Bucle de Schellman
Los bucles de Schellman (también llamados motivos de Schellman o clips ) [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] [10] son características estructurales comunes de proteínas y polipéptidos . [11] Cada uno tiene seis residuos de aminoácidos (residuos etiquetados i a i +5) con dos enlaces de hidrógeno específicos entre cadenas principales (como en la figura inferior, i) y una conformación de ángulo diedro de cadena principal característica . El grupo CO del residuo i esunido por hidrógeno al NH del residuo i +5 (de color naranja en la figura superior), y el grupo CO del residuo i +1 está unido por hidrógeno al NH del residuo i +4 ( giro beta , de color púrpura). Los residuos i +1, i +2 e i +3 tienen valores de ángulo φ (phi) negativos y el valor de phi del residuo i +4 es positivo. Los bucles de Schellman incorporan un nido RL de tres residuos de aminoácidos (motivo estructural de la proteína) , [12] [13] en el que tres grupos NH de la cadena principal (de los residuos del bucle de Schellman i +3 a i+5) forman una concavidad para la unión de hidrógeno a los oxígenos de carbonilo . Alrededor del 2,5% de los aminoácidos de las proteínas pertenecen a los bucles de Schellman. Hay dos sitios web disponibles para examinar pequeños motivos en proteínas, Proteínas motivadas: [1] ; [14] o PDBeMotif: [2] . [15]
La mayoría de los bucles de Schellman (82 %) se producen en el extremo C de una hélice alfa, de modo que los residuos i , i +1, i +2 e i +3 forman parte de la hélice. Más de una cuarta parte de las hélices (28%) tienen un bucle Schellman C-terminal. [10]
Los bucles de Schellman ocasionales ocurren con siete en lugar de seis residuos. En estos, el grupo CO del residuo i está unido por hidrógeno al NH del residuo i +6, y el grupo CO del residuo i +1 está unido por hidrógeno al NH del residuo i +5. Ocurren raros bucles de Schellman de seis residuos "zurdos"; estos tienen los mismos enlaces de hidrógeno, pero los residuos i +1, i +2 e i +3 tienen valores de φ positivos mientras que el valor de φ del residuo i +4 es negativo; el nido es del tipo LR, en lugar del RL.
Se han descrito propensiones de aminoácidos para los residuos del tipo común de bucle de Schellman. [16] El residuo i +4 es el más conservado; tiene valores de φ positivos; El 70% de los aminoácidos son glicina y ninguno es prolina .
La consideración de los enlaces de hidrógeno en los nidos de los bucles de Schellman unidos a los oxígenos de la cadena principal revela dos tipos principales de disposición: puente 1,3 o no. En uno (figura inferior, ii) el primer y el tercer grupo NH anidado están unidos por un átomo de oxígeno. En el otro (figura inferior, iv) el primer grupo NH está unido por hidrógeno al grupo CO de un aminoácido cuatro residuos por detrás en la secuencia, y ninguno de los grupos NH anidados está puenteado. [17] Parece que los bucles de Schellman son menos homogéneos de lo que cabría esperar.
Los criterios originales de Schellman [1] dan como resultado la inclusión de características que ahora no se consideran bucles de Schellman. En el primer párrafo se da un nuevo conjunto de criterios.
