En biología molecular, la acetato quinasa ( EC 2.7.2.1 ), que se encuentra predominantemente en microorganismos, facilita la producción de acetil-CoA mediante la fosforilación del acetato en presencia de ATP y un catión divalente . Los ácidos grasos de cadena corta (AGCC) desempeñan un papel importante en el ciclo del carbono y las bacterias pueden utilizarlos como fuente de carbono y energía. La propionato quinasa de Salmonella typhimurium ( St TdcD) cataliza la transferencia reversible del γ-fosfato de ATP al propionato durante la degradación de la l-treonina a propionato. El análisis cinético reveló que StTdcD posee una amplia especificidad de ligando y podría ser activado por varios SCFA (propionato> acetato≈butirato), nucleótidos (ATP≈GTP> CTP≈TTP; dATP> dGTP> dCTP) e iones metálicos (Mg 2+ ≈Mn 2+ > Co 2 + ). La inhibición de St TdcD por intermedios del ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) tales como citrato, succinato, α-cetoglutarato y malato sugiere que la enzima podría estar bajo una regulación de retroalimentación plausible. Las estructuras cristalinas de St TdcD unidas a PO 4 (fosfato), AMP, ATP, Ap4 (adenosina tetrafosfato), GMP, GDP, GTP, CMP y CTP revelaron que la unión de nucleótidos implica principalmente interacciones hidrofóbicas con el resto de la base y podría explicar la Se observa una amplia especificidad bioquímica entre la enzima y los nucleótidos. Los estudios de modelado y mutagénesis dirigida al sitio sugieren que Ala88 es un residuo importante involucrado en la determinación de la tasa de catálisis con sustratos de SCFA. Las simulaciones de dinámica molecular en formas monoméricas y diméricas de St TdcD revelaron estados abiertos y cerrados plausibles, y también sugirieron el papel de la dimerización en la estabilización del segmento 235-290 implicado en interacciones interfaciales y unión de ligandos. La observación de una molécula de etilenglicol unida suficientemente cerca del γ-fosfato en complejos St TdcD con nucleótidos trifosfato apoya la transferencia directa de fosforilo en línea. [1] [2] La enzima es importante en el proceso de glucólisis , los niveles de enzima aumentan en presencia de exceso de glucosa . Se ha demostrado que la glucosa inhibe el crecimiento de un mutante bacteriano que carece de acetato quinasa , lo que sugiere que la enzima participa en la excreción del exceso de carbohidratos . [1] Una enzima relacionada, butirato quinasa , facilita la formación de butiril-CoA al fosforilar el butirato en presencia de ATP para formar butiril fosfato . [2]
Acetato_quinasa
La estructura de la butirato quinasa 2 revela conformaciones cerradas tanto abiertas como inducidas por citrato: implicaciones para los cambios conformacionales de ajuste inducidos por el sustrato
^ a bOultram JD, Burr ID, Elmore MJ, Minton NP (septiembre de 1993). "Clonación y análisis de secuencia de los genes que codifican fosfotransbutirilasa y butirato quinasa de Clostridium acetobutylicum NCIMB 8052". Gene . 131 (1): 107-12. doi : 10.1016 / 0378-1119 (93) 90677-U . PMID 8396545 .
^ Estructura cristalina de propionato quinasa de Salmonella typhimurium (TdcD) en complejo con AMP
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