SULT1A1

SULT1A1
Estructuras disponibles PDB Búsqueda humana UniProt: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 1LS6 , 1Z28 , 2D06 , 3QVU , 3QVV , 3U3J , 3U3K , 3U3M , 3U3O , 3U3R , 4GRA
Identificadores
Alias	SULT1A1 , HAST1 / HAST2, P-PST, PST, ST1A1, ST1A3, STP, STP1, TSPST1, miembro 1 de la familia de sulfotransferasas 1A
Identificaciones externas	OMIM : 171150 HomoloGene : 134950 GeneCards : SULT1A1
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 16 (humano) [1] Banda 16p11.2 Comienzo 28,603,944 pb [1] Final 28.623.625 pb [1]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • actividad de transferasa • actividad sulfotransferasa • actividad sulfotransferasa esteroide • actividad flavonol 3-sulfotransferasa • GO: 0001948 proteína de unión • arilo sulfotransferasa actividad Componente celular • citoplasma • citosol Proceso biológico • proceso metabólico de esteroides • proceso de amina metabólica • proceso metabólico de catecolaminas • estrógeno proceso metabólico • sulfatación • metabolismo de los lípidos • flavonoide proceso metabólico • xenobiótico proceso metabólico • etanol catabólica proceso • 3 'fosfoadenosina 5' fosfosulfato proceso metabólico Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	6817	n / A
Ensembl	ENSG00000196502	n / A
UniProt	P50225	n / A
RefSeq (ARNm)	NM_177536 NM_001055 NM_177529 NM_177530 NM_177534	n / A
RefSeq (proteína)	NP_001046 NP_803565 NP_803566 NP_803878 NP_803880	n / A
Ubicación (UCSC)	Crónicas 16: 28,6 - 28,62 Mb	n / A
Búsqueda en PubMed	[2]	n / A
Wikidata
Ver / editar humano

La sulfotransferasa 1A1 es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen SULT1A1 . ^{[3] [4] [5]}

Las enzimas sulfotransferasas catalizan la conjugación de sulfato de muchas hormonas , neurotransmisores , fármacos y compuestos xenobióticos . Estas enzimas citosólicas son diferentes en sus distribuciones tisulares y especificidades de sustrato. La estructura genética (número y longitud de exones) es similar entre los miembros de la familia. Este gen codifica una de las dos fenol sulfotransferasas con actividad enzimática termoestable. Para este gen se han identificado múltiples variantes empalmadas alternativamente que codifican dos isoformas. ^[5]

La enzima SULT1A1 se expresa en la vaina de las raíces externas de los folículos pilosos. El minoxidil, el único fármaco tópico aprobado por la FDA de EE. UU. Para el crecimiento del cabello en casos de pérdida de cabello de patrón masculino y femenino (pacientes con alopecia androgenética) es un profármaco. El minoxidil se convierte en su forma activa (sulfato de minoxidil) por la enzima sulfotransferasa del cabello (SULT1A1). ^[6] Se observa una gran variabilidad en la expresión de la enzima sulfotransferasa en el cabello entre las personas. Se encontró que la baja actividad de la sulfotransferasa es predictiva de la falta de respuesta al minoxidil tópico para el crecimiento del cabello. ^[7] En un estudio clínico, una fórmula novedosa que utiliza una vía mimética de hipoxia demostró aumentar la actividad de SULT1A1 en sujetos humanos in vivo. ^[8]

Ver también

• Esteroide sulfotransferasa
• Enzima esteroidogénica

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000196502 - Ensembl , mayo de 2017
2. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
3. Dooley TP, Obermoeller RD, Leiter EH, Chapman HD, Falany CN, Deng Z, Siciliano MJ (noviembre de 1993). "Mapeo del gen de la fenol sulfotransferasa (STP) al cromosoma humano 16p12.1-p11.2 y al cromosoma 7 del ratón". Genómica . 18 (2): 440–3. doi : 10.1006 / geno.1993.1494 . PMID 8288252 . 
4. Dooley TP, Huang Z (noviembre de 1996). "Organización genómica y secuencias de ADN de dos genes de fenol sulfotransferasa humana (STP1 y STP2) en el brazo corto del cromosoma 16". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 228 (1): 134–40. doi : 10.1006 / bbrc.1996.1628 . PMID 8912648 . 
5. "Miembro 1 de la familia 1A de la sulfotransferasa SULT1A1 [Homo sapiens (humano)]" .
6. McCoy J, Goren A, Naccarato T, Kovacevic M, Situm M, Skudar VL, Lotti T (2019). "Identificación de la isoenzima sulfotransferasa principalmente responsable de la bioactivación del minoxidil tópico". Revista de reguladores biológicos y agentes homeostáticos . 33 (3): 817–819. PMID 31184104 . 
7. Goren A, Shapiro J, Roberts J, McCoy J, Desai N, Zarrab Z, et al. (2015). "Utilidad clínica y validez de las pruebas de respuesta al minoxidil en la alopecia androgenética". Terapia dermatológica . 28 (1): 13–6. doi : 10.1111 / dth.12164 . PMID 25112173 . 
8. Ramos PM, McCoy J, Wambier C, Shapiro J, Vañó-Galvan S, Sinclair R, Goren A (mayo de 2020). "El refuerzo tópico novedoso mejora la actividad de la sulfotransferasa folicular en pacientes con alopecia androgenética: una nueva estrategia para mejorar la respuesta del minoxidil". Revista de la Academia Europea de Dermatología y Venereología . doi : 10.1111 / jdv.16645 . PMID 32432358 . 

Lectura adicional

• Weinshilboum RM, Otterness DM, Aksoy IA, Wood TC, Her C, Raftogianis RB (enero de 1997). "Sulfatación y sulfotransferasas 1: Biología molecular de la sulfotransferasa: ADNc y genes". Revista FASEB . 11 (1): 3-14. doi : 10.1096 / fasebj.11.1.9034160 . PMID  9034160 . S2CID  12532583 .
• Windmill KF, Christiansen A, Teusner JT, Bhasker CR, Birkett DJ, Zhu X, McManus ME (febrero de 1998). "Localización de la expresión de arilsulfotransferasa en tejidos humanos mediante histoquímica de hibridación e inmunohistoquímica" (PDF) . Interacciones químico-biológicas . 109 (1–3): 341–6. doi : 10.1016 / S0009-2797 (97) 00144-0 . PMID  9566757 .
• Glatt H, Engelke CE, Pabel U, Teubner W, Jones AL, Coughtrie MW, et al. (Marzo de 2000). "Sulfotransferasas: genética y papel en toxicología". Cartas de toxicología . 112-113: 341–8. doi : 10.1016 / S0378-4274 (99) 00214-3 . PMID  10720750 .
• Glatt H (diciembre de 2000). "Sulfotransferasas en la bioactivación de xenobióticos". Interacciones químico-biológicas . 129 (1–2): 141–70. doi : 10.1016 / S0009-2797 (00) 00202-7 . PMID  11154739 .
• Glatt H, Boeing H, Engelke CE, Ma L, Kuhlow A, Pabel U, et al. (Octubre de 2001). "Sulfotransferasas citosólicas humanas: genética, características, aspectos toxicológicos". Investigación de mutaciones . 482 (1–2): 27–40. doi : 10.1016 / S0027-5107 (01) 00207-X . PMID  11535246 .
• Ozawa S, Nagata K, Shimada M, Ueda M, Tsuzuki T, Yamazoe Y, Kato R (1995). "Estructuras primarias y propiedades de dos formas relacionadas de aril sulfotransferasas en hígado humano". Farmacogenética . 5 Especificación No: S135-40. doi : 10.1097 / 00008571-199512001-00015 . PMID  7581483 .
• Jones AL, Hagen M, Coughtrie MW, Roberts RC, Glatt H (marzo de 1995). "Fenolsulfotransferasas plaquetarias humanas: clonación de cDNA, expresión estable en células V79 e identificación de una nueva variante alélica de la forma fenol-sulfatada". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 208 (2): 855–62. doi : 10.1006 / bbrc.1995.1414 . PMID  7695643 .
• Hwang SR, Kohn AB, Hook VY (febrero de 1995). "Clonación molecular de una isoforma de fenol sulfotransferasa del hipocampo del cerebro humano". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 207 (2): 701–7. doi : 10.1006 / bbrc.1995.1244 . PMID  7864863 .
• Yamazoe Y, Nagata K, Ozawa S, Kato R (junio de 1994). "Similitud estructural y diversidad de sulfotransferasas". Interacciones químico-biológicas . 92 (1-3): 107-17. doi : 10.1016 / 0009-2797 (94) 90057-4 . PMID  8033246 .
• Falany CN, Zhuang W, Falany JL (junio de 1994). "Caracterización de la fenol sulfotransferasa fenol sulfatante humana expresada: efecto de la mutación cys70 sobre la actividad y la termoestabilidad". Interacciones químico-biológicas . 92 (1-3): 57-66. doi : 10.1016 / 0009-2797 (94) 90053-1 . PMID  8033270 .
• Veronese ME, Burgess W, Zhu X, McManus ME (septiembre de 1994). "Caracterización funcional de dos ADNc de sulfotransferasa humana que codifican formas de sulfotransferasa de fenol sulfotransferasa monoamina y fenol: estudios de cinética del sustrato, estabilidad térmica y sensibilidad al inhibidor" . La revista bioquímica . 302 (Parte 2) (2): 497–502. doi : 10.1042 / bj3020497 . PMC  1137255 . PMID  8093002 .
• Zhu X, Veronese ME, Bernard CC, Sansom LN, McManus ME (agosto de 1993). "Identificación de dos ADNc de aril sulfotransferasa de cerebro humano". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 195 (1): 120–7. doi : 10.1006 / bbrc.1993.2018 . PMID  8363592 .
• Wilborn TW, Comer KA, Dooley TP, Reardon IM, Heinrikson RL, Falany CN (enero de 1993). "Análisis de secuencia y expresión del ADNc de la forma fenol-sulfatante de la fenol sulfotransferasa de hígado humano". Farmacología molecular . 43 (1): 70–7. PMID  8423770 .
• Zhu X, Veronese ME, Sansom LN, McManus ME (abril de 1993). "Caracterización molecular de un ADNc de aril sulfotransferasa humana". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 192 (2): 671–6. doi : 10.1006 / bbrc.1993.1467 . PMID  8484775 .
• Her C, Raftogianis R, Weinshilboum RM (mayo de 1996). "Gen STP2 de fenol sulfotransferasa humana: clonación molecular, caracterización estructural y localización cromosómica". Genómica . 33 (3): 409–20. doi : 10.1006 / geno.1996.0216 . PMID  8661000 .
• Bernier F, Soucy P, Luu-The V (mayo de 1996). "El gen de la fenol sulfotransferasa humana contiene dos promotores alternativos: estructura y expresión del gen". ADN y biología celular . 15 (5): 367–75. doi : 10.1089 / dna.1996.15.367 . PMID  8924211 .
• Raftogianis RB, Her C, Weinshilboum RM (diciembre de 1996). "Farmacogenética de la fenol sulfotransferasa humana: clonación del gen STP1 y caracterización estructural". Farmacogenética . 6 (6): 473–87. doi : 10.1097 / 00008571-199612000-00001 . PMID  9014197 .

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