Receptor de partículas de reconocimiento de señales


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El receptor de partículas de reconocimiento de señales (SRP) , también llamado proteína de acoplamiento , es un dímero compuesto por 2 subunidades diferentes que están asociadas exclusivamente con el RE rugoso en células de mamíferos . Su función principal es identificar las unidades SRP . SRP (partícula de reconocimiento de señales) es una molécula que ayuda a que los complejos ribosoma -mRNA- polipéptido se asienten en la membrana del retículo endoplásmico .

Receptor de SRP

El receptor SRP eucariota (denominado SR) es un heterodímero de SR-alfa (70 kDa; SRPRA ) y SR-beta (25 kDa; SRPRB ), ambos contienen un dominio de unión a GTP, [2] mientras que el receptor SRP procariota comprende sólo el homólogo de SR-alfa monomérico débilmente asociado a la membrana FtsY ( P10121 ). SR-alfa regula la dirección de complejos de polipéptido naciente de SRP-ribosoma al translocón . [3] SR-alfa se une a la subunidad SRP54 del complejo SRP. La subunidad SR-beta es una GTPasa transmembrana que ancla la subunidad SR-alfa (una GTPasa de membrana periférica) a la membrana del ER. [4]SR-beta interactúa con el dominio SRX N-terminal de SR-alfa, que no está presente en el homólogo bacteriano FtsY. SR-beta también funciona en el reclutamiento del polipéptido naciente de SRP en el canal conductor de proteínas.

La familia SRX representa homólogos eucariotas de la subunidad alfa del receptor SR. Los miembros de esta entrada consisten en una hoja beta antiparalela central de seis hebras intercalada por la hélice alfa1 en un lado y las hélices alfa2-alfa4 en el otro. Interactúan con la pequeña GTPasa SR-beta, formando un complejo que coincide con una clase de pequeños complejos de proteína G-efector, incluidos Rap-Raf, Ras-PI3K (gamma), Ras-RalGDS y Arl2-PDE (delta). [2] En el terminal C de SR-alpha y FtsY hay una región similar a SRP54.

Partícula de reconocimiento de señal (SRP)

La partícula de reconocimiento de señales (SRP) es una proteína multimérica que, junto con su receptor conjugado (SR), participa en la selección de proteínas secretoras dirigidas a la membrana del retículo endoplásmico rugoso (RER) en eucariotas oa la membrana plasmática en procariotas. [5] [6] SRP reconoce la secuencia señal del polipéptido naciente en el ribosoma, retarda su alargamiento y acopla el complejo SRP-ribosoma-polipéptido a la membrana RER a través del receptor SR. SRP consta de seis polipéptidos (SRP9, SRP14, SRP19, SRP54, SRP68 y SRP72) y una sola molécula de ARN 7S de 300 nucleótidos. El componente de ARN cataliza la interacción de SRP con su receptor SR. [7]En eucariotas superiores, el complejo SRP consta del dominio Alu y el dominio S unidos por el ARN SRP. El dominio Alu consiste en un heterodímero de SRP9 y SRP14 unido a las secuencias terminales 5 'y 3' del ARN de SRP. Este dominio es necesario para retardar el alargamiento de la cadena polipeptídica naciente, lo que da tiempo a SRP para acoplar el complejo ribosoma-polipéptido a la membrana RER.

Referencias

  1. ^ Schwartz T, Blobel G (marzo de 2003). "Base estructural para la función de la subunidad beta del receptor de partículas de reconocimiento de señales eucariotas" . Celular . 112 (6): 793–803. doi : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00161-2 . PMID  12654246 .
  2. ↑ a b Blobel G, Schwartz T (2003). "Base estructural para la función de la subunidad beta del receptor de partículas de reconocimiento de señales eucariotas" . Celular . 112 (6): 793–803. doi : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00161-2 . PMID 12654246 . 
  3. ^ Andrews DW, Legate KR, Falcone D (2000). "Unión dependiente de nucleótidos del dominio GTPasa de la subunidad beta del receptor de partículas de reconocimiento de señales a la subunidad alfa" . J. Biol. Chem . 275 (35): 27439–46. doi : 10.1074 / jbc.M003215200 . PMID 10859309 . 
  4. ^ Walter P, Miller JD, Tajima S, Lauffer L (1995). "La subunidad beta del receptor de partículas de reconocimiento de señales es una GTPasa transmembrana que ancla la subunidad alfa, una GTPasa de membrana periférica, a la membrana del retículo endoplásmico" . J. Cell Biol . 128 (3): 273–282. doi : 10.1083 / jcb.128.3.273 . PMC 2120348 . PMID 7844142 .  
  5. ^ Stroud RM, Walter P, Rutenber E, Reyes CL (2007). Zhang S (ed.). "Estructuras de rayos X del receptor de partículas de reconocimiento de señal revelan intermedios del ciclo de focalización" . PLOS ONE . 2 (7): e607. Código Bibliográfico : 2007PLoSO ... 2..607R . doi : 10.1371 / journal.pone.0000607 . PMC 1904258 . PMID 17622352 .  
  6. ^ Dobberstein B, High S, Romisch K, Miller FW (2006). "Autoanticuerpos humanos contra la proteína de 54 kDa del bloque de partículas de reconocimiento de señales funcionan en múltiples etapas" . Investigación y terapia de la artritis . 8 (2): R39. doi : 10.1186 / ar1895 . PMC 1526608 . PMID 16469117 .  
  7. ^ Walter P, Bradshaw N (2007). "El ARN de la partícula de reconocimiento de señal (SRP) vincula los cambios conformacionales en el SRP a la orientación de proteínas" . Mol. Biol. Celular . 18 (7): 2728–2734. doi : 10.1091 / mbc.E07-02-0117 . PMC 1924838 . PMID 17507650 .  
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