Los giros β (también giros β, giros cerrados, giros inversos, giros de Venkatachalam) son la forma más común de giros, un tipo de estructura secundaria no regular en las proteínas que causa un cambio en la dirección de la cadena polipeptídica . Son motivos muy comunes en proteínas y polipéptidos . [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] Cada uno consta de cuatro residuos de aminoácidos (etiquetados como i, i + 1, i + 2 e i + 3) . Se pueden definir de dos maneras: 1. Por la posesión de un enlace de hidrógeno dentro de la cadena principal entre el COdel residuo i y el NH del residuo i + 3; Alternativamente, 2. Al tener una distancia de menos de 7Å entre los átomos de Cα de los residuos i e i + 3. El criterio del enlace de hidrógeno es el más apropiado para el uso diario, en parte porque da lugar a cuatro categorías distintas; el criterio de distancia da lugar a las mismas cuatro categorías pero produce tipos de giro adicionales.
Definición
Criterio de enlace de hidrógeno
El criterio de enlace de hidrógeno para giros beta, aplicado a polipéptidos cuyos aminoácidos están enlazados por enlaces trans peptídicos, da lugar a solo cuatro categorías, como lo muestra Venkatachalam en 1968. Se denominan tipos I, II, I 'y II'. Todos ocurren con regularidad en proteínas y polipéptidos, pero el tipo I es el más común, porque se parece más a una hélice alfa , que se encuentra dentro de 3/10 hélices y en los extremos de algunas hélices alfa clásicas.
Los cuatro tipos de giros beta se distinguen por los ángulos Φ, ψ de los residuos i + 1 e i + 2, como se muestra en la Tabla siguiente, dando los valores promedio típicos. Las glicinas son especialmente comunes en los aminoácidos con ángulos Φ positivos; para las prolinas, tal conformación es estéricamente imposible pero ocurren frecuentemente en posiciones de aminoácidos donde Φ es negativo.
Φi + 1 | ψi + 1 | Φi + 2 | ψi + 2 | |
---|---|---|---|---|
Tipo i | -60 | -30 | -90 | 0 |
tipo II | -60 | 120 | 80 | 0 |
Tipo i' | 60 | 30 | 90 | 0 |
tipo II ' | 60 | -120 | -80 | 0 |
Los átomos de la cadena principal de los giros β de tipo I e I 'son enantiómeros (imágenes especulares) entre sí. También lo son los átomos de la cadena principal de los giros β de tipo II y II '.
Los giros β de tipo I y II muestran una relación entre sí porque potencialmente se interconvierten mediante el proceso de inversión del plano del péptido (rotación de 180 ° del plano del péptido CONH con poca alteración posicional de las cadenas laterales y los péptidos circundantes). Existe la misma relación entre los giros β de tipo I 'y II'. Alguna evidencia ha indicado que estas interconversiones ocurren en giros beta en proteínas, de modo que las estructuras cristalinas o de RMN simplemente proporcionan una instantánea de giros beta que, en realidad, se intercambian. [10] En las proteínas en general, los cuatro tipos de giros beta ocurren con frecuencia, pero I es el más común, seguido de II, I 'y II' en ese orden. Los giros beta son especialmente comunes en los extremos de los bucles de las horquillas beta ; tienen una distribución de tipos diferente a los demás; el tipo I 'es el más común, seguido de los tipos II', I y II.
Los giros Asx y los giros ST se asemejan a los giros beta, excepto que el residuo i se reemplaza por la cadena lateral de un aspartato, asparagina, serina o treonina. El enlace de hidrógeno de la cadena principal a la cadena principal se reemplaza por un enlace de hidrógeno de la cadena lateral a la cadena principal. La superposición 3D por computadora muestra que, en las proteínas, ocurren [11] como uno de los mismos cuatro tipos que los giros beta, excepto que su frecuencia relativa de ocurrencia difiere: el tipo II 'es el más común, seguido de los tipos I, II y I'.
Criterio de distancia
Aparte de los giros beta de tipo I, I ', II y II' identificados mediante el criterio del enlace de hidrógeno, a menudo se producen giros beta no unidos por enlaces de hidrógeno denominados tipo VIII. Se han identificado otros tres tipos de giro beta, bastante raros, en los que el enlace peptídico entre los residuos i + 1 e i + 2 es cis en lugar de trans ; estos se denominan tipos VIa1, VIa2 y VIb. Otra categoría, tipo IV, se utilizó para turnos que no pertenecían a ninguno de los anteriores. A su vez, se dan más detalles de estos giros (bioquímica) .
enlaces externos
Hay dos sitios web disponibles para encontrar y examinar giros beta unidos por enlaces de hidrógeno en proteínas:
Referencias
- ^ Venkatachalam, CM (1968). "Criterios estereoquímicos para polipéptidos y proteínas. V. Conformación de un sistema de tres unidades peptídicas enlazadas" (PDF) . Biopolímeros . 6 (10): 1425–1436. doi : 10.1002 / bip.1968.360061006 . hdl : 2027.42 / 37819 . PMID 5685102 .
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