La endopeptidasa o endoproteinasa son peptidasas proteolíticas que rompen los enlaces peptídicos de los aminoácidos no terminales (es decir, dentro de la molécula), en contraste con las exopeptidasas , que rompen los enlaces peptídicos de las piezas terminales de los aminoácidos terminales. [1] Por esta razón, las endopeptidasas no pueden descomponer los péptidos en monómeros, mientras que las exopeptidasas pueden descomponer las proteínas en monómeros. Un caso particular de endopeptidasa es la oligopeptidasa , cuyos sustratos son oligopéptidos en lugar de proteínas.
Suelen ser muy específicos para determinados aminoácidos. Los ejemplos de endopeptidasas incluyen:
- Tripsina : se corta después de Arg o Lys, a menos que le siga Pro. Muy estricto. Funciona mejor a pH 8.
- Quimotripsina : corta después de Phe, Trp o Tyr, a menos que esté seguida de Pro. Corta más lentamente después de His, Met o Leu. Funciona mejor a pH 8.
- Elastasa : corta después de Ala, Gly, Ser o Val, a menos que siga Pro.
- Termolisina : corta antes de Ile, Met, Phe, Trp, Tyr o Val, a menos que esté precedido por Pro. A veces corta después de Ala, Asp, His o Thr. Estable al calor.
- Pepsina : se corta antes que Leu, Phe, Trp o Tyr, a menos que esté precedido por Pro. También otros, bastante inespecíficos; funciona mejor a pH 2.
- Glutamil endopeptidasa : corta después de Glu. Funciona mejor a pH 8.
- Neprilisina
Referencias
- ^ "endopeptidasa" . Merriam Webster. Archivado desde el original el 18 de enero de 2017 . Consultado el 18 de enero de 2017 .
- Endopeptidasas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .