RNA de partículas de reconocimiento de señales
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RN7SL1
Identificadores
AliasRN7SL1 , 7L1a, 7SL, RN7SL, RNSRP1, partícula de reconocimiento de señales ARN, ARN, 7SL, citoplasmático 1, componente de ARN de la partícula de reconocimiento de señales 7SL1
Identificaciones externasOMIM : 612177 GeneCards : RN7SL1
Ubicación de genes ( humanos )
Cromosoma 14 (humano)
Chr.Cromosoma 14 (humano) [1]
Cromosoma 14 (humano)
Ubicación genómica para RN7SL1
Ubicación genómica para RN7SL1
Banda14q21.3Comienzo49.586.580 pb [1]
Fin49.586.878 pb [1]
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entrez

6029

n / A

Ensembl

ENSG00000276168

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UniProt

n
a

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RefSeq (ARNm)

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RefSeq (proteína)

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Ubicación (UCSC)Crónicas 14: 49,59 - 49,59 Mbn / A
Búsqueda en PubMed[2]n / A
Wikidata
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Estructura secundaria del ARN SRP humano. Las hélices están numeradas del 2 al 8. Las secciones de las hélices en gris se nombran con letras minúsculas. Los residuos se numeran en incrementos de diez. Se indican los extremos 5 'y 3'. Se destacan las dos bisagras y el dominio pequeño (Alu) y grande (S, "específico") del ARN SRP.

El ARN partícula de reconocimiento de señal , (también conocido como 7SL, 6S, FFS , o ARN 4.5S) es parte de la partícula de reconocimiento de señal (SRP) ribonucleoprotein complejo. SRP reconoce el péptido señal y se une al ribosoma , deteniendo la síntesis de proteínas. El receptor SRP es una proteína que está incrustada en una membrana y que contiene un poro transmembrana . Cuando el complejo SRP-ribosoma se une al receptor SRP, SRP libera el ribosoma y se aleja. El ribosoma reanuda la síntesis de proteínas, pero ahora la proteína se mueve a través del poro transmembrana del receptor SRP .

De esta manera, SRP dirige el movimiento de las proteínas dentro de la célula para unirse con un poro transmembrana que permite que la proteína cruce la membrana hacia donde se necesita. Los componentes de ARN y proteínas de este complejo están muy conservados, pero varían entre los diferentes reinos de la vida.

La familia SINE común Alu probablemente se originó a partir de un gen de ARN 7SL después de la deleción de una secuencia central. [3]

El SRP eucariota consta de un ARN 7S de 300 nucleótidos y seis proteínas: SRP 72, 68, 54, 19, 14 y 9. Archaeal SRP consta de un ARN 7S y homólogos de las proteínas SRP19 y SRP54 eucariotas. Los ARN 7S eucariotas y arqueales tienen estructuras secundarias muy similares. [4]

En la mayoría de las bacterias , el SRP consta de una molécula de ARN (4.5S) y la proteína Ffh (un homólogo de la proteína SRP54 eucariota). Algunas bacterias Gram-positivas (por ejemplo, Bacillus subtilis ) tienen un ARN SRP similar al eucariota más largo que incluye un dominio Alu . [5]

En eucariotas y arqueas, ocho elementos helicoidales se pliegan en los dominios Alu y S, separados por una larga región enlazadora. [6] [7] Se cree que el dominio Alu media la función de retardo del alargamiento de la cadena peptídica del SRP. [6] La hélice universalmente conservada que interactúa con el dominio SRP54 M media el reconocimiento de la secuencia de señales. [7] [8] Se cree que el complejo SRP19-helix 6 está involucrado en el ensamblaje de SRP y estabiliza la hélice 8 para SRP54. Unión [6] Los seres humanos tienen tres genes de ARN SRP funcionales, convenientemente denominados RN7SL1, RN7SL2 y RN7SL3. Se sabe que el genoma humano en particular contiene una gran cantidad de secuencias relacionadas con ARN de SRP, incluidas las repeticiones Alu .[5]

Descubrimiento

El ARN de SRP se detectó por primera vez en partículas de virus de ARN oncogénico aviar y murino (ocorna) . [9] Posteriormente, se descubrió que el ARN de SRP era un componente estable de las células HeLa no infectadas donde se asociaba con fracciones de membrana y polisoma . [10] [11] En 1980, biólogos celulares purificaron del páncreas canino una "proteína de reconocimiento de señales" 11S (también abreviada fortuitamente como "SRP") que promovía la translocación de proteínas secretoras a través de la membrana del retículo endoplásmico . [12] Luego se descubrió que SRP contenía un ARN componente. [13] La comparación de los genes de ARN de SRP de diferentes especies reveló que la hélice 8 del ARN de SRP está altamente conservada en todos los dominios de la vida . [14] Las regiones cercanas a los extremos 5 'y 3' del ARN SRP de mamíferos son similares a la familia Alu dominante de secuencias repetitivas medias del genoma humano . [15] Ahora se entiende que el ADN de Alu se originó a partir de ARN de SRP por escisión del fragmento central específico de ARN de SRP (S), seguido de transcripción inversa e integración en múltiples sitios de los cromosomas humanos . [3]Los ARN de SRP también se han identificado en algunos orgánulos , por ejemplo, en los SRP de plástidos de muchos organismos fotosintéticos. [dieciséis]

Transcripción y procesamiento

Los ARN de SRP eucariotas se transcriben a partir del ADN mediante la ARN polimerasa III (Pol III). [17] La ARN polimerasa III también transcribe los genes del ARN ribosómico 5S , ARNt , ARN 7SK y ARN espliceosómico U6 . Los promotores de los genes de ARN de SRP humanos incluyen elementos ubicados corriente abajo del sitio de inicio de la transcripción. Los promotores de ARN de SRP de plantas contienen un elemento estimulante aguas arriba (USE) y una caja TATA . [ cita requerida ] Los genes de ARN de SRP de levadura tienen una caja TATAy secuencias promotoras intragénicas adicionales (denominadas bloques A y B) que desempeñan un papel en la regulación de la transcripción del gen SRP por Pol III. [18] En las bacterias , los genes están organizados en operones y son transcritos por la ARN polimerasa . [ Citación necesaria ] El extremo 5 'de la pequeña (4.5S) SRP RNA de muchas bacterias es escindido por la RNasa P . [ cita requerida ] Los extremos del ARN de Bacillus subtilis SRP son procesados ​​por RNase III . Hasta ahora, no hay intrones de ARN de SRPhan sido observados. [ cita requerida ]

Función

La función clásica de SRP en traducción-translocación. Una membrana separa el citosol del retículo endoplásmico . Un ribosoma (gris claro con sitios A, P y E) sintetiza una proteína con un péptido señal (verde) codificado por ARN mensajero (indicado por una línea con extremos 5 'y 3'). El SRP alargado (azul), con sus dominios grandes (LD) y pequeños (SD), forma un complejo con el receptor SRP residente en la membrana (SR). Cuando SRP se separa, la proteína cruza la membrana a través de un canal o translocón . El péptido señal puede ser eliminado por el péptido señal peptidasa (SP) y la proteína modificada poroligosacaril transferasa (OT).

Translocación co-traslacional

El ARN de SRP es una parte integral del dominio pequeño y grande del SRP. La función del dominio pequeño es retrasar la traducción de la proteína hasta que el SRP unido al ribosoma tenga la oportunidad de asociarse con el receptor SRP residente en la membrana (SR). Dentro del dominio grande, el ARN de SRP del SRP cargado con péptido señal promueve la hidrólisis de dos moléculas de trifosfato de guanosina (GTP). Esta reacción libera el SRP del receptor SRP y el ribosoma , lo que permite que la traducción continúe y que la proteína entre en el translocón . [19]La proteína atraviesa la membrana de manera cotraduccional (durante la traducción) y entra en otro compartimento celular o en el espacio extracelular. En eucariotas , el objetivo es la membrana del retículo endoplásmico (RE). En Archaea , SRP entrega proteínas a la membrana plasmática . [20] En las bacterias , SRP incorpora principalmente proteínas en la membrana interna. [21]

Transporte postraduccional

SRP participa también en la clasificación de proteínas una vez completada su síntesis (clasificación de proteínas postraduccional). En eucariotas , las proteínas ancladas en la cola que poseen una secuencia de inserción hidrófoba en su extremo C-terminal son enviadas al retículo endoplásmico (RE) por el SRP. [22] De manera similar, el SRP ayuda postraduccionalmente en la importación de proteínas codificadas en el núcleo a la membrana tilacoide de los cloroplastos . [23]

Estructura

Características y nomenclatura del ARN de SRP. La estructura secundaria del ARN de SRP humano está delineada en gris claro y se indican los extremos 5 'y 3'. Los motivos conservados se muestran en gris oscuro. Las hélices están numeradas del 1 al 12, las secciones de las hélices se designan con letras minúsculas y las inserciones de las hélices con números de puntos. Las interacciones terciarias entre los bucles apicales de las hélices 3 y 4 y entre las hélices 6 y 8 se indican con líneas de puntos.

En 2005, una nomenclatura para todos los ARN SRP propuso un sistema de numeración de 12 hélices. Las secciones de hélice se nombran con un sufijo de letra minúscula (por ejemplo, 5a). A las inserciones o "ramas" de la hélice se les asignan números con puntos (por ejemplo, 9.1 y 12.1).

El ARN de SRP abarca un amplio espectro filogenético con respecto al tamaño y al número de sus características estructurales (consulte los ejemplos de estructuras secundarias de ARN de SRP, a continuación). Los ARN SRP funcionales más pequeños se han encontrado en micoplasmas y especies relacionadas. El ARN SRP de Escherichia coli (también llamado ARN 4.5S) está compuesto por 114 residuos de nucleótidos y forma un tallo-bucle de ARN . El gram-positivos bacteria Bacillus subtilis codifica una SRP 6S ARN más grande que se asemejan a los Arqueales homólogos , pero carece de ARN SRP hélice 6. Arqueales ARN SRP poseen hélices 1 a 8, carecen de la hélice 7, y se caracterizan por unaestructura terciaria que involucra los bucles apicales de la hélice 3 y la hélice 4. Los ARN SRP eucarióticos carecen de la hélice 1 y contienen una hélice 7 de tamaño variable. Algunos ARN de protozoos SRP tienen hélices reducidas 3 y 4. Los ARN de SRP de ascomycota tienen un dominio pequeño completamente reducido y carecen de las hélices 3 y 4. Los ARN de SRP más grandes conocidos hasta la fecha se encuentran en las levaduras ( Saccharomycetes ) que adquirieron las hélices 9 a 12 como inserciones en la hélice 5, así como una hélice extendida 7. Las plantas de semillas expresan numerosos ARN SRP altamente divergentes. [4]

Motivos

Se han identificado cuatro características conservadas (motivos) (que se muestran en la Figura en gris oscuro): el (1) motivo de unión SRP54, (2) motivo de tetraloop GNAR Helix 6, (3) motivo 5e y (4) UGU (NR) motivo. [ cita requerida ]

Enlace SRP54

El bucle asimétrico entre las secciones helicoidales 8a y 8b y la sección 8b de pares de bases adyacentes son una propiedad destacada de cada ARN de SRP. La sección helicoidal 8b contiene pares de bases que no son de Watson-Crick que contribuyen a la formación de un surco menor aplanado en el ARN adecuado para la unión de la proteína SRP54 (denominada Ffh en las bacterias). [7] El bucle apical de la hélice 8 contiene cuatro, cinco o seis residuos, según la especie . Tiene una guanosina altamente conservada como primer residuo y una adenosina como último residuo del asa. Esta característica es necesaria para la interacción con la tercera adenosina.residuo del motivo tetraloop GNAR de hélice 6. [24]

Helix 6 GNAR tetraloop

Los ARN de SRP de eucariotas y Archaea tienen un tetraloop GNAR (N es para cualquier nucleótido , R es para una purina ) en la hélice 6. Su residuo de adenosina conservado es importante para la unión de la proteína SRP19. [25] Esta adenosina hace una interacción terciaria con otro residuo de adenosina ubicado en el asa apical de la hélice 8. [26]

5e

Los 11 nucleótidos del motivo 5e forman cuatro pares de bases que están interrumpidos por un bucle de tres nucleótidos . [5] En los eucariotas , el primer nucleótido del bucle es una adenosina que es necesaria para la unión de la proteína SRP72. [27]

UGU (NR)

El motivo UGU (NR) conecta las hélices 3 y 4 en el dominio SRP pequeño (Alu). Los ARN de SRP fúngicos que carecen de las hélices 3 y 4 contienen el motivo dentro del bucle de la hélice 2. [5] Es importante en la unión del heterodímero de proteína SRP9 / 14 como parte de un giro en U de ARN . [28]

Secundario

Ejemplos de estructuras secundarias de ARN de SRP

  • ARN SRP bacteriano (ARN 4.5S) de E. coli

  • ARN SRP bacteriano (ARN 6S) de Bacillus subtilis

  • Archaeal SRP ARN Archaeoglobus fulgidus

  • ARN SRP protista eucariota de Trypanosoma brucei

  • ARN SRP de levadura eucariota de Saccharomyces cerevisiae

Terciario

ARN de SRP
Identificadores
RfamCL00003
Otros datos
Estructuras PDBPDBE 2IY3 , 1Z43 , 1RY1 , 1QZW , 1MFQ , 1L9A , 1LNG , 1JID , 1E8S , 1E8O , 1DUL , 1DUH , 1D4R , 28SR , 28SP

La cristalografía de rayos X , la resonancia magnética nuclear (RMN) y la microscopía crioelectrónica (crio-EM) se han utilizado para determinar la estructura molecular de porciones de los ARN de SRP de varias especies . Las estructuras de AP disponibles muestran la molécula de ARN libre o cuando se une a una o más proteínas SRP .

Estructuras cristalográficas de SRP representativos

  • SRP19-7S.S SRP RNA complejo de M. jannaschii [26]

  • Dominio S del SRP humano [29]

Unión de proteínas

Ver también: Partícula de reconocimiento de señales

Una o más proteínas SRP se unen al ARN SRP para ensamblar la SRP funcional. Las proteínas SRP se nombran de acuerdo con su masa molecular aproximada medida en kilodalton . [30] La mayoría de las SRP bacterianas están compuestas por SRP RNA y SRP54 (también llamado Ffh por " F ifty- f our h omolog"). El Archaeal SRP contiene proteínas SRP54 y SRP19. En eucariotas , el ARN de SRP se combina con las proteínas SRP importadas SRP9 / 14, SRP19 y SRP68 / 72 en una región del nucleolo . Este pre-SRP se transporta al citosoldonde se une a la proteína SRP54. [31] Las estructuras moleculares de las proteínas libres o unidas a ARN SRP SRP9 / 14, SRP19 o SRP54 se conocen con alta resolución.

SRP9 y SRP14

SRP9 y SRP14 están relacionados estructuralmente y forman el heterodímero SRP9 / 14 que se une al ARN de SRP del dominio pequeño (Alu). [28] La levadura SRP carece de SRP9 y contiene la proteína SRP21 estructuralmente relacionada. La levadura SRP14 forma un homodímero . [32] SRP9 / 14 está ausente en el SRP del tripanosoma que, en cambio, posee una molécula similar a ARNt . [33]

SRP19

SRP19 se encuentra en el SRP de eucariotas y Archaea . Su función principal es preparar el ARN de SRP para la unión de SRP54, SRP68 y SRP72 mediante la disposición adecuada de las hélices 6 y 8 de ARN de SRP. [29] La levadura SRP contiene Sec65p, un homólogo más grande de SRP19. [34]

SRP54

La proteína SRP54 (llamada Ffh en las bacterias ) es un componente esencial de cada SRP. Está compuesto por tres dominios funcionales : el dominio N-terminal (N), el dominio GTPasa (G) y el dominio rico en metionina (M). [35] [36]

SRP68 y SRP72

Las proteínas SRP68 y SRP72 son constituyentes del gran dominio de la SRP eucariota . Forman un heterodímero SRP68 / 72 estable. Se demostró que aproximadamente un tercio de la proteína SRP68 humana se une al ARN de SRP. [37] Una región relativamente pequeña ubicada cerca del extremo C-terminal de SRP72 se une al motivo de ARN de 5e SRP. [27] [38]

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Otras lecturas

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  • Wang T, Tian C, Zhang W, Luo K, Sarkis PT, Yu L, Liu B, Yu Y, Yu XF (diciembre de 2007). "7SL RNA media el empaquetamiento del virión de la citidina desaminasa antiviral APOBEC3G" . Revista de Virología . 81 (23): 13112-13124. doi : 10.1128 / JVI.00892-07 . PMC  2169093 . PMID  17881443 .
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  • Wang T, Tian C, Zhang W, Sarkis PT, Yu XF (enero de 2008). "Se requiere interacción con el ARN 7SL pero no con el ARN genómico del VIH-1 o los cuerpos P para el empaquetado del virión APOBEC3F". Revista de Biología Molecular . 375 (4): 1098-1112. doi : 10.1016 / j.jmb.2007.11.017 . PMID  18067920 .

enlaces externos

  • La base de datos de SRP (SRPDB): alineaciones de ARN de SRP y proteínas asociadas, estructuras secundarias de ARN de SRP y modelos 3-D
  • Entrada Rfam para ARN de partículas de reconocimiento de señales de tipo metazoo
  • Entrada Rfam para ARN de partículas de reconocimiento de señales pequeñas bacterianas
  • Entrada Rfam para ARN de partículas de reconocimiento de señales grandes bacterianas
  • Entrada Rfam para ARN de partículas de reconocimiento de señales fúngicas
  • Entrada Rfam para ARN de partículas de reconocimiento de señales vegetales
  • Entrada Rfam para el ARN de partículas de reconocimiento de señales de protozoos
  • Entrada Rfam para el ARN de partículas de reconocimiento de señales de Archaeal
  • Película de partículas de reconocimiento de señal de Dnatube
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