ACVR1B

ACVR1B
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Identificadores
Alias	ACVR1B , ACTRIB, ACVRLK4, ALK4, SKR2, receptor de activina A tipo 1B
Identificaciones externas	OMIM : 601300 MGI : 1338944 HomoloGene : 20906 GeneCards : ACVR1B
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 12 (humano) [1] Banda 12q13.13 Comienzo 51 951 699 pb [1] Final 51.997.078 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 15 (ratón) [2] Banda 15 F1 | 15 56,48 cm Comienzo 101,174,067 pb [2] Final 101,213,684 pb [2]
Ontología de genes Función molecular • actividad de transferasa • unión de nucleótidos • actividad de proteína quinasa • factor de crecimiento de unión • activina unión • unión de iones metálicos • actividad quinasa • proteína del receptor transmembrana de la serina / treonina quinasa actividad • inhibina unión • GO: proteína de unión 0001948 • activina activado por la actividad del receptor • ATP Unión • Unión de ubiquitina proteína ligasa • Actividad de proteína serina / treonina quinasa • Actividad del receptor de activina, tipo I • Unión de SMAD • actividad del receptor beta activado del factor de crecimiento transformante • actividad del receptor beta del factor de crecimiento transformante, tipo I Componente celular • Componente integral de la membrana • Membrana • Complejo receptor • Membrana celular • Componente integral de la membrana plasmática • Complejo receptor de activina • Superficie celular • Citosol Proceso biológico • desarrollo del folículo piloso • regulación de la transcripción, plantilla de ADN • regulación positiva de la diferenciación de eritrocitos • vía de señalización apoptótica extrínseca • fosforilación • regulación positiva de la fosforilación de la proteína SMAD restringida por vía • desarrollo embrionario en el útero • regulación negativa de la expresión génica • vía de señalización nodal • regulación positiva de la migración de las células del trofoblasto • fosforilación de proteínas • desarrollo del sistema nervioso central • desarrollo de las características sexuales femeninas primarias • regulación positiva de la expresión génica • vía de señalización de la proteína del receptor transmembrana serina / treonina quinasa • regulación positiva de la vía de señalización del receptor de activina • regulación de la transducción de señales • regulación negativa del crecimiento celular • autofosforilación • fosforilación de peptidil-treonina • transducción de señales • regulación positiva de la transcripción de Promotor de la ARN polimerasa II • Vía de señalización del receptor de activina • Transición G1 / S del ciclo celular mitótico • Vía de señalización del receptor beta del factor de crecimiento transformante • proceso de especificación de patrones Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	91	11479
Ensembl	ENSG00000135503	ENSMUSG00000000532
UniProt	P36896	Q61271
RefSeq (ARNm)	NM_004302 NM_020327 NM_020328	NM_007395
RefSeq (proteína)	NP_004293 NP_064732 NP_064733	NP_031421
Ubicación (UCSC)	Crónicas 12:51,95 - 52 Mb	Crónicas 15: 101,17 - 101,21 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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El receptor de activina tipo 1B es una proteína que en humanos está codificada por el gen ACVR1B . ^{[5] [6]}

ACVR1B o ALK-4 actúa como un transductor de activina o señales de ligandos similares a activina (por ejemplo, inhibina ). La activina se une a ACVR2A o ACVR2B y luego forma un complejo con ACVR1B. Estos continúan reclutando los R-SMADs SMAD2 o SMAD3 . ^[7] ACVR1B también transduce señales de nodal , GDF-1 y Vg1 ; sin embargo, a diferencia de la activina, requieren otras moléculas correceptoras como la proteína Cripto . ^[8]

Función

Las activinas son factores diméricos de crecimiento y diferenciación que pertenecen a la superfamilia del factor de crecimiento transformante beta (TGF-beta) de proteínas de señalización relacionadas estructuralmente. Las activinas emiten señales a través de un complejo heteromérico de serina quinasas receptoras que incluyen al menos dos receptores de tipo I (I y IB) y dos de tipo II (II y IIB). Todos estos receptores son proteínas transmembrana, compuestas por un dominio extracelular de unión a ligando con una región rica en cisteína, un dominio transmembrana y un dominio citoplásmico con especificidad de serina / treonina predicha. Los receptores de tipo I son esenciales para la señalización y los receptores de tipo II son necesarios para unir ligandos y para la expresión de los receptores de tipo I. Los receptores de tipo I y II forman un complejo estable después de la unión del ligando, lo que da como resultado la fosforilaciónde los receptores de tipo I por los receptores de tipo II. Este gen codifica el receptor de activina A de tipo IB, compuesto por 11 exones. El empalme alternativo y la poliadenilación alternativa dan como resultado 3 variantes de transcripción completamente descritas. Se confirma la expresión de ARNm de las variantes 1, 2 y 3, y una cuarta variante potencial contiene un exón 8 alternativo y carece de los exones 9 a 11, pero no se ha confirmado su expresión de ARNm. ^[6]

Interacciones

Se ha demostrado que ACVR1B interactúa con

• ACVR2A , ^{[9] [10]} y ACVR2B ^{[11] [9]}

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000135503 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000000532 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
5. ten Dijke P, Ichijo H, Franzén P, Schulz P, Saras J, Toyoshima H, Heldin CH, Miyazono K (octubre de 1993). "Quinasas similares al receptor de activina: una nueva subclase de receptores de superficie celular con actividad de serina / treonina quinasa predicha". Oncogén . 8 (10): 2879–87. PMID 8397373 . 
6. "Entrez Gene: receptor de activina A de ACVR1B, tipo IB" .
7. Inman GJ, Nicolás FJ, Callahan JF, Harling JD, Gaster LM, Reith AD, Laping NJ, Hill CS (2002). "SB-431542 es un inhibidor potente y específico de los receptores ALK4, ALK5 y ALK7 de la superfamilia tipo I del receptor de activina tipo I de la superfamilia de factor de crecimiento transformante (ALK)". Mol. Pharmacol . 62 (1): 65–74. doi : 10.1124 / mol.62.1.65 . PMID 12065756 . 
8. Harrison CA, PC gris, Koerber SC, Fischer W, Vale W (2003). "Identificación de un sitio de unión funcional para activina en el receptor de tipo I ALK4" . J. Biol. Chem . 278 (23): 21129–35. doi : 10.1074 / jbc.M302015200 . PMID 12665502 . 
9. De Winter JP, De Vries CJ, Van Achterberg TA, Ameerun RF, Feijen A, Sugino H, De Waele P, Huylebroeck D, Verschueren K, Van Den Eijden-Van Raaij AJ (mayo de 1996). "Los receptores de activina de tipo II truncados inhiben la bioactividad mediante la formación de complejos heteroméricos con los receptores de activina de tipo I.". Exp. Cell Res . 224 (2): 323–34. doi : 10.1006 / excr.1996.0142 . PMID 8612709 . 
10. Lebrun JJ, Takabe K, Chen Y, Vale W (enero de 1999). "Roles de los Smads inhibidores y específicos de la vía en la señalización del receptor de activina". Mol. Endocrinol . 13 (1): 15-23. doi : 10.1210 / mend.13.1.0218 . PMID 9892009 . 
11. Attisano L, Wrana JL, Montalvo E, Massagué J (marzo de 1996). "Activación de la señalización por el complejo receptor de activina" . Mol. Celda. Biol . 16 (3): 1066–73. doi : 10.1128 / MCB.16.3.1066 . PMC 231089 . PMID 8622651 .  

Enlaces externos

• Ubicación del genoma humano ACVR1B y página de detalles del gen ACVR1B en UCSC Genome Browser .

Lectura adicional

• Welt CK (2002). "La fisiología y fisiopatología de inhibina, activina y folistatina en la reproducción femenina". Curr. Opin. Obstet. Gynecol . 14 (3): 317-23. doi : 10.1097 / 00001703-200206000-00012 . PMID  12032389 . S2CID  44327401 .
• Liu F, Ventura F, Doody J, Massagué J (1995). "Receptor humano de tipo II para proteínas morfogénicas óseas (BMP): extensión del modelo de receptor de dos quinasas a las BMP" . Mol. Célula. Biol . 15 (7): 3479–86. doi : 10.1128 / mcb.15.7.3479 . PMC  230584 . PMID  7791754 .
• Xu J, Matsuzaki K, McKeehan K, Wang F, Kan M, McKeehan WL (1994). "La estructura genómica y los cDNA clonados predicen que cuatro variantes en el dominio quinasa de los receptores de serina / treonina quinasa surgen por empalme alternativo y adición de poli (A)" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 91 (17): 7957–61. Código Bibliográfico : 1994PNAS ... 91.7957X . doi : 10.1073 / pnas.91.17.7957 . PMC  44523 . PMID  8058741 .
• Cárcamo J, Weis FM, Ventura F, Wieser R, Wrana JL, Attisano L, Massagué J (1994). "Los receptores de tipo I especifican respuestas inhibidoras del crecimiento y transcripcionales al factor de crecimiento transformante beta y activina" . Mol. Célula. Biol . 14 (6): 3810-21. doi : 10.1128 / MCB.14.6.3810 . PMC  358748 . PMID  8196624 .
• De Winter JP, De Vries CJ, Van Achterberg TA, Ameerun RF, Feijen A, Sugino H, De Waele P, Huylebroeck D, Verschueren K, Van Den Eijden-Van Raaij AJ (1996). "Los receptores de activina de tipo II truncados inhiben la bioactividad mediante la formación de complejos heteroméricos con los receptores de activina de tipo I.". Exp. Cell Res . 224 (2): 323–34. doi : 10.1006 / excr.1996.0142 . PMID  8612709 .
• Attisano L, Wrana JL, Montalvo E, Massagué J (1996). "Activación de la señalización por el complejo receptor de activina" . Mol. Célula. Biol . 16 (3): 1066–73. doi : 10.1128 / MCB.16.3.1066 . PMC  231089 . PMID  8622651 .
• Lebrun JJ, Vale WW (1997). "La activina y la inhibina tienen efectos antagonistas sobre la heteromerización dependiente de ligando de los receptores de activina de tipo I y tipo II y la diferenciación de eritroides humanos" . Mol. Célula. Biol . 17 (3): 1682–91. doi : 10.1128 / MCB.17.3.1682 . PMC  231893 . PMID  9032295 .
• Röijer E, Miyazono K, Aström AK, Geurts van Kessel A, ten Dijke P, Stenman G (1998). "Localización cromosómica de tres genes humanos que codifican miembros de la superfamilia TGF-beta de receptores de serina / treonina quinasa tipo I". Mamm. Genoma . 9 (3): 266–8. doi : 10.1007 / s003359900745 . PMID  9501322 . S2CID  21839781 .
• Souchelnytskyi S, Nakayama T, Nakao A, Morén A, Heldin CH, Christian JL, ten Dijke P (1998). "Interacción física y funcional de murino y Xenopus Smad7 con receptores de proteínas morfogenéticas óseas y receptores de factor de crecimiento transformante-beta" . J. Biol. Chem . 273 (39): 25364–70. doi : 10.1074 / jbc.273.39.25364 . PMID  9738003 .
• Hashimoto O, Yamato K, Koseki T, Ohguchi M, Ishisaki A, Shoji H, Nakamura T, Hayashi Y, Sugino H, Nishihara T (1998). "El papel de los receptores de activina tipo I en la detención del crecimiento inducida por activina A y la apoptosis en células de hibridoma de células B de ratón". Celda. Señal . 10 (10): 743–9. doi : 10.1016 / S0898-6568 (98) 00021-7 . PMID  9884026 .
• Lebrun JJ, Takabe K, Chen Y, Vale W (1999). "Roles de los Smads inhibidores y específicos de la vía en la señalización del receptor de activina". Mol. Endocrinol . 13 (1): 15-23. doi : 10.1210 / mend.13.1.0218 . PMID  9892009 .
• Gray PC, Greenwald J, Blount AL, Kunitake KS, Donaldson CJ, Choe S, Vale W (2000). "Identificación de un sitio de unión en el receptor de activina de tipo II para activina e inhibina" . J. Biol. Chem . 275 (5): 3206–12. doi : 10.1074 / jbc.275.5.3206 . PMID  10652306 .
• Zhou Y, Sun H, Danila DC, Johnson SR, Sigai DP, Zhang X, Klibanski A (2000). "Las isoformas del receptor Alk4 de activina tipo I truncadas son receptores negativos dominantes que inhiben la señalización de activina" . Mol. Endocrinol . 14 (12): 2066–75. doi : 10.1210 / me.14.12.2066 . PMID  11117535 .
• Su GH, Bansal R, Murphy KM, Montgomery E, Yeo CJ, Hruban RH, Kern SE (2001). "Mutaciones del gen ACVR1B (ALK4, receptor de activina tipo 1B) en el carcinoma de páncreas" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 98 (6): 3254–7. Código Bibliográfico : 2001PNAS ... 98.3254S . doi : 10.1073 / pnas.051484398 . PMC  30640 . PMID  11248065 .
• Chapman SC, Woodruff TK (2001). "Modulación de la transducción de la señal de activina por inhibina B y proteína de unión a inhibina (INhBP)" . Mol. Endocrinol . 15 (4): 668–79. doi : 10.1210 / me.15.4.668 . PMID  11266516 .
• Wurthner JU, Frank DB, Felici A, Green HM, Cao Z, Schneider MD, McNally JG, Lechleider RJ, Roberts AB (2001). "La proteína 1 asociada al receptor del factor de crecimiento transformante beta es un acompañante de Smad4" . J. Biol. Chem . 276 (22): 19495–502. doi : 10.1074 / jbc.M006473200 . PMID  11278302 .
• Parks WT, Frank DB, Huff C, Renfrew Haft C, Martin J, Meng X, de Caestecker MP, McNally JG, Reddi A, Taylor SI, Roberts AB, Wang T, Lechleider RJ (2001). "Clasificación de nexina 6, un SNX novedoso, interactúa con la familia del factor de crecimiento transformante beta de serina-treonina quinasas receptoras" . J. Biol. Chem . 276 (22): 19332–9. doi : 10.1074 / jbc.M100606200 . PMID  11279102 .
• Birkey Reffey S, Wurthner JU, Parks WT, Roberts AB, Duckett CS (2001). "El inhibidor ligado al cromosoma X de la proteína de la apoptosis funciona como un cofactor en la transformación de la señalización del factor de crecimiento beta" . J. Biol. Chem . 276 (28): 26542–9. doi : 10.1074 / jbc.M100331200 . PMID  11356828 .
• Bianco C, Adkins HB, Wechselberger C, Seno M, Normanno N, De Luca A, Sun Y, Khan N, Kenney N, Ebert A, Williams KP, Sanicola M, Salomon DS (2002). "Cripto-1 activa las vías de señalización nodales y dependientes e independientes de ALK4 en las células epiteliales mamarias" . Mol. Celda. Biol . 22 (8): 2586–97. doi : 10.1128 / MCB.22.8.2586-2597.2002 . PMC  133714 . PMID  11909953 .

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