La β-queratina o beta-queratina es un miembro de una familia de proteínas estructurales que se encuentra en la epidermis de reptiles y aves . [1] [2] Las β-queratinas se denominaron así porque son componentes del estrato córneo epidérmico ricos en láminas plegadas β apiladas , en contraste con las alfa-queratinas , proteínas de filamento intermedio que también se encuentran en el estrato córneo y son ricas en hélices alfa . [3] Debido a que el uso exacto del término queratina se limita a las alfa-queratinas, el término "beta-queratinas" en trabajos recientes se reemplaza por " beta-proteínas córneas " [3]o " queratina asociado beta-proteínas. " [4]
Queratina (aviar) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Bordillo | |||||||
Pfam | PF02422 | |||||||
InterPro | IPR003461 | |||||||
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Las β-queratinas agregan mucha más rigidez a la piel de los reptiles que las alfa-queratinas por sí solas a la piel de los mamíferos . Las β-queratinas se impregnan en el estrato córneo de la piel de reptil, proporcionando impermeabilización y prevención de la desecación .
Las escamas , picos , garras y plumas de las aves contienen β-queratina de la familia de las aves. Los estudios filogenéticos de las secuencias de β-queratina muestran que las β-queratinas de las plumas evolucionaron a partir de las β-queratinas de escamas. [5] Las β-queratinas de escamas forman el grupo basal en las aves. Los eventos de duplicación y divergencia condujeron a genes de β-queratina en garra, y una mayor recombinación dio como resultado nuevos genes de β-queratina aviar parecidos a plumas y plumas. La evidencia de estos eventos de duplicación proviene de la correlación de la estructura del clado de la β-queratina de las plumas con sus loci genómicos. [6]
Los cambios en las β-queratinas también pueden haber influido en el desarrollo del vuelo motorizado. Un estudio reciente que utiliza métodos de datación molecular para vincular la evolución de los genes de la β-queratina aviar en general a la de las plumas revela específicamente que la familia de la β-queratina aviar comenzó a divergir de la familia de los cocodrilos hace unos 216 millones de años. [6] También encontró que la familia de la β-queratina de las plumas no comenzó a divergir hasta hace 125 millones de años, una fecha consistente con la radiación adaptativa de las aves durante el Cretácico . Las β-queratinas que se encuentran en las plumas modernas tienen una mayor elasticidad, un factor que puede haber contribuido a su papel en el vuelo. [6] Por lo tanto, parientes emplumados de aves como Anchiornis y Archaeopteryx , cuyas capacidades de vuelo han sido cuestionadas, [7] habrían tenido β-queratinas aviares, pero no plumas.
El pequeño dinosaurio alvarezsaurid Shuvuuia deserti muestra evidencia de una capa de piel similar a una pluma . Análisis de Schweitzer et al. (1999) mostró que estas estructuras parecidas a plumas consistían en beta-queratina. [8]
Referencias
- ^ Dalla Valle L, Nardi A, Belvedere P, Toni M, Alibardi L (julio de 2007). "Las beta-queratinas de la epidermis de diferenciación de la serpiente comprenden proteínas ricas en glicina-prolina-serina con una organización génica similar a la de las aves" . Dev. Dyn . 236 (7): 1939–53. doi : 10.1002 / dvdy.21202 . PMID 17576619 .
- ^ Dalla Valle L, Nardi A, Toffolo V, Niero C, Toni M, Alibardi L (febrero de 2007). "La clonación y caracterización de las beta-queratinas de escala en la epidermis de diferenciación de geckoes muestran que son proteínas ricas en glicina-prolina-serina con un motivo central homólogo a las beta-queratinas aviares" . Dev. Dyn . 236 (2): 374–88. doi : 10.1002 / dvdy.21022 . PMID 17191254 .
- ^ a b Calvaresi M, Eckhart L, Alibardi L (junio de 2016). "La organización molecular de la región de la hoja beta en las proteínas beta córneas (beta-queratinas) de los saurópsidos explica su estabilidad y polimerización en filamentos". J. Struct. Biol . 194 (3): 282–91. doi : 10.1016 / j.jsb.2016.03.004 . PMID 26965557 .
- ^ Alibardi L (febrero de 2013). "La cornificación en la epidermis de reptiles se produce a través de la deposición de beta-proteínas asociadas a la queratina (beta-queratinas) en un andamio de queratinas de filamento intermedio". J. Morphol . 274 (2): 175–93. doi : 10.1002 / jmor.20086 . PMID 23065677 .
- ^ Greenwold, MJ; Sawyer, RH (2010). "Organización genómica y filogenias moleculares de la familia multigénica de la queratina beta (β) en el pollo (Gallus gallus) y el pinzón cebra (Taeniopygia guttata): implicaciones para la evolución de las plumas" . Biología Evolutiva BMC . 10 : 148. doi : 10.1186 / 1471-2148-10-148 . PMC 2894828 . PMID 20482795 .
- ^ a b c Greenwold, MJ; Sawyer, RH (2011). "Vincular la evolución molecular de las queratinas beta (β) aviar a la evolución de las plumas". Revista de Zoología Experimental . 316B (8): 609–616. doi : 10.1002 / jez.b.21436 . PMID 21898788 .
- ^ Nudds, RL; Dyke, GJ (14 de mayo de 2010). "Rachas de plumas primarias estrechas en Confuciusornis y Archaeopteryx sugieren mala capacidad de vuelo". Ciencia . 328 (5980): 887–889. doi : 10.1126 / science.1188895 . PMID 20466930 . S2CID 12340187 .
- ^ .Schweitzer, Mary Higby, Watt, JA, Avci, R., Knapp, L., Chiappe, L, Norell, Mark A., Marshall, M. (1999). "Reactividad inmunológica específica de beta-queratina en estructurassimilares aplumas del cretáceo Alvarezsaurid, Shuvuuia deserti Journal of Experimental Biology (Mol Dev Evol) 255: 146-157
enlaces externos
- beta-queratinas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
Hay dos formas principales de queratina, alfa-queratina y beta-queratina. La alfa-queratina se ve en humanos y otros mamíferos, la beta-queratina está presente en aves y reptiles. La beta-queratina es más dura que la alfa-queratina. Estructuralmente, la alfa-queratina tiene una estructura helicoidal en espiral alfa, mientras que la beta-queratina tiene una estructura de hoja beta retorcida. B En el caso de las hojas beta, esto permite la unión de hidrógeno sin obstáculos estéricamente entre los grupos amino y carboxilo de enlaces peptídicos en cadenas de proteínas adyacentes, facilitando su estrecha alineación y fuerte unión. Las moléculas de queratina fibrosa pueden retorcerse entre sí para formar filamentos intermedios helicoidales.
La estructura secundaria de la seda es un ejemplo de la hoja beta plisada. En esta estructura, las cadenas de proteínas individuales se alinean una al lado de la otra con las demás cadenas de proteínas alineadas en una dirección opuesta. Las cadenas son antiparalelas, con una orientación alterna C → N. Las cadenas de proteínas se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno intermoleculares, es decir, enlaces de hidrógeno entre grupos amida de dos cadenas separadas. Este enlace de hidrógeno intermolecular en la hoja plegada beta contrasta con el enlace de hidrógeno intramolecular en la hélice alfa.
El hidrógeno de la amida de una cadena de proteínas está unido por enlaces de hidrógeno al oxígeno de la amida de la cadena de proteínas vecina. El efecto de hoja plisada surge del hecho de que la estructura de la amida es plana mientras que las "curvas" se producen en el carbono que contiene la cadena lateral.
Los grupos R de la cadena "lateral" en la seda no son muy voluminosos. La estructura primaria básica de la seda consiste en una unidad de seis aminoácidos que se repite. La secuencia en la que todas las demás unidades son glicina en la seda es: -gly-ala-gly-ala-gly-ala-. Aunque la glicina y la alanina constituyen el 75-80% de los aminoácidos en la seda, otro 10-15% es serina y el 10% final contiene cadenas laterales voluminosas como en tyr, arg, val, asp y glu.