En enzimología , una UDP-N-acetilglucosamina 1-carboxiviniltransferasa ( EC 2.5.1.7 ) es una enzima [1] que cataliza el primer paso comprometido en la biosíntesis de peptidoglicano de bacterias:
UDP-N-acetilglucosamina 1-carboxiviniltransferasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.5.1.7 | |||||||
No CAS. | 9023-27-2 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- fosfoenolpiruvato + UDP-N-acetil-D-glucosamina fosfato + UDP-N-acetil-3-O- (1-carboxivinil) -D-glucosamina
Así, los dos sustratos de esta enzima son fosfoenolpiruvato y UDP-N-acetil-D-glucosamina , mientras que sus dos productos son fosfato y UDP-N-acetil-3-O- (1-carboxivinil) -D-glucosamina . El resto de piruvato proporciona el enlazador que une la porción de glucano y péptido del peptidoglicano. [2]
La enzima es inhibida por el antibiótico fosfomicina , que modifica covalentemente un residuo de cisteína del sitio activo . [3]
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente las que transfieren grupos arilo o alquilo distintos a los grupos metilo. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es fosfoenolpiruvato: UDP-N-acetil-D-glucosamina 1-carboxiviniltransferasa . [4] Esta enzima participa en el metabolismo de los aminoazúcares y en la biosíntesis de glucanos .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 10 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1A2N , 1DLG , 1EJC , 1EJD , 1EYN , 1NAW , 1Q3G , 1RYW , 1UAE y 1YBG .
Referencias
- ^ "Enolpiruvato transferasa, familia EPT" . Consultado el 23 de noviembre de 2008 .
- ^ Brown ED, Vivas EI, Walsh CT, Kolter R (julio de 1995). "MurA (MurZ), la enzima que cataliza el primer paso comprometido en la biosíntesis de peptidoglicanos, es esencial en Escherichia coli" . J. Bacteriol . 177 (14): 4194–7. doi : 10.1128 / jb.177.14.4194-4197.1995 . PMC 177162 . PMID 7608103 .
- ^ Rey, Michael B. (2005). Lange Q & A . Nueva York: McGraw-Hill, Medical Pub. División. págs. 298 . ISBN 0-07-144578-1.
- ^ Otros nombres de uso común incluyen MurA transferasa, UDP-N-acetilglucosamina 1-carboxiviniltransferasa, UDP-N-acetilglucosamina enoilpiruviltransferasa, enoilpiruvato transferasa, fosfoenolpiruvato-UDP-acetilglucosamina-2 -vapho-transferasa: -desoxi-D-glucosa 2-enoil-1-carboxietiltransferasa, fosfoenolpiruvato: uridina difosfato N-acetilglucosamina enolpiruviltransferasa, fosfoenolpiruvato: uridina-5'-difosfo-N-acetil-2-aminoglucosa-3-desotransferasa de uridina difosfoacetilglucosamina piruvatotransferasa, piruvato-UDP-acetilglucosamina transferasa, piruvato-uridina difosfo-N-acetilglucosamina transferasa, piruvato-uridina difosfo-N-acetil-glucosamina-acetil-acetil-transferasa-piruvato-uridina-difosfo-N-acetilglucosamina-transferasa, piruvato-uridina difosfo-N-acetil-glucosamina-acetil-acetilstransferasa-piruvato-uridina-transferasa.
Literatura
- Gunetileke KG, Anwar RA (1968). "Biosíntesis del ácido uridina difosfo-N-acetilmurámico. II Purificación y propiedades de piruvato-uridina difosfo-N-acetilglucosamina transferasa y caracterización de uridina difosfo-N-acetilenopiruvilglucosamina". J. Biol. Chem . 243 (21): 5770–8. PMID 5699062 .
- Zemell RI, Anwar RA (1975). "Purificación de piruvato-uridina difosfo-N-acetilglucosamina transferasa hasta homogeneidad e inhibición por retroalimentación". J. Biol. Chem . 250 (8): 3185–92. PMID 1123336 .
- van Heijenoort J (2001). "Avances recientes en la formación de la unidad de monómero de peptidoglicano bacteriano". Nat. Pinchar. Rep . 18 (5): 503-19. doi : 10.1039 / a804532a . PMID 11699883 .