La sedoheptulosa-bisfosfatasa (también sedoheptulosa-1,7-bisfosfatasa o SBPasa ) ( EC 3.1.3.37 ) es una enzima que cataliza la eliminación de un grupo fosfato de la sedoheptulosa 1,7-bisfosfato para producir sedoheptulosa 7-fosfato . SBPase es un ejemplo de una fosfatasa o, más generalmente, una hidrolasa . Esta enzima participa en el ciclo de Calvin .
sedoheptulosa-bisfosfatasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.1.3.37 | |||||||
No CAS. | 9055-32-7 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Estructura
SBPase es una proteína homodimérica , lo que significa que está formada por dos subunidades idénticas. [2] El tamaño de esta proteína varía entre especies, pero es de aproximadamente 92.000 Da (dos subunidades de 46.000 Da) en las hojas de las plantas de pepino. [3] El dominio funcional clave que controla la función SBPasa implica un enlace disulfuro entre dos residuos de cisteína . [4] Estos dos residuos de cisteína, Cys52 y Cys57, parecen estar ubicados en un bucle flexible entre las dos subunidades del homodímero, [5] cerca del sitio activo de la enzima. La reducción de este enlace disulfuro regulador por la tiorredoxina provoca un cambio conformacional en el sitio activo, activando la enzima. [6] Además, SBPase requiere la presencia de magnesio (Mg2 +) para ser funcionalmente activo. [7] La SBPasa se une al lado de la membrana tilacoide que mira al estroma en el cloroplasto de una planta. Algunos estudios han sugerido que la SBPasa puede ser parte de un gran complejo multienzimático (900 kDa) junto con otras enzimas fotosintéticas. [8]
Regulación
SBPase participa en la regeneración de azúcares de 5 carbonos durante el ciclo de Calvin. Aunque SBPase no se ha enfatizado históricamente como un punto de control importante en el ciclo de Calvin, juega un papel importante en el control del flujo de carbono a través del ciclo de Calvin. [9] Además, se ha encontrado que la actividad SBPasa tiene una fuerte correlación con la cantidad de fijación de carbono fotosintético. [10] Como muchas enzimas del ciclo de Calvin, SBPase se activa en presencia de luz a través de un sistema ferredoxina / tiorredoxina. [11] En las reacciones lumínicas de la fotosíntesis, la energía luminosa impulsa el transporte de electrones para reducir eventualmente la ferredoxina. La enzima ferredoxina-tiorredoxina reductasa utiliza ferredoxina reducida para reducir la tiorredoxina de la forma disulfuro al ditiol. Finalmente, la tiorredoxina reducida se usa para reducir un enlace disulfuro cisteína-cisteína en SBPasa a un ditiol, que convierte la SBPasa en su forma activa. [7]
SBPasa tiene niveles adicionales de regulación más allá del sistema ferredoxina / tiorredoxina. La concentración de Mg2 + tiene un impacto significativo en la actividad de SBPasa y la velocidad de las reacciones que cataliza. [12] La SBPasa es inhibida por condiciones ácidas (pH bajo). Esto contribuye en gran medida a la inhibición general de la fijación de carbono cuando el pH es bajo dentro del estroma del cloroplasto. [13] Finalmente, la SBPasa está sujeta a la regulación por retroalimentación negativa por la sedoheptulosa-7-fosfato y el fosfato inorgánico, los productos de la reacción que cataliza. [14]
Origen evolutivo
Tanto la SBPasa como la FBPasa (fructosa-1,6-bisfosfatasa) son fosfatasas que catalizan de manera similar durante el ciclo de Calvin. Los genes de SBPasa y FBPase están relacionados. Ambos genes se encuentran en el núcleo de las plantas y tienen ascendencia bacteriana. [15] SBPase se encuentra en muchas especies. Además de estar presente universalmente en el organismo fotosintético, SBPase se encuentra en varios microorganismos no fotosintéticos relacionados evolutivamente. SBPase probablemente se originó en algas rojas. [dieciséis]
Relevancia hortícola
Más que otras enzimas en el ciclo de Calvin, los niveles de SBPasa tienen un impacto significativo en el crecimiento de las plantas, la capacidad fotosintética y la respuesta al estrés ambiental. Pequeñas disminuciones en la actividad de SBPasa dan como resultado una menor fijación de carbono fotosintético y una reducción de la biomasa vegetal. [17] Específicamente, la disminución de los niveles de SBPasa da como resultado un retraso en el crecimiento y desarrollo de los órganos vegetales en comparación con las plantas de tipo salvaje, [18] y los niveles de almidón disminuyen linealmente con la disminución de la actividad de SBPasa, lo que sugiere que la actividad de SBPasa es un factor limitante para la asimilación de carbono. [19] Esta sensibilidad de las plantas a la disminución de la actividad de la SBPasa es significativa, ya que la misma SBPasa es sensible al daño oxidativo y la inactivación por estrés ambiental. SBPase contiene varios residuos de cisteína catalíticamente relevantes que son vulnerables a la carbonilación oxidativa irreversible por especies reactivas de oxígeno (ROS) , [20] particularmente a partir de radicales hidroxilo creados durante la producción de peróxido de hidrógeno . [21] La carbonilación da como resultado la inactivación de la enzima SBPasa y el consiguiente retraso del crecimiento debido a la inhibición de la asimilación de carbono. [18] La carbonilación oxidativa de SBPasa puede ser inducida por presiones ambientales como el enfriamiento, que causa un desequilibrio en los procesos metabólicos que conducen a una mayor producción de especies reactivas de oxígeno, particularmente peróxido de hidrógeno. [21] En particular, el enfriamiento inhibe la SBPasa y una enzima relacionada, la fructosa bisfosfatasa , pero no afecta a otras enzimas del ciclo de Calvin activadas reductivamente. [22]
La sensibilidad de las plantas a los niveles de SBPasa sintéticamente reducidos o inhibidos brinda una oportunidad para la ingeniería de cultivos. Hay indicaciones significativas de que las plantas transgénicas que sobreexpresan SBPasa pueden ser útiles para mejorar la eficiencia de la producción de alimentos al producir cultivos que son más resistentes al estrés ambiental, además de que tienen una maduración más temprana y un mayor rendimiento. La sobreexpresión de SBPasa en plantas de tomate transgénicas proporcionó resistencia al estrés por frío, manteniendo las plantas transgénicas una mayor actividad de SBPasa, mayor fijación de dióxido de carbono, menor fuga de electrolitos y mayor acumulación de carbohidratos en relación con las plantas de tipo salvaje bajo el mismo estrés por frío. [21] También es probable que las plantas transgénicas sean más resistentes al estrés osmótico causado por la sequía o la salinidad, ya que se ha demostrado que la activación de SBPasa se inhibe en los cloroplastos expuestos a condiciones hipertónicas, [23] aunque esto no se ha probado directamente . La sobreexpresión de SBPasa en plantas de tabaco transgénicas dio como resultado una mayor eficiencia y crecimiento fotosintéticos. Específicamente, las plantas transgénicas exhibieron una mayor biomasa y una mejor fijación de dióxido de carbono, así como un aumento en la actividad de RuBisCO . Las plantas crecieron significativamente más rápido y más grandes que las plantas de tipo silvestre, con mayores niveles de sacarosa y almidón. [24]
Referencias
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