De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a navegación Saltar a búsqueda

La proteína de unión a TATA ( TBP ) es un factor de transcripción general que se une específicamente a una secuencia de ADN llamada caja TATA . Esta secuencia de ADN se encuentra aproximadamente 30 pares de bases corriente arriba del sitio de inicio de la transcripción en algunos promotores de genes eucariotas . [4]

Familia de genes TBP [ editar ]

TBP es un miembro de una pequeña familia de genes de factores relacionados con TBP. [5] El primer factor relacionado con TBP (TRF / TRF1) se identificó en la mosca de la fruta Drosophila , pero parece ser específico de mosca o insecto. Posteriormente, se encontró TBPL1 / TRF2 en los genomas de muchos metazoos , mientras que los genomas de vertebrados codifican un tercer miembro de la familia de vertebrados, TBPL2 / TRF3. En tipos de células específicos o en promotores específicos, la TBP puede reemplazarse por uno de estos factores relacionados con la TBP, algunos de los cuales interactúan con la caja TATA de manera similar a la TBP.

Papel como factor de transcripción [ editar ]

TBP es una subunidad del factor de transcripción general eucariota TFIID . TFIID es la primera proteína que se une al ADN durante la formación del complejo de preiniciación de la transcripción de la ARN polimerasa II (ARN Pol II). [6] Como una de las pocas proteínas en el complejo de preiniciación que se une al ADN de una manera específica de secuencia, ayuda a posicionar la ARN polimerasa II sobre el sitio de inicio de la transcripción del gen. Sin embargo, se estima que solo el 10-20% de los promotores humanos tienen cajas TATA. Por lo tanto, TBP probablemente no sea la única proteína involucrada en el posicionamiento de la ARN polimerasa II. La mayoría de los promotores humanos son promotores de genes domésticos sin TATA . La unión de TBP a estos promotores se ve facilitada por reguladores de genes de mantenimiento. [7] [8] Curiosamente, la transcripción se inicia dentro de una región estrecha alrededor de 30 pb aguas abajo de la caja TATA en los promotores que contienen TATA, [9] mientras que los sitios de inicio de la transcripción de los promotores sin TATA se encuentran dispersos dentro de una región de 200 pb. [10] [8]

La unión de TFIID a la caja TATA en la región promotora del gen inicia el reclutamiento de otros factores necesarios para que el ARN Pol II comience la transcripción. Algunos de los otros factores de transcripción reclutados incluyen TFIIA , TFIIB y TFIIF . Cada uno de estos factores de transcripción contiene varias subunidades de proteínas.

TBP también es importante para la transcripción de la ARN polimerasa I y la ARN polimerasa III y, por lo tanto, participa en el inicio de la transcripción de las tres ARN polimerasas. [11]

El TBP participa en la fusión del ADN (separación de doble cadena) doblando el ADN en 80 ° (la secuencia rica en AT a la que se une facilita la fusión). La TBP es una proteína inusual en el sentido de que se une al surco menor mediante una hoja β.

Otra característica distintiva de TBP es una larga cadena de glutaminas en el extremo N de la proteína. Esta región modula la actividad de unión al ADN del extremo C-terminal, y la modulación de la unión al ADN afecta la velocidad de formación del complejo de transcripción y el inicio de la transcripción. Las mutaciones que amplían el número de repeticiones CAG que codifican este tracto de poliglutamina y, por tanto, aumentan la longitud de la cadena de poliglutamina, se asocian con la ataxia espinocerebelosa 17, un trastorno neurodegenerativo clasificado como enfermedad de poliglutamina . [12]

Interacciones ADN-proteína [ editar ]

Cuando TBP se une a una caja TATA dentro del ADN , distorsiona el ADN insertando cadenas laterales de aminoácidos entre pares de bases, desenrollando parcialmente la hélice y doblándola doblemente. La distorsión se logra mediante una gran cantidad de contacto superficial entre la proteína y el ADN. TBP se une a los fosfatos cargados negativamente en la cadena principal del ADN a través de residuos de aminoácidos de lisina y arginina cargados positivamente . La curva pronunciada en el ADN se produce mediante la proyección de cuatro residuos de fenilalanina voluminosos en el surco menor. A medida que el ADN se dobla, aumenta su contacto con TBP, lo que mejora la interacción ADN-proteína.

La tensión impuesta sobre el ADN a través de esta interacción inicia la fusión o separación de las hebras. Debido a que esta región de ADN es rica en residuos de adenina y timina , cuyas bases se emparejan a través de solo dos enlaces de hidrógeno , las cadenas de ADN se separan más fácilmente. La separación de las dos cadenas expone las bases y permite que la ARN polimerasa II comience la transcripción del gen .

El terminal C de TBP se compone de una forma helicoidal que complementa (de forma incompleta) la región TATA del ADN. Este carácter incompleto permite que el ADN se doble pasivamente al unirse.

Para obtener información sobre el uso de TBP en las células, consulte: ARN polimerasa I , ARN polimerasa II y ARN polimerasa III .

Interacciones proteína-proteína [ editar ]

Se ha demostrado que la proteína de unión a TATA interactúa con:

  • BRF1 , [13] [14]
  • BTAF1 , [15] [16]
  • C-Fos , [17]
  • C-jun , [18]
  • FED1 , [19] [20] [21]
  • GTF2B (TFIIB), [22] [23]
  • GTF2A1 ( subunidad 1 de TFIIA ), [22] [24] [25] [26]
  • GTF2F1 ( subunidad 1 de TFIIF ) [15] [27] [28]
  • GTF2H4 ( subunidad 4 de TFIIH ), [15]
  • Mdm2 , [29] [30]
  • MSX1 , [31] [32] [33]
  • NFYB , [34]
  • P53 , [35] [36]
  • PAX6 , [36]
  • POLR2A , [15]
  • POU2F1 , [37]
  • RELA , [38] [39]
  • NR2B1 , [40]
  • TAF1 , [34] [41] [42] [43]
  • TAF4 , [44]
  • TAF5 , [34] [42] [45]
  • TAF6 , [34] [42] [44]
  • TAF7 , [34] [44]
  • TAF9 . [34] [46]
  • TAF10 , [34] [42]
  • TAF11 , [34] [47] [48]
  • TAF13 , [47] y
  • TAF15 . [49]

Ensamblaje complejo [ editar ]

La proteína de unión a la caja TATA (TBP) es necesaria para el inicio de la transcripción por las ARN polimerasas I, II y III, a partir de promotores con o sin una caja TATA. [50] [51] En presencia de un promotor sin TATA, TBP se une con la ayuda de factores asociados a TBP (TAF). [52] [53] TBP se asocia con una serie de factores, incluidos los factores de transcripción generales TFIIA, -B, -D, -E y -H, para formar enormes complejos de preiniciación de múltiples subunidades en el promotor central . A través de su asociación con diferentes factores de transcripción , TBP puede iniciar la transcripción.de diferentes ARN polimerasas . Hay varios TBP relacionados, incluidas las proteínas similares a TBP (TBPL) . [54]

Estructura [ editar ]

El núcleo C-terminal de TBP (~ 180 residuos) está altamente conservado y contiene dos repeticiones de 88 aminoácidos que producen una estructura en forma de silla de montar que se extiende a ambos lados del ADN; esta región se une a la caja TATA e interactúa con factores de transcripción y proteínas reguladoras . [55] Por el contrario, la región N-terminal varía tanto en longitud como en secuencia .

Referencias [ editar ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000112592 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  3. ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ Kornberg RD (2007). "La base molecular de la transcripción eucariota" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 104 (32): 12955–61. Código bibliográfico : 2007PNAS..10412955K . doi : 10.1073 / pnas.0704138104 . PMC 1941834 . PMID 17670940 .  
  5. ^ Akhtar W, Veenstra GJ (1 de enero de 2011). "Factores relacionados con TBP: un paradigma de diversidad en el inicio de la transcripción" . Células y biociencias . 1 (1): 23. doi : 10.1186 / 2045-3701-1-23 . PMC 3142196 . PMID 21711503 .  
  6. Lee TI, Young RA (2000). "Transcripción de genes codificadores de proteínas eucariotas". Revisión anual de genética . 34 : 77-137. doi : 10.1146 / annurev.genet.34.1.77 . PMID 11092823 . 
  7. ^ Lam KC, Mühlpfordt F, Vaquerizas JM, Raja SJ, Holz H, Luscombe NM, Manke T, Akhtar A (2012). "El complejo NSL regula los genes domésticos en Drosophila" . PLOS Genetics . 8 (6): e1002736. doi : 10.1371 / journal.pgen.1002736 . PMC 3375229 . PMID 22723752 .  
  8. ^ a b Lam KC, Chung HR, Semplicio G, Iyer SS, Gaub A, Bhardwaj V, Holz H, Georgiev P, Akhtar A (febrero de 2019). "El paisaje de nucleosomas mediado por el complejo NSL es necesario para mantener la fidelidad de la transcripción y la supresión del ruido de transcripción" . Genes y desarrollo . 33 (7-8): 452-465. doi : 10.1101 / gad.321489.118 . PMC 6446542 . PMID 30819819 .  
  9. ^ Carninci P, Sandelin A, Lenhard B, Katayama S, Shimokawa K, Ponjavic J, et al. (Junio ​​de 2006). "Análisis de todo el genoma de la arquitectura y la evolución del promotor de mamíferos". Genética de la naturaleza . 38 (6): 626–35. doi : 10.1038 / ng1789 . PMID 16645617 . S2CID 22205897 .  
  10. ^ Ni T, Corcoran DL, Rach EA, Song S, Spana EP, Gao Y, Ohler U, Zhu J (julio de 2010). "Una estrategia de secuenciación de pares para mapear el complejo paisaje de la iniciación de la transcripción" . Métodos de la naturaleza . 7 (7): 521–7. doi : 10.1038 / nmeth.1464 . PMC 3197272 . PMID 20495556 .  
  11. ^ Vannini A, Cramer P (febrero de 2012). "Conservación entre las maquinarias de iniciación de la transcripción de la ARN polimerasa I, II y III" . Célula molecular . 45 (4): 439–46. doi : 10.1016 / j.molcel.2012.01.023 . PMID 22365827 . 
  12. ^ "Gen Entrez: proteína de unión a caja TBP TATA" .
  13. ^ McCulloch V, Hardin P, Peng W, Ruppert JM, Lobo-Ruppert SM (agosto de 2000). "Las variantes de hBRF empalmadas alternativamente funcionan en diferentes promotores de la ARN polimerasa III" . EMBO J . 19 (15): 4134–43. doi : 10.1093 / emboj / 19.15.4134 . PMC 306597 . PMID 10921893 .  
  14. ^ Wang Z, Roeder RG (julio de 1995). "Estructura y función de una subunidad del factor de transcripción humano TFIIIB que se conserva evolutivamente y contiene dominios relacionados con la proteína 2 del grupo de alta movilidad y TFIIB" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 92 (15): 7026-30. Código Bibliográfico : 1995PNAS ... 92.7026W . doi : 10.1073 / pnas.92.15.7026 . PMC 41464 . PMID 7624363 .  
  15. ^ a b c d Scully R, Anderson SF, Chao DM, Wei W, Ye L, Young RA, Livingston DM, Parvin JD (mayo de 1997). "BRCA1 es un componente de la holoenzima de la ARN polimerasa II" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 94 (11): 5605–10. Código Bibliográfico : 1997PNAS ... 94.5605S . doi : 10.1073 / pnas.94.11.5605 . PMC 20825 . PMID 9159119 .  
  16. ^ Chicca JJ, Auble DT, Pugh BF (marzo de 1998). "Clonación y caracterización bioquímica de TAF-172, un homólogo humano de la levadura Mot1" . Mol. Célula. Biol . 18 (3): 1701–10. doi : 10.1128 / MCB.18.3.1701 . PMC 108885 . PMID 9488487 .  
  17. ^ Metz R, Bannister AJ, Sutherland JA, Hagemeier C, O'Rourke EC, Cook A, Bravo R, Kouzarides T (septiembre de 1994). "La activación inducida por c-Fos de un promotor que contiene una caja TATA implica el contacto directo con la proteína de unión a la caja TATA" . Mol. Célula. Biol . 14 (9): 6021–9. doi : 10.1128 / MCB.14.9.6021 . PMC 359128 . PMID 8065335 .  
  18. ^ Franklin CC, McCulloch AV, Kraft AS (febrero de 1995). "Asociación in vitro entre la familia de proteínas Jun y los factores de transcripción generales, TBP y TFIIB" . Biochem. J . 305 (3): 967–74. doi : 10.1042 / bj3050967 . PMC 1136352 . PMID 7848298 .  
  19. ^ Brendel C, Gelman L, Auwerx J (junio de 2002). "El factor de puente multiproteína-1 (MBF-1) es un cofactor de los receptores nucleares que regulan el metabolismo de los lípidos" . Mol. Endocrinol . 16 (6): 1367–77. doi : 10.1210 / mend.16.6.0843 . PMID 12040021 . 
  20. ^ Mariotti M, De Benedictis L, Avon E, Maier JA (agosto de 2000). "Interacción entre el factor 1 relacionado con la diferenciación endotelial y la calmodulina in vitro e in vivo" . J. Biol. Chem . 275 (31): 24047–51. doi : 10.1074 / jbc.M001928200 . PMID 10816571 . 
  21. ^ Kabe Y, Goto M, Shima D, Imai T, Wada T, Morohashi Ki, Shirakawa M, Hirose S, Handa H (noviembre de 1999). "El papel de MBF1 humano como coactivador transcripcional" . J. Biol. Chem . 274 (48): 34196–202. doi : 10.1074 / jbc.274.48.34196 . PMID 10567391 . 
  22. ↑ a b Tang H, Sun X, Reinberg D, Ebright RH (febrero de 1996). "Interacciones proteína-proteína en el inicio de la transcripción eucariota: estructura del complejo de preiniciación" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 93 (3): 1119–24. Código bibliográfico : 1996PNAS ... 93.1119T . doi : 10.1073 / pnas.93.3.1119 . PMC 40041 . PMID 8577725 .  Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )
  23. ^ Bushnell DA, Westover KD, Davis RE, Kornberg RD (febrero de 2004). "Base estructural de la transcripción: un cocristal de ARN polimerasa II-TFIIB a 4,5 Angstroms". Ciencia . 303 (5660): 983–8. Código Bibliográfico : 2004Sci ... 303..983B . doi : 10.1126 / science.1090838 . PMID 14963322 . S2CID 36598301 .  
  24. ^ DeJong J, Bernstein R, Roeder RG (abril de 1995). "Factor de transcripción general humano TFIIA: caracterización de un ADNc que codifica la subunidad pequeña y requisito de transcripción basal y activada" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 92 (8): 3313–7. Código Bibliográfico : 1995PNAS ... 92.3313D . doi : 10.1073 / pnas.92.8.3313 . PMC 42156 . PMID 7724559 .  
  25. ^ Ozer J, Mitsouras K, Zerby D, Carey M, Lieberman PM (junio de 1998). "El factor de transcripción IIA desreprime la inhibición del factor asociado a la proteína de unión a TATA (TBP) de la unión de TBP-ADN" . J. Biol. Chem . 273 (23): 14293–300. doi : 10.1074 / jbc.273.23.14293 . PMID 9603936 . 
  26. ^ Sun X, Ma D, Sheldon M, Yeung K, Reinberg D (octubre de 1994). "Reconstitución de la actividad de TFIIA humana a partir de polipéptidos recombinantes: un papel en la transcripción mediada por TFIID" . Genes Dev . 8 (19): 2336–48. doi : 10.1101 / gad.8.19.2336 . PMID 7958900 . 
  27. ^ Ruppert S, Tjian R (noviembre de 1995). "Humano TAFII250 interactúa con RAP74: implicaciones para la iniciación de la ARN polimerasa II" . Genes Dev . 9 (22): 2747–55. doi : 10.1101 / gad.9.22.2747 . PMID 7590250 . 
  28. ^ Malik S, Guermah M, Roeder RG (marzo de 1998). "Un modelo dinámico para la función del coactivador de PC4 en la transcripción de la ARN polimerasa II" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 95 (5): 2192–7. Código bibliográfico : 1998PNAS ... 95.2192M . doi : 10.1073 / pnas.95.5.2192 . PMC 19292 . PMID 9482861 .  
  29. ^ Thut CJ, Goodrich JA, Tjian R (agosto de 1997). "Represión de la transcripción mediada por p53 por MDM2: un mecanismo dual" . Genes Dev . 11 (15): 1974–86. doi : 10.1101 / gad.11.15.1974 . PMC 316412 . PMID 9271120 .  
  30. ^ Léveillard T, Wasylyk B (diciembre de 1997). "La región C-terminal de MDM2 se une a TAFII250 y es necesaria para la regulación de MDM2 del promotor de ciclina A" . J. Biol. Chem . 272 (49): 30651–61. doi : 10.1074 / jbc.272.49.30651 . PMID 9388200 . 
  31. ^ Shetty S, Takahashi T, Matsui H, Ayengar R, Raghow R (mayo de 1999). "La autorrepresión transcripcional del gen Msx1 está mediada por interacciones de la proteína Msx1 con un complejo transcripcional de múltiples proteínas que contiene proteína de unión a TATA, Sp1 y proteína de unión a proteína de unión a elementos de respuesta a cAMP (CBP / p300)" . Biochem. J . 339 (3): 751–8. doi : 10.1042 / 0264-6021: 3390751 . PMC 1220213 . PMID 10215616 .  
  32. ^ Zhang H, Hu G, Wang H, Sciavolino P, Iler N, Shen MM, Abate-Shen C (mayo de 1997). "La heterodimerización de las homeoproteínas Msx y Dlx da como resultado un antagonismo funcional" . Mol. Célula. Biol . 17 (5): 2920–32. doi : 10.1128 / mcb.17.5.2920 . PMC 232144 . PMID 9111364 .  
  33. ^ Zhang H, Catron KM, Abate-Shen C (marzo de 1996). "Un papel para el homeodominio Msx-1 en la regulación transcripcional: los residuos en el brazo N-terminal median la interacción de la proteína de unión a TATA y la represión transcripcional" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 93 (5): 1764–9. Código Bibliográfico : 1996PNAS ... 93.1764Z . doi : 10.1073 / pnas.93.5.1764 . PMC 39855 . PMID 8700832 .  
  34. ↑ a b c d e f g h Bellorini M, Lee DK, Dantonel JC, Zemzoumi K, Roeder RG, Tora L, Mantovani R (junio de 1997). "Interacciones NF-Y-TBP de unión a CCAAT: NF-YB y NF-YC requieren dominios cortos adyacentes a sus motivos de pliegues de histonas para la asociación con residuos básicos de TBP" . Ácidos nucleicos Res . 25 (11): 2174–81. doi : 10.1093 / nar / 25.11.2174 . PMC 146709 . PMID 9153318 .  
  35. ^ Seto E, Usheva A, Zambetti GP, Momand J, Horikoshi N, Weinmann R, Levine AJ, Shenk T (diciembre de 1992). "El p53 de tipo salvaje se une a la proteína de unión a TATA y reprime la transcripción" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 89 (24): 12028–32. Código bibliográfico : 1992PNAS ... 8912028S . doi : 10.1073 / pnas.89.24.12028 . PMC 50691 . PMID 1465435 .  
  36. ↑ a b Cvekl A, Kashanchi F, Brady JN, Piatigorsky J (junio de 1999). "Interacciones de Pax-6 con proteína de unión a caja TATA y proteína de retinoblastoma". Invertir. Oftalmol. Vis. Sci . 40 (7): 1343–50. PMID 10359315 . 
  37. ^ Zwilling S, Annweiler A, Wirth T (mayo de 1994). "Los dominios POU de los factores de transcripción Oct1 y Oct2 median la interacción específica con TBP" . Ácidos nucleicos Res . 22 (9): 1655–62. doi : 10.1093 / nar / 22.9.1655 . PMC 308045 . PMID 8202368 .  
  38. ^ Guermah M, Malik S, Roeder RG (junio de 1998). "Participación de los componentes TFIID y USA en la activación transcripcional del promotor del virus de la inmunodeficiencia humana por NF-kappaB y Sp1" . Mol. Célula. Biol . 18 (6): 3234–44. doi : 10.1128 / mcb.18.6.3234 . PMC 108905 . PMID 9584164 .  
  39. ^ Schmitz ML, Stelzer G, Altmann H, Meisterernst M, Baeuerle PA (marzo de 1995). "Interacción del dominio de transactivación COOH-terminal de p65 NF-kappa B con proteína de unión a TATA, factor de transcripción IIB y coactivadores" . J. Biol. Chem . 270 (13): 7219–26. doi : 10.1074 / jbc.270.13.7219 . PMID 7706261 . 
  40. ^ Schulman IG, Chakravarti D, Juguilon H, Romo A, Evans RM (agosto de 1995). "Las interacciones entre el receptor de retinoide X y una región conservada de la proteína de unión a TATA median la transactivación dependiente de hormonas" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 92 (18): 8288–92. Código bibliográfico : 1995PNAS ... 92.8288S . doi : 10.1073 / pnas.92.18.8288 . PMC 41142 . PMID 7667283 .  
  41. ^ Siegert JL, Robbins PD (enero de 1999). "Rb inhibe la actividad quinasa intrínseca del factor asociado a la proteína de unión a TATA TAFII250" . Mol. Célula. Biol . 19 (1): 846–54. doi : 10.1128 / MCB.19.1.846 . PMC 83941 . PMID 9858607 .  
  42. ↑ a b c d Ruppert S, Wang EH, Tjian R (marzo de 1993). "Clonación y expresión de TAFII250 humano: un factor asociado a TBP implicado en la regulación del ciclo celular". Naturaleza . 362 (6416): 175–9. Código Bibliográfico : 1993Natur.362..175R . doi : 10.1038 / 362175a0 . PMID 7680771 . S2CID 4364676 .  
  43. ^ O'Brien T, Tjian R (mayo de 1998). "Análisis funcional del dominio quinasa N-terminal TAFII250 humano". Mol. Celular . 1 (6): 905-11. doi : 10.1016 / S1097-2765 (00) 80089-1 . PMID 9660973 . 
  44. ↑ a b c Pointud JC, Mengus G, Brancorsini S, Monaco L, Parvinen M, Sassone-Corsi P, Davidson I (mayo de 2003). "La localización intracelular de TAF7L, un parálogo de la subunidad TAF7 del factor de transcripción TFIID, está regulada por el desarrollo durante la diferenciación de células germinales masculinas" . J. Cell Sci . 116 (Pt 9): 1847–58. doi : 10.1242 / jcs.00391 . PMID 12665565 . 
  45. ^ Tao Y, Guermah M, Martinez E, Oelgeschläger T, Hasegawa S, Takada R, Yamamoto T, Horikoshi M, Roeder RG (marzo de 1997). "Interacciones específicas y funciones potenciales del TAFII100 humano" . J. Biol. Chem . 272 (10): 6714-21. doi : 10.1074 / jbc.272.10.6714 . PMID 9045704 . 
  46. ^ Martinez E, Palhan VB, Tjernberg A, Lymar ES, Gamper AM, Kundu TK, Chait BT, Roeder RG (octubre de 2001). "El complejo STAGA humano es un coactivador de transcripción de acetilación de cromatina que interactúa con factores de unión al daño de ADN y empalme de pre-mRNA in vivo" . Mol. Célula. Biol . 21 (20): 6782–95. doi : 10.1128 / MCB.21.20.6782-6795.2001 . PMC 99856 . PMID 11564863 .  
  47. ↑ a b Mengus G, May M, Jacq X, Staub A, Tora L, Chambon P, Davidson I (abril de 1995). "Clonación y caracterización de hTAFII18, hTAFII20 y hTAFII28: tres subunidades del factor de transcripción humano TFIID" . EMBO J . 14 (7): 1520–31. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1995.tb07138.x . PMC 398239 . PMID 7729427 .  
  48. May M, Mengus G, Lavigne AC, Chambon P, Davidson I (junio de 1996). "El TAF humano (II28) promueve la estimulación transcripcional mediante la función de activación 2 de los receptores de retinoides X" . EMBO J . 15 (12): 3093–104. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00672.x . PMC 450252 . PMID 8670810 .  
  49. ^ Hoffmann A, Roeder RG (julio de 1996). "Clonación y caracterización de TAF20 / 15 humano. Múltiples interacciones sugieren un papel central en la formación del complejo TFIID" . J. Biol. Chem . 271 (30): 18194–202. doi : 10.1074 / jbc.271.30.18194 . PMID 8663456 . 
  50. ^ Hochheimer A, Tjian R (junio de 2003). "Los complejos de iniciación de la transcripción diversificados expanden la selectividad del promotor y la expresión génica específica de tejido" . Genes y desarrollo . 17 (11): 1309–20. doi : 10.1101 / gad.1099903 . PMID 12782648 . 
  51. ^ Pugh BF (septiembre de 2000). "Control de la expresión génica mediante la regulación de la proteína de unión a TATA". Gene . 255 (1): 1–14. doi : 10.1016 / s0378-1119 (00) 00288-2 . PMID 10974559 . 
  52. ^ 1942-, Weaver, Robert Franklin (1 de enero de 2012). Biología molecular . McGraw-Hill. ISBN 9780073525327. OCLC  789601172 .CS1 maint: nombres numéricos: lista de autores ( enlace )
  53. ^ Louder RK, He Y, López-Blanco JR, Fang J, Chacón P, Nogales E (marzo de 2016). "Estructura de TFIID unido al promotor y modelo de ensamblaje del complejo de preiniciación humana" . Naturaleza . 531 (7596): 604–9. Código Bib : 2016Natur.531..604L . doi : 10.1038 / nature17394 . PMC 4856295 . PMID 27007846 .  
  54. ^ Davidson I (julio de 2003). "La genética de TBP y factores relacionados con TBP". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 28 (7): 391–8. doi : 10.1016 / S0968-0004 (03) 00117-8 . PMID 12878007 . 
  55. ^ Nikolov DB, Hu SH, Lin J, Gasch A, Hoffmann A, Horikoshi M, Chua NH, Roeder RG, Burley SK (noviembre de 1992). "Estructura cristalina de la proteína de unión a caja TFIID TATA". Naturaleza . 360 (6399): 40–6. Código Bibliográfico : 1992Natur.360 ... 40N . doi : 10.1038 / 360040a0 . PMID 1436073 . S2CID 4307043 .  

Enlaces externos [ editar ]

  • Entrada de GeneReviews / NCBI / NIH / UW sobre la ataxia espinocerebelosa tipo 17
  • Estructura interactiva de TBP en massey.ac.nz
  • PDB Molécula del mes Proteína de unión a TATA
  • TATA-Box + Binding + Protein en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • FactorBook TBP
  • Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P20226 (proteína de unión a la caja TATA humana) en PDBe-KB .