En la biología molecular , adhesinas autotransporter triméricas ( TAA ), son proteínas que se encuentran en la membrana externa de bacterias Gram-negativas bacterias . Las bacterias usan TAA para infectar sus células huésped a través de un proceso llamado adhesión celular . [1] Los TAA también tienen otro nombre, adhesinas oligoméricas en espiral , que se abrevia como OCA. En esencia, son factores de virulencia , factores que hacen que las bacterias sean dañinas e infecciosas para el organismo huésped . [2]
Los TAA son solo uno de los muchos métodos que utilizan las bacterias para infectar a sus huéspedes, y la infección resulta en enfermedades como neumonía , sepsis y meningitis . La mayoría de las bacterias infectan a su huésped a través de un método llamado vía de secreción . Los TAA son parte de la vía de secreción , para ser más específicos, el sistema de secreción de tipo Vc . [3]
Las adhesinas autotransportadoras triméricas tienen una estructura única. La estructura que sostienen es crucial para su función. Todos parecen tener una estructura de cabeza, tallo y ancla. Cada TAA se compone de tres proteínas idénticas, de ahí el nombre trimérico . Una vez que el ancla de la membrana se ha insertado en la membrana externa, el dominio pasajero pasa a través de él al entorno extracelular del huésped de forma autónoma, de ahí la descripción de autotransportador. El dominio de la cabeza, una vez ensamblado, se adhiere a un elemento de la matriz extracelular del huésped , por ejemplo, colágeno , fibronectina , etc. [2]
Estructura molecular
La mayoría de los TAA tienen una estructura proteica similar. Cuando se observa con microscopía electrónica , la estructura se ha descrito como una forma de "piruleta" que consta de un dominio de cabeza N-terminal , un dominio de tallo y un dominio de anclaje de membrana C-terminal . [2] A menudo, la literatura se refiere a estos como dominio Passenger , que contiene el N-terminal, la cabeza, el cuello y el tallo en espiral , y el dominio Translocation , refiriéndose al anclaje de membrana C-terminal. Aunque todos los TAA tienen un ancla de membrana en común, es posible que no todos contengan tanto un tallo como una cabeza. Además, todos los dominios de anclaje de membrana son del tipo beta-roll paralelo para zurdos . [4]
Dominio de la región de péptidos de señal extendida
ESPR | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | ESPR | |||||||
Pfam | PF13018 | |||||||
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El péptido señal de región extendida (ESPR) se encuentra en el N-terminal de los péptidos señal de proteínas que pertenecen a los sistemas de secreción de tipo V . La función del ESPR es ayudar a la translocación de la membrana interna [5] actuando como una atadura temporal. Esto evita la acumulación de proteínas mal plegadas. [6] La ESPR se puede dividir en regiones individuales, que son las siguientes: dominios N1 (cargados), H1 ( hidrófobos ), N2, H2 y C ( sitio de escisión ). N1 y H1 forman el ESPR y tienen una fuerte conservación . [7]
Función : Hay varios roles que se cree que desempeña la Región de Péptidos de Señal Extendida. Primero, biogénesis de proteínas en el sistema de secreción de tipo V (T5SS). En segundo lugar, se cree que dirige la proteína a la membrana interna para que sea translocada por la vía de la partícula de reconocimiento de señales (SRP) o por la arginina gemela translocada (TAT). En tercer lugar, se ha observado y se cree que regula la tasa de migración de proteínas hacia el periplasma . [7]
Dominio de cabecera N-terminal
Estructura : este dominio en particular es un trímero de hélices beta zurdas de una sola hebra. Estos se asocian para formar un beta-roll zurdo de nueve espirales. [8] Contiene motivos de secuencia, de los cuales hay una fuerte similitud con otros cabezales de TAA. Esto indica que hay mucha similitud al comparar la estructura de las proteínas. El dominio de la cabeza está conectado al tallo mediante una secuencia corta y muy conservada, que a menudo se denomina cuello o, en ocasiones, conector. [2]
Función : la función de este dominio proteico es unirse a la matriz extracelular del huésped, principalmente a la fibronectina , el colágeno y la laminina . [9] El dominio de la cabeza es muy importante para la unión a la célula huésped y para la autoaglutinación , adhiriéndose a sí mismo. [1]
Hay varios tipos de dominio principal. [11] Cada dominio ayuda a la cabeza a unirse a un componente diferente de la matriz extracelular. Estos son los siguientes: dominio principal similar a YadA, anillo Trp, GIN, FxG, HIN1 y HIN2. Esta entrada se centra en los tres primeros mencionados.
Cabeza como YadA
La cabeza similar a YadA [12] está compuesta de hélices beta zurdas de una sola hebra, que se asocian aún más para crear un rollo beta paralelo zurdo de nueve espirales (LPBR). Es la estructura de beta-roll más ajustada conocida y la primera en ser descubierta. El dominio de cabeza YadA tiene ocho motivos repetidos, cada uno de catorce residuos de longitud. [8] [13] [14]
Anillo trp
El anillo Trp [15] es el segundo cabezal TAA más común. Trp es un aminoácido llamado triptófano . El anillo Trp obtiene su nombre de los altos niveles de triptófano que se encuentran en la parte C-terminal del dominio Head. [16] Estos funcionan estabilizando la transición entre la bobina enrollada y el meandro beta donde la cabeza se encuentra con el cuello o el tallo. En muchos casos, el anillo Trp suele ir seguido del dominio GIN.
GINEBRA
El dominio GIN [17] es un dominio principal llamado así por su motivo de secuencia motivo GIN ( glicina - isoleucina - asparagina ). Tiene una estructura completamente beta, en la que los dos pares de hojas beta antiparalelas están conectados por una hoja beta extendida que se ejecuta en diagonal. Luego, las hojas se pliegan aún más para formar un prisma beta en el que cada pared está compuesta por un conjunto completo de cinco hebras beta. [16] El dominio GIN suele ir seguido de un dominio de cuello.
Dominio del cuello
Estructura : el dominio del cuello es un homotrímero, donde se asocian tres de las mismas subunidades. Las tres subunidades están dispuestas de tal manera que se asemejan a una estructura similar a un "imperdible". [8]
Función : La función del dominio del cuello es ser el adaptador entre el diámetro mayor de las hélices beta y el menor de la bobina enrollada. [2] Además, al igual que su estructura de pasador de seguridad, también tiene la función de fijar los tres monómeros juntos y fijarlos al dominio de la cabeza. [8] Esto aumenta la estabilidad del dominio del cuello.
Hay siete tipos diferentes de dominios de cuello. [11] Son los siguientes: ISneck1, ISneck2, conector HANS, DALL-1, DALL-2, DALL-3 y el dominio del cuello. Esta entrada se centra en el dominio ISneck.
Dominio ISneck
El dominio ISneck es un tipo de dominio de cuello. Hay dos tipos de dominio ISneck. Este primero es un ISneck interrumpido por una inserción. La inserción puede tomar la forma de una perturbación plegada (ISneck 1 [18] ) o mucho más corta, desplegada (ISneck 2 [19] ). [dieciséis]
Dominio de tallo
YadA_stalk | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | YadA_stalk | |||||||
Pfam | PF05662 | |||||||
InterPro | IPR008635 | |||||||
SCOP2 | 1s7m / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Estructura : estos dominios son fibrosos y se encuentran en números muy repetitivos. Contienen bobinas enrolladas y su longitud tiende a variar entre diferentes especies. Los segmentos en espiral de los dominios del tallo tienen dos propiedades inusuales:
- alternan de superenrollamiento diestros a zurdos
- a menudo interrumpido por pequeños dominios globulares, lo que se debe a su apariencia de cuerdas segmentadas. [2]
Además, el tallo está compuesto íntegramente por pentadecadas. Por lo tanto, los dominios del tallo pueden considerarse bobinas en espiral alfa helicoidales que se desvían del modelo estándar debido a sus propiedades inusuales. [20] Desde una perspectiva estructural más profunda, la bobina enrollada se organiza de tal manera que el ángulo de cruce entre las hélices es casi nulo. El empaquetamiento de estas hélices sigue una disposición de "protuberancias en agujeros" mediante la cual los residuos hidrófobos sobresalen formando protuberancias que se empaquetan en cavidades formadas por otros residuos en otra hélice. Luego, una vez que las perillas se empaquetan en cavidades, las tres hélices se enrollan en registro una alrededor de la otra, por lo que todos los residuos en ciertas posiciones están a la misma altura. [dieciséis]
Función : Su función es actuar como espaciadores moviendo los dominios de la cabeza lejos de la superficie de la célula bacteriana y hacia la matriz extracelular del huésped . También tienen un papel en la protección de la célula bacteriana contra las defensas del huésped. [2] Hacen esto ayudando a la resistencia al complemento . El dominio de la proteína del tallo también se denomina alternativamente dominio pasajero interno. [21]
Hay dos tipos de dominio del tallo: [11] el dominio FGG y el dominio del tallo de la mano derecha.
Dominio de anclaje de membrana C-terminal
Dominio de anclaje de adhesina bacteriana YadA | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | YadA_anchor | |||||||
Pfam | PF03895 | |||||||
Clan pfam | CL0327 | |||||||
InterPro | IPR005594 | |||||||
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Estructura : la estructura de este dominio proteico es una bobina en espiral a la izquierda seguida de cuatro hebras beta transmembrana . Se cree que, una vez que se ha producido la trimerización, estas hebras beta se pliegan aún más en un barril beta de 12 hebras . También contiene un sitio de reconocimiento para las peptidasas señal, lo que significa que la enzima reconocerá el péptido señal y lo escindirá en un punto particular. [6]
Función : la función del dominio de anclaje de la membrana es ayudar al movimiento de la cadena polipeptídica a través de la membrana celular , un proceso conocido como actividad de autotransporte. [2] La forma en que los TAA se trasladan a través de la membrana externa aún no se ha aclarado, pero se cree que se trasloca dentro del barril beta , lo que lleva al transporte del dominio pasajero desde el terminal C al terminal N a través del lumen del barril beta. . [3] En esencia, el barril beta es una porina que se encuentra dentro de la membrana externa bacteriana . El dominio pasajero o, en otras palabras, el dominio del tallo en espiral se transloca a través de este poro. Las funciones adicionales del ancla de la membrana son oligomerizar el dominio del tallo y anclar la proteína completa a la membrana externa bacteriana . [23]
Proteínas modelo
Todos los adhesinos autotransportadores triméricos son factores de virulencia cruciales que causan enfermedades graves en los seres humanos. A continuación se enumeran las adhesinas de autotransportador triméricas más conocidas y estudiadas: [1]
- YadA de Yersinia enterocolitica
- NadA de Neisseria meningitidis
- UspA1 y A2 de Moraxella catarrhalis
- Hia y Hsf de Haemophilus influenzae
- BadA de Bartonella henselae
Dominio | Proteínas | |||||
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YadA | NadA | UspA1 | HadA | Hia | BadA | |
Cabeza de terminal N | Hélice beta de una sola hebra para zurdos [9] | Cabeza globular [24] | Cabeza de hélice beta [25] | No presente | Prismas beta | Similar a la cabeza YadA, contiene una hélice beta para zurdos |
Cuello | Regalo | No presente | Regalo | Regalo | Regalo | Regalo |
Tallo | Bobina en espiral para diestros | Hélices alfa de bobina en espiral seguidas de una región enlazadora | Bobina en espiral extendida | Bobina en espiral de tres hélices alfa | Bobina en espiral de tres hélices alfa | Bobina en espiral extendida |
Anclaje de membrana terminal C | Estructura de barril beta | Estructura de barril beta | Estructura de barril beta | Estructura de barril beta | Estructura de barril beta | Estructura de barril beta |
Dominio principal de YadA | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | YadA_head | |||||||
Pfam | PF05658 | |||||||
InterPro | IPR008640 | |||||||
SCOP2 | 1p9h / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Proteína YadA
YadA es un dominio proteico que se encuentra en bacterias gramnegativas como Yersinia enterocolitica , Yersinia pestis y Yersinia pseudotuberculosis . YadA significa proteína A de adhesina de Yersinia . Este dominio de proteína es un ejemplo de adhesinas autotransportadoras triméricas, y fue el primer TAA que se descubrió. [26] Al igual que otros TAA, YadA también se somete a homotrimerización para formar una proteína de unión al colágeno estable . [8] La homotrimerización es un proceso mediante el cual tres de las mismas subunidades se asocian para formar un complejo de tres proteínas YadA idénticas. Además, al igual que otros TAA, tiene una arquitectura de proteínas de anclaje cabeza-tallo. [9] La mayoría de los TAA comparten una fuerte similitud en la región de anclaje de la membrana C-terminal, el único miembro que difiere entre los TAA son las regiones de la cabeza, el cuello y el tallo. La región de la cabeza de YadA se compone de beta-hélices dobladas aún más para crear un beta-roll paralelo zurdo de nueve espirales (LPBR). [8]
Proteína NadA
Otro ejemplo de TAA es la proteína NadA. La proteína NadA se encuentra en una especie de bacteria Gram-negativa llamada Neisseria meningitidis , que causa sepsis y meningitis en humanos. [27] Los estudios han demostrado que el dominio de la cabeza globular N-terminal de NadA es vital para la adhesión. NadA también contiene una región en espiral y también un anclaje de membrana C-terminal. [24]
Proteína UspA1
UspA1 es otro ejemplo de adhesivo autotransportador trimérico que se encuentra en la bacteria Moraxella catarrhalis , que se encuentra como una causa común de infecciones del oído medio en humanos. La estructura de UspA1 también tiene un dominio principal en el dominio N-terminal, sin embargo, está plegada en la hélice beta. Al igual que los otros TAA, tiene una región de tallo en espiral pero, en este caso, está extendida y tiene el dominio de anclaje de membrana de barril beta C-terminal típico de TAA. [25]
Proteína Hia
La proteína Hia es un TAA que se encuentra en la membrana externa de la bacteria Haemophilus influenzae . Se adhiere al epitelio respiratorio en humanos. [28] Esta proteína puede causar neumonía y algunas cepas causan meningitis y sepsis . [29] Hia tiene una cabeza N-terminal ligeramente inusual hecha de prismas beta. El prisma beta es un tipo inusual de arquitectura de proteínas descrita por primera vez por Chothia y Murzin. [30] Como su nombre indica, contiene tres hojas beta dispuestas en un prisma triangular y contiene simetría interna. [31] Además, el dominio principal contiene 5 dominios Trp-Ring. Además, esta proteína también contiene tres dominios del cuello, de los cuales dos son dominios IsNeck además de otros dominios como los dominios KG, GANG y TTT. [29] También contiene un tallo en espiral y el ancla de membrana terminal TAA C típicamente conservada. [32]
Proteína BadA
La proteína BadA es otro ejemplo de TAA que se encuentra en la bacteria Bartonella henselae . Bartonella henselae es el agente causante de la enfermedad por arañazo de gato , una enfermedad normalmente inofensiva, pero, en personas con un sistema inmunológico debilitado , como las que se someten a quimioterapia o luchan contra el SIDA , es más grave ya que puede provocar angiomatosis bacilar . [1] Esta es una condición en la que los tumores benignos de los vasos sanguíneos experimentan una proliferación descontrolada , lo que hace que se formen nudos en los vasos sanguíneos más pequeños, como los capilares , lo que restringe el flujo de sangre. Esto puede deberse a que BadA induce la transcripción de factores proangiogénicos , ya que activa el NF-κB así como el factor 1 inducible por hipoxia . [33] El dominio principal de BadA es más complejo que otros TAA. Se cree que es una quimera o, en otras palabras, una combinación de los dominios principales de YadA y Hia. [1] Esta combinación da una idea de cómo ha evolucionado la patogenicidad de las bacterias gramnegativas con el tiempo. BadA también contiene un dominio de cuello, un tallo en espiral extendido y un ancla de membrana terminal C de barril beta.
Efectos clinicos
Dominio proteico | Especies bacterianas | Enfermedades causadas |
---|---|---|
YadA | Yersinia enterocolitica | yersiniosis |
NadA | Neisseria meningitidis | sepsis y meningitis |
UspA1 | Moraxella catarrhalis | infección del oído medio |
Hia | Haemophilus influenzae | neumonía y algunas cepas causan meningitis y sepsis |
BadA | Bartonella henselae | enfermedad por arañazo de gato |
Proceso de infeccion
El proceso de infección es complicado. La bacteria invasora debe superar muchas barreras para infectar a su huésped, incluidas las barreras ambientales, las barreras físicas y las barreras del sistema inmunológico . La bacteria debe ingresar al cuerpo del huésped y, en el caso de Yersinia sp. , invaden la mucosa intestinal del huésped . Luego, el adhesivo autotransportador trimérico debe adherirse a la capa de células que se encuentran en la superficie interna, las células epiteliales , en el intestino, utilizando su cabeza para unirse a las proteínas que se encuentran en la matriz extracelular , como el colágeno , laminina y fibronectina . [8] Es importante que estas adhesinas de la membrana externa hagan contacto físico con los receptores que se encuentran en la célula huésped. Esto significa que la adhesina debe ser lo suficientemente larga para extenderse más allá de la capa de lipopolisacárido en la membrana externa de la bacteria e interactuar con la capa de glucano de la célula huésped. [29] Una vez que lo ha hecho, puede unirse al ECM de la célula huésped. TAA son un tipo de m icrobial s urface c OMPONENTES r econociendo un dhesive m atrix m olecules (MSCRAMM). En otras palabras, son un complejo que ayuda a la adhesión al ECM. [34]
Sistema de secreción de tipo V (T5SS)
La secreción es un método de transferencia de sustancias a través de la membrana externa bacteriana . Las bacterias Gram negativas tienen estructuras de pared celular muy diferentes en comparación con las bacterias Gram positivas. Las bacterias gramnegativas tienen tres capas: la capa más interna se llama membrana interna ; la capa intermedia, denominada espacio periplásmico , es un espacio que contiene una capa delgada de peptidoglicano ; y la tercera capa se llama membrana externa , que contiene lipopolisacáridos . [23]
En las bacterias Gram-negativas, la vía secretaria es muy diferente a la de las eucariotas o bacterias Gram-positivas , principalmente debido a la diferencia en la estructura de la pared celular. [35] Las adhesinas autotransportadoras triméricas utilizan una vía de secreción particular, denominada sistema de secreción de tipo V (T5SS). Las bacterias gramnegativas deben secretar adhesinas , ya que tienen una membrana externa que les dificulta adherirse e infectar al huésped. La membrana externa es útil, ya que permite que las bacterias colonicen y agrega otra capa de protección. Sin embargo, la membrana externa es una barrera para la secreción de proteínas y requiere energía para transportar proteínas a través de la membrana externa. Por lo tanto, la vía T5SS supera este problema. [35]
T5SS utiliza el sistema de maquinaria Sec para funcionar. La enzima Sec translocase se encuentra presente en la membrana interna . Estos sistemas dependientes de Sec no necesitan utilizar energía, a diferencia de la maquinaria independiente de Sec, que utiliza otras formas de energía como el trifosfato de adenosina (ATP) o un gradiente de protones . Dado que puede transportar cosas a través de la membrana externa sin la necesidad de generar una nueva forma de energía, se ganó el nombre de autotransportador , ya que transporta proteínas de forma autónoma , [36] en otras palabras, por sí misma.
El sistema dependiente de Sec se divide en tres vías. Los TAA son una de esas vías y también se conocen con el nombre de vía de secreción de tipo Vc . El mecanismo se divide en dos. En primer lugar, la proteína debe moverse a través de la membrana interna o, en otras palabras, translocarse, de manera dependiente de Sec a través del periplasma . [37] El péptido señal en el extremo N actúa como una atadura temporal para mantenerlo en su lugar. A continuación, debe moverse a la membrana exterior. La trimerización ayuda a la translocación, y no se produciría ninguna translocación sin su ancla de membrana de barril beta. [3] El sistema de secreción de tipo V se describe como no fimbrioso, lo que significa que las células bacterianas no utilizan largos apéndices físicos llamados pili para unirse entre sí. [6]
Evadir el sistema inmunológico del huésped
Los TAA pueden ayudar a evitar que el sistema inmunológico del huésped destruya las bacterias. En particular, en el caso de determinadas Yersinia spp. , el TAA YadA tiene un papel en la autoaglutinación , la resistencia sérica , la inactivación del complemento y la resistencia a la fagocitosis . Todos estos métodos evitan que la bacteria sea eliminada por el huésped y aseguran su supervivencia. [8]
Ver también
- Dominio de la proteína adhesina bacteriana YadA
- Sistema de secreción tipo V
- Factor de virulencia
- Adhesión celular
- Membrana externa
- Bacterias Gram-negativo
- Yersinia enterocolitica
- Neisseria meningitidis
- Moraxella catarrhalis
- Haemophilus influenzae
- Bartonella henselae
Referencias
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enlaces externos
- La base de datos TAA, basada en el Instituto Max Planck