residuos de serina y treonina y, como respuesta al estrés oxidativo y la actividad de la caspasa, desarrolla la muerte celular. [8]
STK24 se activa por autofosforilación en Thr-190 y la fosforilación en este sitio es esencial para su función. La fosforilación por la proteína quinasa A activa la isoforma B de STK24. [8]
Se ha llevado a cabo la mutagénesis de cuatro residuos en STK24. En la posición 18, la sustitución de treonina (T) por alanina (A) provoca la reducción de la fosforilación por PKA. [6] la modificación en las posiciones 65, donde la lisina (K) se reemplaza con A, y la posición 190, donde T se reemplaza con A, afecta la actividad y la autofosforilación. [10] En el residuo 321, el cambio de ácido aspártico (D) a Asparagina (N) revela una pérdida de escisión proteolítica por las caspasas. [10] Esos residuos pueden desempeñar un papel importante en la transducción de señales apoptóticas. [10]
STK24 tiene dos subunidades, una subunidad N-terminal de 36 kDa y una subunidad C-terminal de 12 kDa. [8] En las células, STK24 se encuentra en el núcleo y menos en el citoplasma y la membrana. Hay dos isoformas de la proteína, la isoforma A es ubicua y se expresa en 237 órganos, la isoforma B se expresa en el hipocampo cerebral y la corteza cerebral . [8]
Se ha demostrado que STK24 interactúa con PDCD10 , [13] [14] [15] TRAF3IP3 , [15] STRN3 , [14] [15] MOBKL3 , [14] [15] STRN , [14] [15] SLMAP , [ 14] [15] PPP2R1A , [14] [15] CTTNBP2NL , [15] FAM40A [14] [15] y STRN4 . [14] [15]