En enzimología , una UMP quinasa ( EC 2.7.4.22 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
Quinasa UMP | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.7.4.22 | |||||||
No CAS. | 9036-23-1 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- ATP + UMP ADP + UDP
Así, los dos sustratos de esta enzima son ATP y UMP , mientras que sus dos productos son ADP y UDP .
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , concretamente a las que transfieren grupos que contienen fósforo ( fosfotransferasas ) con un grupo fosfato como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP: UMP fosfotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen uridilato quinasa , UMPK , uridina monofosfato quinasa , PyrH , UMP-quinasa y SmbA . Esta enzima participa en el metabolismo de la pirimidina .
Estudios estructurales
A marzo de 2010, se han resuelto 19 estructuras para esta clase de enzimas y se encuentran depositadas en el AP . Todos tienen una arquitectura tipo sándwich de 3 capas (aba) ( código CATH 3.40.1160.10). Estos incluyen los códigos de acceso 2J4J , 2J4K , 2J4L y 2VA1 .
Busque todas las UMP Quinasas en el PDB utilizando el buscador de enzimas en PDBe . (ingrese el número EC)
Referencias
- Gilles AM, Barzu O (1995). "Escherichia coli UMP-quinasa, un miembro de la familia de las aspartoquinasas, es un hexámero regulado por nucleótidos de guanina y UTP". Bioquímica . 34 (15): 5066–5074. doi : 10.1021 / bi00015a018 . PMID 7711027 .
- Marco-Marin C, Gil-Ortiz F, Rubio V (2005). "La estructura cristalina de la quinasa UMP de Pyrococcus furiosus proporciona información sobre la catálisis y la regulación en la biosíntesis de nucleótidos de pirimidina microbiana". J. Mol. Biol . 352 (2): 438–454. doi : 10.1016 / j.jmb.2005.07.045 . PMID 16095620 .