Una hélice de 3 10 es un tipo de estructura secundaria que se encuentra en proteínas y polipéptidos. De las numerosas estructuras proteicas secundarias presentes, la hélice de 3 10 es el cuarto tipo más común observado; siguiendo hélices α , láminas β y giros inversos . Las hélices 3 10 constituyen casi el 10-15% de todas las hélices en las estructuras secundarias de las proteínas y se observan típicamente como extensiones de las hélices α que se encuentran en sus extremos N o C terminales. Debido a la tendencia de las hélices α a plegarse y desplegarse consistentemente, se ha propuesto que el 3 10-helix sirve como una especie de conformación intermedia y proporciona información sobre el inicio del plegamiento de la α-hélice.
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Descubrimiento
Max Perutz , director del Laboratorio de Biología Molecular del Consejo de Investigación Médica de la Universidad de Cambridge , escribió el primer artículo que documenta la esquiva hélice de 3 10 . [1] Junto con Lawrence Bragg y John Kendrew , Perutz publicó una exploración de las configuraciones de la cadena de polipéptidos en 1950, basada en señales de datos de difracción no cristalinos, así como de estructuras cristalinas de moléculas pequeñas como el cristalino que se encuentra en el cabello. [2] Sus propuestas incluían lo que ahora se conoce como la hélice 3 10 , pero no incluyeron los dos motivos estructurales más comunes que ahora se sabe que ocurren. Al año siguiente, Linus Pauling predijo ambos motivos, la hélice alfa [3] y la hoja beta , [4] en un trabajo que ahora se compara en importancia [1] con la publicación de Francis Crick y James D. Watson de la Doble hélice de ADN . [5] Pauling fue muy crítico con las estructuras helicoidales propuestas por Bragg, Kendrew y Perutz, y adoptó un tono triunfal al declarar que todas eran inverosímiles. [1] [3] Perutz describe en su libro Ojalá te hubiera enojado antes [6] la experiencia de leer el periódico de Pauling un sábado por la mañana:
Me quedé atónito por el artículo de Pauling y Corey. A diferencia de las hélices de Kendrew y mía, las de ellos estaban libres de tensión; todos los grupos amida eran planos y cada grupo carbonilo formaba un enlace de hidrógeno perfecto con un grupo amino cuatro residuos más a lo largo de la cadena. La estructura parecía totalmente correcta. ¿Cómo pude haberlo perdido?
- Max Perutz , 1998, págs. 173-175. [6]
Más tarde ese día, a Perutz se le ocurrió la idea de un experimento para confirmar el modelo de Pauling, y corrió al laboratorio para llevarlo a cabo. En unas pocas horas, tenía la evidencia para confirmar la hélice alfa, que le mostró a Bragg a primera hora el lunes. [1] La confirmación de Perutz de la estructura de la hélice alfa se publicó en Nature poco después. [7] Los principios aplicados en el artículo de 1950 a las estructuras polipeptídicas teóricas, verdaderos de la hélice 3 10 , incluyen: [2]
- Las cadenas se mantienen unidas mediante enlaces de hidrógeno entre los átomos de hidrógeno y oxígeno de diferentes enlaces amida (péptidos) cercanos que se forman a medida que los aminoácidos se condensan para formar la cadena polipeptídica. Estos forman arreglos helicoidales que no se pueden desenrollar sin romper los enlaces de hidrógeno.
- Aquellas estructuras en las que todos los grupos NH y CO disponibles están unidos por enlaces de hidrógeno son intrínsecamente más probables, porque su energía libre es presumiblemente menor.
La 3 10 hélice fue finalmente confirmada por Kendrew en su estructura de mioglobina de 1958 , [8] y también se encontró en la determinación de Perutz de 1960 de la estructura de la hemoglobina [9] [10] [11] y en el trabajo posterior sobre su desoxigenado [12] [13] y formas oxigenadas. [14] [15]
Ahora se sabe que la hélice 3 10 es la tercera estructura principal que se produce en las proteínas globulares , después de la hélice α y la hoja β. [16] Casi siempre son secciones cortas, con casi el 96% que contiene cuatro o menos residuos de aminoácidos, [17] : 44 que aparecen en lugares como las "esquinas" donde las hélices α cambian de dirección en la estructura de la mioglobina, por ejemplo. [8] Se han observado secciones más largas, en el rango de siete a once residuos, en el segmento del sensor de voltaje de los canales de potasio activados por voltaje en el dominio transmembrana de ciertas proteínas helicoidales. [18]
Estructura
Los aminoácidos en una hélice de 3 10 están dispuestos en una estructura helicoidal a la derecha . Cada aminoácido corresponde a una vuelta de 120 ° en la hélice (es decir, la hélice tiene tres residuos por vuelta) y una traslación de 2,0 Å (0,20 nm) a lo largo del eje de la hélice, y tiene 10 átomos en el anillo formado al hacer el enlace de hidrógeno. [17] : 39 Lo más importante es que el grupo NH de un aminoácido forma un enlace de hidrógeno con el grupo C = O del aminoácido tres residuos antes; este enlace de hidrógeno repetido i + 3 → i define una hélice de 3 10 . Estructuras similares incluyen la α-hélice ( i + 4 → i enlace de hidrógeno) y la π-hélice i + 5 → i enlace de hidrógeno. [17] : 44–45 [19]
Los residuos en hélices largas de 3 10 adoptan ángulos diedros ( φ , ψ ) cercanos a (-49 °, -26 °). Muchas de las 3 10 hélices de las proteínas son cortas, por lo que se desvían de estos valores. De manera más general, los residuos en 3 10 hélices largas adoptan ángulos diedros de modo que el ángulo diedro ψ de un residuo y el ángulo diedro φ del siguiente residuo suman aproximadamente -75 °. A modo de comparación, la suma de los ángulos diedros de una hélice α es aproximadamente −105 °, mientras que la de una hélice π es aproximadamente −125 °. [17] : 45
La fórmula general para el ángulo de rotación Ω por residuo de cualquier hélice polipeptídica con isómeros trans viene dada por la ecuación: [17] : 40
y dado que Ω = 120 ° para una hélice ideal de 3 10 , se deduce que φ y ψ deben estar relacionados por:
coherente con el valor observado de φ + ψ cerca de −75 °. [17] : 44
Los ángulos diedros en la hélice de 3 10 , en relación con los de la hélice α, podrían atribuirse a las longitudes cortas de estas hélices, de 3 a 5 residuos de longitud, en comparación con las longitudes de 10 a 12 residuos de sus contemporáneos de hélice α. . 3 10 hélices a menudo surgen en transiciones, lo que conduce a longitudes de residuo típicamente cortas que dan como resultado desviaciones en las distribuciones del ángulo de torsión de la cadena principal y, por lo tanto, irregularidades. Sus redes de enlaces de hidrógeno están distorsionadas en comparación con las hélices α, lo que contribuye a su inestabilidad, aunque la aparición frecuente de la hélice 3 10 en las proteínas naturales demuestra su importancia en las estructuras de transición. [19] [20]
Estabilidad
A través de la investigación llevada a cabo por Mary Karpen, Pieter De Haseth y Kenneth Neet, [21] se descubrieron factores en la estabilidad parcial en 3 10 hélices. Las hélices se estabilizan más notablemente por un residuo de aspartato en el extremo N no polar que interacciona con el grupo amida en el extremo N helicoidal . Esta interacción electrostática estabiliza los dipolos peptídicos en una orientación paralela. Al igual que los enlaces de hidrógeno helicoidales contiguos que estabilizan las hélices α, los niveles altos de aspartato son igualmente importantes en la supervivencia de la hélice 3 10 . La alta frecuencia de aspartato tanto en las hélices 3 10 como en las hélices α es indicativa de su iniciación en la hélice, pero al mismo tiempo sugiere que favorece la estabilización de la hélice 3 10 inhibiendo la propagación de las hélices α. [21]
Ver también
- hélice alfa
- pi helix
- estructura secundaria
- turno beta
- cinta de doblez beta
Referencias
- ↑ a b c d Eisenberg, David (2003). "El descubrimiento de la hélice α y la hoja β, las principales características estructurales de las proteínas" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA 100 (20): 11207–11210. Código Bibliográfico : 2003PNAS..10011207E . doi : 10.1073 / pnas.2034522100 . PMC 208735 . PMID 12966187 .
- ^ a b Bragg, Lawrence ; Kendrew, JC ; Perutz, MF (1950). "Configuraciones de cadenas polipeptídicas en proteínas cristalinas" . Proc. R. Soc. Una . 203 (1074): 321–357. Código bibliográfico : 1950RSPSA.203..321B . doi : 10.1098 / rspa.1950.0142 .
- ^ a b Pauling, Linus ; Corey, Robert B .; Branson, Herman R. (1951). "La estructura de las proteínas: dos configuraciones helicoidales de enlace de hidrógeno de la cadena polipeptídica" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA 34 (4): 205–211. Código Bibliográfico : 1951PNAS ... 37..205P . doi : 10.1073 / pnas.37.4.205 . PMC 1063337 . PMID 14816373 .
- ^ Pauling, Linus ; Corey, Robert B. (1951). "La hoja plisada, una nueva configuración de capa de cadenas polipeptídicas" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA 37 (5): 251-256. Código bibliográfico : 1951PNAS ... 37..251P . doi : 10.1073 / pnas.37.5.251 . PMC 1063350 . PMID 14834147 .
- ^ Watson, James D .; Crick, Francis HC (1953). "Estructura molecular de los ácidos nucleicos: una estructura para el ácido nucleico desoxirribosa" . Naturaleza . 171 (4356): 737–738. Código Bibliográfico : 1953Natur.171..737W . doi : 10.1038 / 171737a0 . PMID 13054692 .
- ^ a b Perutz, Max F. (1998). Ojalá te hubiera enojado antes: ensayos sobre ciencia, científicos y humanidad . Plainview: Prensa de laboratorio de Cold Spring Harbor . ISBN 9780879696740.
- ^ Perutz, Max F. (1951). "Nueva evidencia de rayos X sobre la configuración de cadenas polipeptídicas: cadenas polipeptídicas en poli-γ-bencil-L-glutamato, queratina y hemoglobina" . Naturaleza . 167 (4261): 1053–1054. Código Bibliográfico : 1951Natur.167.1053P . doi : 10.1038 / 1671053a0 . PMID 14843172 . S2CID 4186097 .
- ^ a b Kendrew, JC ; Bodo, G .; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H .; Phillips, DC (1958). "Un modelo tridimensional de la molécula de mioglobina obtenida por análisis de rayos X" . Naturaleza . 181 (4610): 662–666. Código bibliográfico : 1958Natur.181..662K . doi : 10.1038 / 181662a0 . PMID 13517261 . S2CID 4162786 .
- ^ Perutz, Max F .; Rossmann, MG; Cullis, Ann F .; Muirhead, Hilary; Will, Georg (1960). "Estructura de la hemoglobina: una síntesis de Fourier tridimensional a una resolución de 5,5 Å, obtenida por análisis de rayos X". Naturaleza . 185 (4711): 416–422. Código bibliográfico : 1960Natur.185..416P . doi : 10.1038 / 185416a0 . PMID 18990801 . S2CID 4208282 .
- ^ Perutz, Max F. (1964). "La molécula de hemoglobina". Sci. Soy. 211 (5): 64–76. Código Bibliográfico : 1964SciAm.211e..64P . doi : 10.1038 / scientificamerican1164-64 . PMID 14224496 .
- ^ Perutz, Max F. (1997). La ciencia no es una vida tranquila: desentrañar el mecanismo atómico de la hemoglobina . Londres: World Scientific Publishing . ISBN 9789810230579.
- ^ Muirhead, Hilary; Cox, Joyce M .; Mazzarella, L .; Perutz, Max F. (1967). "Estructura y función de la hemoglobina: III. Una síntesis de Fourier tridimensional de desoxihemoglobina humana a una resolución de 5,5 Å". J. Mol. Biol. 28 (1): 117-156. doi : 10.1016 / S0022-2836 (67) 80082-2 . PMID 6051747 .
- ^ Bolton, W .; Cox, JM; Perutz, MF (1968). "Estructura y función de la hemoglobina: IV. Una síntesis de Fourier tridimensional de desoxihemoglobina de caballo a una resolución de 5,5 Å". J. Mol. Biol. 33 (1): 283-297. doi : 10.1016 / 0022-2836 (68) 90294-5 . PMID 5646648 .
- ^ Perutz, MF ; Muirhead, Hilary; Cox, Joyce M .; Goaman, LCG; Mathews, FS; McGandy, EL; Webb, LE (1968). "Síntesis de Fourier tridimensional de oxihemoglobina de caballo a 2,8 Å: análisis de rayos X" . Naturaleza . 219 (5149): 29–32. Código Bibliográfico : 1968Natur.219..131P . doi : 10.1038 / 219131a0 . ISBN 9789814498517. PMID 5659617 . S2CID 1383359 .
- ^ Perutz, MF ; Muirhead, Hilary; Cox, Joyce M .; Goaman, LCG (1968). "Síntesis tridimensional de Fourier de oxihemoglobina de caballo a una resolución de 2,8 Å: el modelo atómico" . Naturaleza . 219 (5150): 131-139. Código Bibliográfico : 1968Natur.219..131P . doi : 10.1038 / 219131a0 . ISBN 9789814498517. PMID 5659637 . S2CID 1383359 .
- ^ Tonlolo, Claudio; Benedetti, Ettore (1991). "La hélice del polipéptido 3 10 ". Trends Biochem. Sci. 16 (9): 350–353. doi : 10.1016 / 0968-0004 (91) 90142-I . PMID 1949158 .
- ^ a b c d e f Zorko, Matjaž (2010). "Organización estructural de proteínas" . En Langel, Ülo; Cravatt, Benjamin F .; Gräslund, Astrid; von Heijne, Gunnar ; Tierra, Tiit; Niessen, Jerez; Zorko, Matjaž (eds.). Introducción a péptidos y proteínas . Boca Ratón: CRC Press . págs. 36–57. ISBN 9781439882047.
- ^ Vieira-Pires, Ricardo Simão; Morais-Cabral, João Henrique (2010). "3 10 hélices en canales y otras proteínas de membrana" . J. Gen. Physiol. 136 (6): 585–592. doi : 10.1085 / jgp.201010508 . PMC 2995148 . PMID 21115694 .
- ^ a b Armen, Roger; Alonso, Darwin OV; Daggett, Valerie (2003). "El papel de α-, 3 10 - y π-helix en las transiciones de hélice → bobina" . Protein Sci. 12 (6): 1145-1157. doi : 10.1110 / ps.0240103 . PMC 2323891 . PMID 12761385 .
- ^ Rohl, Carol A .; Doig, Andrew J. (1996). "Modelos para las transiciones de 3 10- hélice / espiral, π-hélice / espiral y α-hélice / 3 10- hélice / espiral en péptidos aislados" . Protein Sci. 5 (8): 1687–1696. doi : 10.1002 / pro.5560050822 . PMC 2143481 . PMID 8844857 .
- ^ a b Karpen, Mary E .; De Haseth, Pieter L .; Neet, Kenneth E. (1992). "Diferencias en las distribuciones de aminoácidos de 3 10 hélices y hélices α" . Protein Sci. 1 (10): 1333-1342. doi : 10.1002 / pro.5560011013 . PMC 2142095 . PMID 1303752 .
Otras lecturas
- Una hélice de 3 10 es un tipo de proteína secundaria ". Biochemistries . Np, 20 de octubre de 2013. Web. 06 de diciembre de 2015. < http://biochemistri.es/the-3-10-helix [ enlace muerto permanente ] > .