La taumatina (también conocida como talina) es un edulcorante bajo en calorías y un modificador del sabor. La proteína se usa a menudo principalmente por sus propiedades de modificación del sabor y no exclusivamente como edulcorante. [3]
Familia de taumatina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Taumatina | |||||||
Pfam | PF00314 | |||||||
InterPro | IPR001938 | |||||||
INTELIGENTE | SM00205 | |||||||
PROSITE | PDOC00286 | |||||||
SCOP2 | 1thu / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Superfamilia OPM | 168 | |||||||
Proteína OPM | 1aun | |||||||
CDD | cd09215 | |||||||
Membranome | 1336 | |||||||
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Taumatina I | ||||||
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Identificadores | ||||||
Organismo | ||||||
Símbolo | Thm1 | |||||
PDB | 1RQW | |||||
UniProt | P02883 | |||||
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Taumatina II | ||||||
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Identificadores | ||||||
Organismo | ||||||
Símbolo | Thm2 | |||||
PDB | 3wou | |||||
UniProt | P02884 | |||||
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Las taumatinas se encontraron por primera vez como una mezcla de proteínas aisladas de la fruta katemfe ( Thaumatococcus daniellii Bennett) (marantaceae) de África occidental . Aunque es muy dulce, el sabor de la taumatina es marcadamente diferente al del azúcar. La dulzura de la taumatina se acumula muy lentamente. La percepción dura mucho tiempo, dejando un regusto a regaliz en altas concentraciones. La taumatina es altamente soluble en agua, estable al calentamiento y estable en condiciones ácidas.
Papel biológico
La producción de taumatina se induce en katemfe en respuesta a un ataque a la planta por patógenos viroides . Varios miembros de la familia de proteínas de la taumatina muestran una inhibición significativa in vitro del crecimiento de hifas y la esporulación por varios hongos . La proteína taumatina se considera un prototipo de un dominio proteico de respuesta a patógenos. Este dominio de taumatina se ha encontrado en especies tan diversas como el arroz y Caenorhabditis elegans . Las taumatinas son proteínas relacionadas con la patogenia (PR) , que son inducidas por varios agentes que van desde el etileno hasta los patógenos mismos, y son estructuralmente diversas y ubicuas en las plantas: [4] Incluyen taumatina, osmotina, proteínas PR principales y secundarias del tabaco, alfa- inhibidor de amilasa / tripsina y proteínas de hoja de trigo y soja P21 y PWIR2. Las proteínas participan en la resistencia al estrés y las respuestas al estrés adquiridas sistemáticamente en las plantas, aunque se desconoce su función precisa. [4] La taumatina es una proteína de sabor intensamente dulce (sobre una base molar unas 100.000 veces más dulce que la sacarosa [5] ) que se encuentra en el fruto de la planta de África occidental Thaumatococcus daniellii : es inducida por el ataque de viroides, que son únicos -moléculas de ARN no encapsulado en cadena que no codifican proteínas. La proteína taumatina I consta de una única cadena polipeptídica de 207 residuos.
Como otras proteínas PR, se predice que la taumatina tiene una estructura principalmente beta, con un alto contenido de giros beta y poca hélice. [4] Las células de tabaco expuestas a concentraciones de sal gradualmente aumentadas desarrollan una tolerancia mucho mayor a la sal, debido a la expresión de osmotina, [6] un miembro de la familia de proteínas PR. Las plantas de trigo atacadas por el mildiú polvoriento de la cebada expresan una proteína PR (PWIR2), que da como resultado resistencia contra esa infección. [7] La similitud entre esta proteína PR y otras proteínas PR y el inhibidor de la alfa-amilasa / tripsina del maíz ha sugerido que las proteínas PR pueden actuar como alguna forma de inhibidor. [7]
En África occidental, la fruta katemfe se ha cultivado localmente y se ha utilizado para dar sabor a alimentos y bebidas durante algún tiempo. Las semillas de la fruta están encerradas en un saco membranoso, o arilo , que es la fuente de taumatina. En la década de 1970, Tate y Lyle comenzaron a extraer taumatina de la fruta. En 1990, los investigadores de Unilever informaron del aislamiento y la secuenciación de las dos proteínas principales que se encuentran en la taumatina, a las que denominaron taumatina I y taumatina II . Estos investigadores también pudieron expresar taumatina en bacterias modificadas genéticamente .
La taumatina ha sido aprobada como edulcorante en la Unión Europea (E957), Israel y Japón . En los Estados Unidos , generalmente se reconoce como seguro como agente aromatizante (FEMA GRAS 3732) pero no como edulcorante.
Cristalización
Dado que la taumatina cristaliza muy rápida y fácilmente en presencia de iones tartrato , las mezclas de tartrato de taumatina se utilizan con frecuencia como sistemas modelo para estudiar la cristalización de proteínas . La solubilidad de la taumatina, su hábito cristalino y el mecanismo de formación de cristales dependen de la quiralidad del precipitante utilizado. Cuando se cristaliza con L-tartrato, la taumatina forma cristales bipiramidales y muestra una solubilidad que aumenta con la temperatura; con D- y meso-tartrato, forma cristales prismáticos rechonchos y muestra una solubilidad que disminuye con la temperatura. [9] Esto sugiere que el control de la quiralidad precipitante puede ser un factor importante en la cristalización de proteínas en general.
Caracteristicas
Como ingrediente alimentario, la taumatina se considera segura para el consumo. [10] [11] En una planta suiza de producción de chicles, la taumatina ha sido identificada como un alérgeno. El polvo de taumatina provocó síntomas alérgicos en las vías respiratorias superiores en personas expuestas ocupacionalmente. Después de que la fábrica reemplazó la taumatina en polvo con una forma líquida, todas las personas afectadas quedaron completamente libres de síntomas. [12]
La taumatina interactúa con el receptor TAS1R3 humano para producir un sabor dulce. Los residuos que interactúan son específicos de los monos y simios del viejo mundo (incluidos los humanos); solo estos animales pueden percibirlo como dulce. [13]
Ver también
- Curculina , una proteína dulce de Malasia con actividad modificadora del sabor
- Miraculina , una proteína de África Occidental con actividad modificadora del sabor
- Monellin , una proteína dulce que se encuentra en África Occidental
- Stevia , un edulcorante no nutritivo hasta 150 veces más dulce que el azúcar
Referencias
- ^ Stivala A, Wybrow M, Wirth A, Whisstock JC, Stuckey PJ (diciembre de 2011). "Generación automática de dibujos animados de estructura proteica con Pro-origami" . Bioinformática . 27 (23): 3315–6. doi : 10.1093 / bioinformatics / btr575 . PMID 21994221 .
- ^ DeLano Scientific LLC. (2004). Representaciones de dibujos animados .
- ^ Green C (1999). "Taumatina: un ingrediente de sabor natural". Edulcorantes bajos en calorías: presente y futuro . Revista mundial de nutrición y dietética. 85 . págs. 129–32. doi : 10.1159 / 000059716 . ISBN 3-8055-6938-6. PMID 10647344 .
- ^ a b c Ruiz-Medrano R, Jimenez-Moraila B, Herrera-Estrella L, Rivera-Bustamante RF (diciembre de 1992). "Secuencia de nucleótidos de un ADNc de tipo osmotina inducida en tomate durante la infección por viroides". Biología Molecular Vegetal . 20 (6): 1199–202. doi : 10.1007 / BF00028909 . PMID 1463856 . S2CID 12039515 .
- ^ Edens L, Heslinga L, Klok R, Ledeboer AM, Maat J, Toonen MY, Visser C, Verrips CT (abril de 1982). "Clonación de ADNc que codifica la proteína vegetal de sabor dulce taumatina y su expresión en Escherichia coli". Gene . 18 (1): 1–12. doi : 10.1016 / 0378-1119 (82) 90050-6 . PMID 7049841 .
- ^ Singh NK, Nelson DE, Kuhn D, Hasegawa PM, Bressan RA (julio de 1989). "Clonación molecular de osmotina y regulación de su expresión por ABA y adaptación al bajo potencial hídrico" . Fisiología vegetal . 90 (3): 1096–101. doi : 10.1104 / pp.90.3.1096 . PMC 1061849 . PMID 16666857 .
- ^ a b Mauch F, Hertig C, Rebmann G, Bull J, Dudler R (junio de 1991). "Un gen de la glutatión-S-transferasa de trigo con secuencias de tipo transposón en la región promotora". Biología Molecular Vegetal . 16 (6): 1089–91. doi : 10.1007 / BF00016083 . PMID 1650615 . S2CID 30899297 .
- ^ McPherson A, DeLucas LJ (2015). "Cristalización de proteínas de microgravedad" . NPJ Microgravity . 1 : 15010. doi : 10.1038 / npjmgrav.2015.10 . PMC 5515504 . PMID 28725714 .
- ^ Asherie N, Ginsberg C, Greenbaum A, Blass S, Knafo S (2008). "Efectos de la pureza de las proteínas y la estereoquímica precipitante sobre la cristalización de la taumatina" . Crecimiento y diseño de cristales . 8 (12): 4200. doi : 10.1021 / cg800616q .
- ^ Higginbotham JD, Snodin DJ, Eaton KK, Daniel JW (diciembre de 1983). "Evaluación de la seguridad de la taumatina (proteína Talin)". Toxicología alimentaria y química . 21 (6): 815–23. doi : 10.1016 / 0278-6915 (83) 90218-1 . PMID 6686588 .
- ^ Green C (1999). "Taumatina: un ingrediente de sabor natural". Revista mundial de nutrición y dietética . 85 : 129–32. doi : 10.1159 / 000059716 . ISBN 3-8055-6938-6. PMID 10647344 .
- ^ Tschannen MP, Glück U, Bircher AJ, Heijnen I, Pletscher C (julio de 2017). "Alergia a taumatina y goma arábiga en trabajadores de fábricas de chicle". Revista estadounidense de medicina industrial . 60 (7): 664–669. doi : 10.1002 / ajim.22729 . PMID 28543634 . S2CID 42018297 .
- ^ Masuda T, Taguchi W, Sano A, Ohta K, Kitabatake N, Tani F (julio de 2013). "Cinco residuos de aminoácidos en el dominio rico en cisteína de T1R3 humano participaron en la respuesta de la proteína de sabor dulce, taumatina". Biochimie . 95 (7): 1502–5. doi : 10.1016 / j.biochi.2013.01.010 . hdl : 2433/175269 . PMID 23370115 .
Otras lecturas
- Chang HY. "La cosa más dulce" . Enfoque de proteína InterPro .
- Higginbotham JD (1986). Gelardi RC, Nabors LO (eds.). Edulcorantes alternativos . Nueva York: M. Dekker, Inc. ISBN 0-8247-7491-4.
- Higginbotham J, Witty M (1994). Taumatina . Boca Ratón: CRC Press. ISBN 0-8493-5196-0.
enlaces externos
- Medios relacionados con la taumatina en Wikimedia Commons