Scytalidocarboxyl peptidasa B , también conocido como Scytalidoglutamic peptidasa y Scytalidopepsin B ( EC 3.4.23.32 , nombres obsoletos incluyen Scytalidium aspártico proteinasa B , Ganoderma lucidum carboxilo proteinasa , Ganoderma lucidum aspártico proteinasa , Scytalidium lignicolum aspártico proteinasa B , SLB ) es una enzima proteolítica . [1] [2] [3] [4] [5] Anteriormente se pensaba que era una proteasa aspártica , pero la determinación de su estructura molecular mostró que pertenecía a un nuevo grupo de proteasas,proteasa glutámica . [6] [7]
Escitalidocarboxil peptidasa B | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.4.23.32 | |||||||
No CAS. | 104781-89-7 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
|
La proteasa tiene una estructura única y una nueva díada catalítica (E136 y Q53) en su sitio activo. Los residuos del sitio activo, ácido glutámico (E) y glutamina (Q), se utilizaron para acuñar el nombre de la familia de proteasas , eqolisinas , a la que pertenece la peptidasa B esctalidoglutámica . [6]
Esta enzima cataliza la siguiente reacción química
- Hidrólisis de proteínas con amplia especificidad, escindiendo Phe 24 -Phe y Tyr 26 -Thr pero no Leu 15 -Tyr y Phe 25 -Tyr en la cadena B de la insulina . También escinde el enlace His 6- Pro de la angiotensina I , la capacidad de escindir un enlace peptídico con Pro en la posición P1 ′ es inusual.
Esta endopeptidasa se aísla de Scytalidium lignicolum . Es una proteasa ácida y es más activa a pH 2,0 cuando se utiliza caseína como sustrato. Las eqolosinas prefieren residuos de aminoácidos voluminosos en el sitio P1 y pequeños residuos de aminoácidos en el sitio P1 '. [8] La especificidad de sustrato de la peptidasa escitalidoglutámico es única, particularmente en las preferencias de sustrato en las posiciones P3 (aminoácido básico), P1 ′ (aminoácido pequeño) y P3 ′ (básico). [9]
Referencias
- ^ Terashita, T .; Oda, K .; Kono, M .; Murao, S. (1981). " Carboxil proteinasa insensible al inhibidor de pepsina de Streptomyces de Lentinus edodes ". Agric. Biol. Chem . 45 : 1937-1943. doi : 10.1271 / bbb1961.45.1937 .
- ^ Maita, T .; Nagata, S .; Matsuda, G .; Maruta, S .; Oda, K .; Murao, S .; Tsuru, D. (1984). "Secuencia completa de aminoácidos de la proteasa B del ácido de Scytalidium lignicolum ". J. Biochem . 95 (2): 465–473. doi : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a134628 . PMID 6370989 .
- ^ Terashita, T .; Oda, K .; Kono, M .; Murao, S. (1984). " Carboxil proteinasa insensible al inhibidor de pepsina de Streptomyces de Ganoderma lucidum " . Agric. Biol. Chem . 48 : 1029-1035. doi : 10.1271 / bbb1961.48.1029 .
- ^ Kobayashi, H .; Kusakabe, I .; Murakami, K. (1985). "Purificación y caracterización de una carboxil proteinasa insensible a pepstatina de Polyporus tulipiferae ( Irpex lacteus )" . Agric. Biol. Chem . 49 (8): 2393–2397. doi : 10.1271 / bbb1961.49.2393 .
- ^ Tsuru, D .; Shimada, S .; Maruta, S .; Yoshimoto, T .; Oda, K .; Murao, S .; Miyata, T .; Iwanaga, S. (1986). "Aislamiento y secuencia de aminoácidos de un péptido que contiene un residuo reactivo con epóxido de la digestión por termolisina de la proteasa B del ácido de Scytalidium lignicolum ". J. Biochem . 99 (5): 1537-1539. doi : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a135624 . PMID 3519605 .
- ^ a b Masao Fujinaga; Maia M. Cherney; Hiroshi Oyama; Kohei Oda; Michael NG James (2004). "La estructura molecular y el mecanismo catalítico de una nueva carboxil peptidasa de Scytalidium lignicolum" . Proc Natl Acad Sci USA . 101 (10): 3364–9. doi : 10.1073 / pnas.0400246101 . PMC 373467 . PMID 14993599 .
- ^ Pillai B, Cherney MM, Hiraga K, Takada K, Oda K, James MN (2007). "La estructura cristalina de la peptidasa escitalidoglutámico con su primer inhibidor potente proporciona información sobre la especificidad del sustrato y la catálisis". Revista de Biología Molecular . 365 (2): 343–61. Publicación electrónica de 2006. doi : 10.1016 / j.jmb.2006.09.058 . PMID 17069854 .
- ^ Kohei Oda (2012). "Nuevas familias de carboxil peptidasas: serina-carboxil peptidasas y peptidasas glutámicas" . Revista de bioquímica . 151 (1): 13-25. doi : 10.1093 / jb / mvr129 . PMID 22016395 .
- ^ Kataoka Y, Takada K, Oyama H, Tsunemi M, James MN, Oda K (2005). “Residuos catalíticos y especificidad de sustrato de la peptidasa escitalidoglutámico, primer miembro de la eqolisina en la familia (G1) de las peptidasas” . FEBS Lett . 579 (14): 2991–4. doi : 10.1016 / j.febslet.2005.04.050 . PMID 15907842 .
enlaces externos
- Scytalidopepsin + B en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .