Los TAF tienen un dominio de pliegue similar a histona N-terminal (HFD) característico. [1] Este dominio está implicado en la interacción por pares entre TAF específicos. [2]
TFIID juega un papel central en la mediación de las respuestas de los promotores a varios activadores y represores . Se une fuertemente a TAFII-250 e interactúa directamente con TAFII-40. TFIID se compone de proteína de unión a TATA (TBP) y varios factores asociados a TBP (TAFS). [3]
TAF es parte del complejo TFIID e interactúa con lo siguiente:
Activadores transcripcionales específicos
Factores de transcripción basales
Otros TAFII
Secuencias de ADN específicas, por ejemplo, el elemento promotor aguas abajo o la secuencia promotora central específica del gen.
Debido a tales interacciones, contribuyen a la activación de la transcripción y a la selectividad del promotor. [3]
Algunos pares de TAF interactúan entre sí para formar "lóbulos" en TFIID. Los pares que se sabe o se sugiere que existen en TFIID incluyen TAF6-TAF9, TAF4-TAF12, TAF11-13, TAF8-TAF10 y TAF3-TAF10. [2]
SL1
El factor selectivo 1 está compuesto por la proteína de unión a TATA y tres subunidades de TAF (factor asociado a la proteína de unión a caja de TATA) ( TAF1A , TAF1B y TAF1C ). Estos TAF no tienen un dominio de pliegue de tipo histona. [4]
Otros complejos
En esta sección falta información sobre las subunidades de SAGA y complejos relacionados, y la formación de pares en ellos. Expanda la sección para incluir esta información. Pueden existir más detalles en la página de discusión . ( Abril de 2019 )
TAF es parte de SAGA (SPT-ADA-GCN5 acetilasa) y complejos de coactivación relacionados. [2] Tales complejos acetilan colas de histonas para activar genes. [5] El ser humano tiene tres complejos similares a SAGA: PCAF , TFTC (complejo que contiene TAF sin TBP) y STAGA ( SPT3 - TAF9 - GCN5L acetilasa). PCAF (GCN5) y KAT2A (GCN5L) son dos homólogos humanos de la levadura Gcn5. [6]
TAF8, TAF10 y SPT7L forman un pequeño complejo TAF llamado SMAT. [2]
Estructura
El dominio N-terminal de TAF tiene un pliegue proteico de tipo histona. Contiene dos hélices alfa cortas y una hélice alfa central larga. [1]
Genes humanos
En esta sección falta información sobre TAF en complejos que no son TF2D. Expanda la sección para incluir esta información. Pueden existir más detalles en la página de discusión . ( Abril de 2019 )
TAF1 (TAFII250)
TAF2 (CIF150)
TAF3 (TAFII140)
TAF4 (TAFII130 / 135)
TAF4B (TAFII105)
TAF5 (TAFII100)
TAF6 (TAFII70 / 80)
TAF6L (PAF65A)
TAF7 (TAFII55)
TAF8 (TAFII43)
TAF9 (TAFII31 / 32)
TAF9B (TAFII31L)
TAF10 (TAFII30)
TAF11 (TAFII28)
TAF12 (TAFII20 / 15)
TAF13 (TAFII18)
TAF15 (TAFII68)
Firmas surtidas
Los dominios TAF se distribuyen en muchas firmas digitales:
TAF4
Identificadores
Símbolo
TAF4
Pfam
PF05236
InterPro
IPR007900
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
TAF
Identificadores
Símbolo
?
Pfam
PF04719
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
TAF13
Identificadores
Símbolo
TFIID-18 kDa
Pfam
PF02269
InterPro
IPR003195
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
TAFII31 (TAF9)
Identificadores
Símbolo
TFIID-31kDa
Pfam
PF02291
InterPro
IPR003162
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
TAF
Identificadores
Símbolo
?
Pfam
PF03847
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
TAF
Identificadores
Símbolo
?
Pfam
PF03540
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
Homología TAF / Nervy (TAF4 / 4B)
Identificadores
Símbolo
TAFH
Pfam
PF07531
InterPro
IPR003894
INTELIGENTE
TAFH
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
TAF ARN polimerasa I subunidad A (TAF1A)
Identificadores
Símbolo
TAF1_subA
Pfam
PF14929
InterPro
IPR039495
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
Referencias
^ a b Xie X, Kokubo T, Cohen SL, Mirza UA, Hoffmann A, Chait BT, Roeder RG, Nakatani Y, Burley SK (marzo de 1996). "Similitud estructural entre TAF y el núcleo heterotetramérico del octámero de histonas". Naturaleza . 380 (6572): 316–22. doi : 10.1038 / 380316a0 . PMID 8598927 . S2CID 4329570 .
↑ a b c d Demény MA, Soutoglou E, Nagy Z, Scheer E, Jànoshàzi A, Richardot M, Argentini M, Kessler P, Tora L (marzo de 2007). "Identificación de un pequeño complejo TAF y su papel en el ensamblaje de complejos que contienen TAF" . PLOS ONE . 2 (3): e316. doi : 10.1371 / journal.pone.0000316 . PMC 1820849 . PMID 17375202 .
↑ a b Furukawa T, Tanese N (septiembre de 2000). "El ensamblaje de complejos TFIID parciales en células de mamíferos revela distintas actividades asociadas con factores asociados a proteínas de unión a la caja TATA individuales" . La revista de química biológica . 275 (38): 29847–56. doi : 10.1074 / jbc.M002989200 . PMID 10896937 .
^ Friedrich JK, Panov KI, Cabart P, Russell J, Zomerdijk JC (agosto de 2005). "El complejo TBP-TAF SL1 dirige la formación del complejo de preiniciación de la ARN polimerasa I y estabiliza el factor de unión aguas arriba en el promotor del ADNr" . La revista de química biológica . 280 (33): 29551–8. doi : 10.1074 / jbc.M501595200 . PMC 3858828 . PMID 15970593 .
^ Bonnet J, Wang CY, Baptista T, Vincent SD, Hsiao WC, Stierle M, Kao CF, Tora L, Devys D (septiembre de 2014). "El complejo coactivador SAGA actúa sobre todo el genoma transcrito y es necesario para la transcripción de la ARN polimerasa II" . Genes y desarrollo . 28 (18): 1999–2012. doi : 10.1101 / gad.250225.114 . PMC 4173158 . PMID 25228644 .
^ Martinez E, Palhan VB, Tjernberg A, Lymar ES, Gamper AM, Kundu TK, Chait BT, Roeder RG (octubre de 2001). "El complejo STAGA humano es un coactivador de transcripción de acetilación de cromatina que interactúa con factores de unión al daño de ADN y empalme de pre-mRNA in vivo" . Biología Molecular y Celular . 21 (20): 6782–95. doi : 10.1128 / MCB.21.20.6782-6795.2001 . PMC 99856 . PMID 11564863 .
Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro :
IPR004823
IPR003923
Categorías :
Dominios proteicos
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