APOBEC ("enzima de edición de ARNm de apolipoproteína B, similar a polipéptido catalítico") es una familia de citidina desaminasas conservadas evolutivamente .
Dominio N-terminal similar a APOBEC | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | APOBEC_N | |||||||
Pfam | PF08210 | |||||||
InterPro | IPR013158 | |||||||
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Dominio C-terminal similar a APOBEC | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | APOBEC_C | |||||||
Pfam | PF05240 | |||||||
InterPro | IPR007904 | |||||||
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Un mecanismo para generar diversidad de proteínas es la edición de ARNm . Los miembros de esta familia son enzimas de edición C-to-U . El dominio N-terminal de proteínas similares a APOBEC es el dominio catalítico, mientras que el dominio C-terminal es un dominio pseudocatalítico. Más específicamente, el dominio catalítico es un dominio de citidina desaminasa dependiente de zinc y es esencial para la desaminación de citidina. La edición de ARN por APOBEC-1 requiere homodimerización y este complejo interactúa con proteínas de unión de ARN para formar el editosoma . [2]
En humanos / mamíferos ayudan a proteger de infecciones virales. [3] Estas enzimas, cuando están mal reguladas, son una fuente importante de mutación en numerosos tipos de cáncer. [3]
Una revisión de 2013 discutió los aspectos estructurales y biofísicos de las enzimas de la familia APOBEC3. [4] Gran parte de las características de la proteína APOBEC se describen en la página ampliamente estudiada de APOBEC3G .
Miembros de la familia
Los genes humanos que codifican miembros de la familia de proteínas APOBEC incluyen:
Referencias
- ^ PDB : 2NYT ; Prochnow, C .; Bransteitter, R .; Klein, MG; Goodman, MF; Chen, XS; Implicaciones funcionales para la desaminasa AID. (2007). "La estructura cristalina APOBEC-2". Naturaleza . 445 (7126): 447–451. doi : 10.1038 / nature05492 . PMID 17187054 .; renderizado usando PyMOL .
- ^ Wedekind JE, Dance GS, Sowden MP, Smith HC (abril de 2003). "Edición de ARN mensajero en mamíferos: nuevos miembros de la familia APOBEC que buscan roles en la empresa familiar". Trends Genet . 19 (4): 207–16. doi : 10.1016 / S0168-9525 (03) 00054-4 . PMID 12683974 .
- ^ a b " Mecanismo de unión al ADN inesperado sugiere formas de bloquear la actividad enzimática en el cáncer " . Diciembre de 2016.
Basado en ("Structural Basis for Targeted DNA Cytosine Deamination and Mutaggenesis by APOBEC3A and APOBEC3B") en línea en Nature Structural and Molecular Biology.
- ^ Jaguva Vasudevan, AA; Smits SH; Höppner A; Häussinger D; Koenig BW; Münk C. (junio de 2013). "Características estructurales de las desaminasas de citidina de ADN antiviral" (PDF) . Biol. Chem . 394 (11): 1357-1370. doi : 10.1515 / hsz-2013-0165 . PMID 23787464 .