La siderocalina (Scn) , lipocalina-2 , NGAL , 24p3 es una proteína de tipo lipocalina de mamíferos que puede prevenir la adquisición de hierro por bacterias patógenas al unirse a los sideróforos , que son quelantes de unión al hierro producidos por microorganismos. [1] [2] El hierro sirve como un nutriente clave en las interacciones huésped - patógeno , y los patógenos pueden adquirir hierro del organismo huésped mediante síntesis y liberar sideróforos como la enterobactina . [3]La siderocalina es parte del mecanismo de defensa de los mamíferos y actúa como agente antibacteriano . [1] [4] [5] [6] [7] cristalográficos estudios de Scn demostraron que incluye un cáliz , un ligando - dominio de unión que se alinea con polares catiónicos grupos. [8] Un elemento central del mecanismo de reconocimiento de sideróforo / siderocalina son las interacciones híbridas electrostáticas / catiónicas - pi . [5] [9] Para evadir las defensas del huésped, los patógenos evolucionaron para producir sideróforos estructuralmente variados que no serían reconocidos por la siderocalina, lo que permitió a las bacterias adquirir hierro. [1]
Lipocalina asociada a gelatinasa de neutrófilos / lipocalina-12 específica del epidídimo | |||||||
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Identificadores | |||||||
Alias | LCN2 / LCN12IPR003087 Siderocalina | ||||||
Identificaciones externas | GeneCards : [1] | ||||||
Ortólogos | |||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||
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Ubicación (UCSC) | n / A | n / A | |||||
Búsqueda en PubMed | n / A | n / A | |||||
Wikidata | |||||||
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Requerimientos de hierro de los organismos hospedadores
Los organismos requieren hierro para una variedad de reacciones químicas . [10] Aunque el hierro se puede encontrar en toda la biosfera , el hierro férrico libre forma hidróxidos insolubles a pH fisiológico , lo que limita su accesibilidad en condiciones aeróbicas a los organismos vivos. [10] [11] Para preservar la homeostasis , los organismos han desarrollado redes de proteínas específicas, con proteínas y receptores traducidos de acuerdo con los niveles de hierro intracelular . [10] [12] La exportación y la importación se complementan con un proceso cíclico entre el Fe ferroso (II) disponible en el entorno reductor de la célula y el Fe férrico (III) que se encuentra principalmente en condiciones aeróbicas. [13] [14] Los mecanismos de adquisición de hierro de las bacterias patógenas demuestran el papel del hierro como un componente clave en la interfaz entre patógenos y huéspedes. [13] [14]
Familia lipocalina de proteínas de unión a hierro
La familia de proteínas de unión de las lipocalinas son producidas por el sistema inmunológico y secuestran los complejos sideróforos férricos de los receptores sideróforos de las bacterias. [15] [16] La familia de proteínas de unión de las lipocalinas típicamente tiene un pliegue en barril β de ocho hebras conservado con un sitio de unión al cáliz , [16] [17] que están revestidos con residuos de aminoácidos cargados positivamente , lo que permite interacciones de unión con sideróforos. [ cita requerida ]
Significación clínica
Infecciones por micobacterias
La lipocalina siderocalina se encuentra en gránulos de neutrófilos , secreciones uterinas y en niveles particularmente altos en suero durante la infección bacteriana . [4] Tras la infección, los patógenos utilizan sideróforos para capturar el hierro del organismo huésped. [18] Sin embargo, esta estrategia se complica por la proteína humana siderocalina, que puede secuestrar sideróforos y evitar su uso por bacterias patógenas como agentes de suministro de hierro. [19] Este efecto ha sido demostrado por estudios con ratones knock-out para siderocalina , que son más sensibles a las infecciones en condiciones de limitación de hierro. [4] [5]
Virulencia micobacteriana
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/4/41/Catecholate-Iron-Complex.png/220px-Catecholate-Iron-Complex.png)
Los sideróforos son quelantes de hierro, lo que permite a los organismos adquirir hierro de su entorno. En el caso de los patógenos, el hierro se puede adquirir del organismo huésped. [20] Los sideróforos y el hierro férrico pueden asociarse para formar complejos estables. [10] [21] [22] Los sideróforos se unen al hierro usando una variedad de ligandos , más comúnmente como α-hidroxicarboxilatos (por ejemplo, citrato), catecolatos e hidroxamatos . [5] [10] [23] [24] Como mecanismo de defensa, la siderocalina puede sustituir los complejos férricos bis-catecol (formados en condiciones fisiológicas) con un tercer catecol, con el fin de lograr un complejo férrico hexacoordinado , lo que resulta en una unión de mayor afinidad . [5] [18] [25]
Como mediador del transporte de hierro de los mamíferos
Los sideróforos de mamíferos, específicamente los catecoles , se pueden encontrar en el intestino humano y en los sideróforos, como la enterobactina , y sirven como restos de unión al hierro . [5] [26] Las moléculas parecidas a catecol pueden actuar como ligandos de hierro en la célula y en la circulación sistemática , lo que permite que la siderocalina se una al complejo hierro-catecol. [27] Los catecoles pueden unirse a la siderocalina, en forma de ligandos libres o en el complejo de hierro. [28] 24p3 es un receptor de lipocalina-2 de vertebrados que permite la importación del complejo sideróforo férrico en células de mamíferos. [27] Durante la embriogénesis renal , se produce el transporte de hierro mediado por siderocalina, ya que la concentración de hierro debe estar muy controlada para restringir la inflamación . [4] [11] Después de la secreción de los neutrófilos, la siderocalina puede unirse a los sideróforos patógenos, como la bacilibactina , y prevenir el tráfico de sideróforos. [29] La siderocalina se ha relacionado con varios procesos celulares además del transporte de hierro, incluida la apoptosis , la diferenciación celular , la tumorigénesis y la metástasis . [10] [30]
Estructura
Los ortólogos aviares de siderocalina (Q83 y Ex-FABP) y NGAL ( lipocalina-2 asociada a gelatinasa de neutrófilos ) contienen cálices con cadenas laterales de lisina y arginina cargadas positivamente . [8] [30] [31] [32] [33] Estas cadenas laterales interactúan a través de interacciones catión-pi y culombínicas con los sideróforos cargados negativamente que contienen grupos catecolatos aromáticos . [10] [30] Los estudios cristalográficos de siderocalina han demostrado que el dominio de unión al ligando de Scn, conocido como cáliz, es poco profundo y ancho, y está revestido con grupos catiónicos polares de los tres residuos cargados positivamente de Arg81, Lys125 y Lys134. . [5] [8] [34] Scn también puede unirse a complejos no férricos y se ha identificado como un transportador potencial de iones actínidos pesados. Se han obtenido estructuras cristalinas scn que contienen metales pesados (torio, plutonio, americio, curio y californio). [35] [36] Scn se ha encontrado como un monómero , homo- dímero o trímero en el plasma humano. [5] El pliegue de siderocalina es excepcionalmente estable. [4] [5] El cáliz es estructuralmente estable y rígido, y el cambio conformacional no ocurre típicamente al cambiar el pH , la fuerza iónica o la unión del ligando. [5]
Bolsillo de encuadernación
La estabilidad estructural del cáliz se ha atribuido a los tres bolsillos de unión dentro del cáliz que limitan estéricamente qué ligandos son compatibles con la siderocalina. [5] [8] El cáliz Scn puede acomodar tres anillos aromáticos de los restos de catecolato, en los tres bolsillos de unión disponibles. [5] [28] Los resultados estructurales en estado sólido y en solución demostraron que la enterobactina derivada de bacterias está unida a la bolsa de unión de Scn, lo que permite que Scn participe en la respuesta inmune aguda a la infección bacteriana. [5] [21] Un método mediante el cual los patógenos pueden eludir los mecanismos de inmunidad es modificando la estructura química del sideróforo para evitar la interacción con Scn. [24] Un ejemplo es la adición de moléculas de glucosa al esqueleto de enterobactina de la salmoquelina ( enterobactina C- glucosilada ) para aumentar la hidrofilicidad y el volumen de un sideróforo e inhibir la unión a Scn. [24] [37]
Interacciones vinculantes
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/4/48/Enterobactin.svg/200px-Enterobactin.svg.png)
Los sideróforos se unen típicamente a la siderocalina con afinidades sub nanomolares e interactúan específicamente con la siderocalina. [10] [25] El valor de Kd de la interacción siderocalina / sideróforo, medido por extinción de la fluorescencia (Kd = 0,4 nM), indica que la siderocalina puede capturar sideróforos con alta afinidad. [31] [38] Este valor de Kd es similar al del receptor bacteriano FepA (Kd = 0,3 nM). [5] La unión de sideróforo / siderocalina está dirigida por interacciones electrostáticas. [5] [38] Específicamente, el mecanismo involucra interacciones híbridas electrostáticas y catión-pi en el cáliz de la proteína cargada positivamente. [25] El sideróforo se coloca en el centro del cáliz de siderocalina y está asociado con múltiples interacciones polares directas. [25] El análisis estructural de la interacción siderocalina / sideróforo ha demostrado que el sideróforo se acompaña de una densidad de electrones de baja calidad y difusa , con la mayoría del ligando expuesto al disolvente cuando el sideróforo encaja en el cáliz. [5] [6] La siderocalina normalmente no se une a los sideróforos basados en hidroxamato porque estos sustratos no tienen la estructura electrónica aromática necesaria para las interacciones catión-pi. [5] [25] Para adquirir hierro en presencia de siderocalina, las bacterias patógenas utilizan varios sideróforos que no se unen a la siderocalina, o modifican estructuralmente los sideróforos para inhibir la unión de siderocalina. [5] [39] La siderocalina puede unirse a sideróforos solubles de micobacterias , incluidas las carboximicobactinas. [5] [6] Los estudios in vivo han demostrado que las interacciones de unión entre la carboximicobactina y la siderocalina sirven para proteger al organismo huésped de las infecciones por micobacterias, mientras que la siderocalina inhibe la adquisición de hierro por las micobacterias. [5] [28] [40] La siderocalina puede secuestrar carboximicobactinas férricas mediante el empleo de un mecanismo de reconocimiento poliespecífico. [5] El mecanismo de reconocimiento de sideróforo / siderocalina involucra principalmente interacciones híbridas electrostáticas / catión-pi. [5] [9] [11] Las colas de ácidos grasos de la carboximicobactina residen en una conformación de "cola hacia adentro" o "cola hacia afuera" dentro del bolsillo 2. [5] La conformación de "cola hacia adentro" de las longitudes de las cadenas de ácidos grasos introduce una interacción significativa entre el cáliz y el ligando, aumentando la afinidad del cáliz de siderocalina y carboximicobactina. [5] Las colas de ácidos grasos de longitudes cortas tienen una unión correspondientemente menos favorable a la siderocalina y no pueden mantener la interacción necesaria con la bolsa de unión. [5] Dado que la lipocalina-2 no puede unirse a las carboximicobactinas de cadena larga de ácidos grasos de las micobacterias, es evidente que varios patógenos han evolucionado para evitar la actividad de la lipocalina-2. [41]
Mecanismo de reconocimiento
La interacción electrostática juega un papel clave en el mecanismo de reconocimiento de sideróforos por siderocalina. [1] La unión del sideróforo y la bolsa de unión de la siderocalina está dirigida principalmente por interacciones catión-pi, y la bolsa de unión cargada positivamente de la siderocalina atrae el complejo cargado negativamente. [1] Un factor estructural involucrado en el mecanismo de reconocimiento mediado por siderocalina de los sideróforos de tipo fenolato / catecolato incluye un enlazador principal que permite que la siderocalina interactúe con diferentes sideróforos fenolato / catecolato. [4] [42] Si bien el reconocimiento de siderocalina se ve mínimamente afectado por la sustitución de diferentes metales, la metilación de los tres anillos de catecolatos de enterobactina puede impedir el reconocimiento de siderocalina. [5] [34] [38] [43] Una estrategia utilizada por los patógenos para superar la respuesta inmunitaria es la producción de sideróforos que no serán reconocidos por la siderocalina. [19] [44] Por ejemplo, la siderocalina no puede reconocer los sideróforos del análogo C-glucosilado de enterobactina, ya que los grupos donantes están glicosilados , lo que introduce interacciones estéricas en la posición 5- carbonos de los grupos catecol. [1] [24]
Historia
El requerimiento de hierro por parte de humanos y patógenos se conoce desde hace muchos años. [10] El vínculo entre el hierro y las micobactinas, factores de crecimiento quelantes del hierro de las micobacterias , se estableció por primera vez en la década de 1960. [5] En ese momento, estaba creciendo el interés en resolver una aplicación de micobactinas como moléculas diana para un agente antituberculoso racional . [5] [45] Los experimentos de las décadas de 1960 y 1970 demostraron que la deficiencia de hierro en las micobacterias era la causa de las células " anémicas " . [46] La mayoría de los genes y sistemas necesarios para la adquisición de hierro de alta afinidad se han identificado en micobacterias patógenas y saprofitas . [5] Estos genes codifican proteínas para el almacenamiento de hierro, la captación de sideróforos férricos y el hemo . [5] [47] Los seres humanos han desarrollado una defensa para la adquisición de hierro mediada por sideróforos mediante el desarrollo de siderocalina. Para combatir esto, varios patógenos han desarrollado sideróforos que pueden evadir el reconocimiento de siderocalina. [5] Se ha demostrado que la siderocalina se une a los sideróforos e inhibe la adquisición de hierro y previene el crecimiento de Mycobacterium tuberculosis en cultivos extracelulares ; sin embargo, el efecto de la siderocalina sobre este patógeno dentro de los macrófagos sigue sin estar claro. [24] [31]
Ver también
- LCN2
- LCN1
- Patógenos animales
- Micobacterias
Referencias
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