Hay tres receptores de trombina conocidos ( ThrR [1] ), denominados PAR1 , PAR3 y PAR4 (PAR para receptor activado por proteasa ). [2]
Estos receptores son miembros de la familia de receptores acoplados a proteína g transmembrana 7 , sin embargo, su método de activación es único. La trombina , una serina proteasa , se une y escinde el dominio N-terminal extracelular del receptor. A continuación, se desenmascara un ligando anclado correspondiente al nuevo N-terminal , SFLLRN, que se une al segundo bucle extracelular del receptor y lo activa.
Referencias
- ^ AL Darrow, WP Fung-Leung, RD Ye, RJ Santulli, WM Cheung, CK Derian, CL Burns, BP Damiano, L Zhou, CM Keenan, PA Peterson, P Andrade-Gordon (diciembre de 1996). "Consecuencias biológicas de la deficiencia del receptor de trombina en ratones". Trombosis y hemostasia . 76 (6): 860–6. PMID 8972001 . Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )
- ^ "Receptores de trombina y sus antagonistas: una actualización de la literatura de patentes" . Opinión del experto Ther Pat . 20 (7): 875–84. Julio de 2010. doi : 10.1517 / 13543776.2010.487864 . PMID 20450349 . Consultado el 8 de abril de 2013 .