La hélice alfa ( α-hélice ) es un común motivo en la estructura secundaria de proteínas y es una mano derecha - hélice conformación en la que cada columna vertebral N-H de grupo de enlaces de hidrógeno a la columna vertebral C = O grupo del aminoácido situado cuatro residuos antes a lo largo de la secuencia de proteínas.
La hélice alfa también se llama una hélice α clásica de Pauling-Corey-Branson . El nombre 3.6 13 -helix también se usa para este tipo de hélice, denotando el número promedio de residuos por giro helicoidal, con 13 átomos involucrados en el anillo formado por el enlace de hidrógeno.
Entre los tipos de estructura local de las proteínas, la hélice α es la más extrema y la más predecible a partir de la secuencia, así como la más prevalente.
Descubrimiento
A principios de la década de 1930, William Astbury demostró que se producían cambios drásticos en la difracción de las fibras de rayos X de la lana húmeda o las fibras del cabello tras un estiramiento significativo. Los datos sugirieron que las fibras no estiradas tenían una estructura molecular enrollada con una repetición característica de ≈5,1 ångströms (0,51 nanómetros ).
Astbury propuso inicialmente una estructura de cadena ligada para las fibras. Más tarde se unió a otros investigadores (en particular, el químico estadounidense Maurice Huggins ) al proponer que:
- las moléculas de proteína sin estirar formaban una hélice (a la que llamó forma α)
- el estiramiento hizo que la hélice se desenrollara, formando un estado extendido (al que llamó forma β).
Aunque incorrectos en sus detalles, los modelos de Astbury de estas formas eran correctos en esencia y corresponden a elementos modernos de estructura secundaria , la hélice α y la hebra β (se mantuvo la nomenclatura de Astbury), que fueron desarrollados por Linus Pauling , Robert Corey y Herman Branson en 1951 (ver más abajo); ese documento mostraba hélices tanto a la derecha como a la izquierda, aunque en 1960 la estructura cristalina de la mioglobina [1] mostró que la forma de la mano derecha es la común. Hans Neurath fue el primero en demostrar que los modelos de Astbury no podían ser correctos en detalle porque implicaban choques de átomos. [2] El artículo de Neurath y los datos de Astbury inspiraron a HS Taylor , [3] Maurice Huggins [4] y Bragg y colaboradores [5] a proponer modelos de queratina que se parecen un poco a la hélice α moderna.
Dos desarrollos clave en el modelado de la hélice α moderna fueron: la geometría de enlace correcta, gracias a las determinaciones de la estructura cristalina de aminoácidos y péptidos y la predicción de Pauling de enlaces peptídicos planos ; y su renuncia al supuesto de un número entero de residuos por vuelta de la hélice. El momento crucial llegó a principios de la primavera de 1948, cuando Pauling se resfrió y se acostó. Aburrido, dibujó una cadena de polipéptidos de dimensiones aproximadamente correctas en una tira de papel y la dobló en una hélice, teniendo cuidado de mantener los enlaces peptídicos planos. Después de algunos intentos, produjo un modelo con enlaces de hidrógeno físicamente plausibles. Pauling luego trabajó con Corey y Branson para confirmar su modelo antes de la publicación. [6] En 1954, Pauling recibió su primer Premio Nobel "por su investigación sobre la naturaleza del enlace químico y su aplicación a la elucidación de la estructura de sustancias complejas" [7] (como las proteínas), incluyendo de manera prominente la estructura de la α-hélice.
Estructura
Geometría y enlaces de hidrógeno
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal a la derecha donde cada residuo de aminoácido corresponde a una vuelta de 100 ° en la hélice (es decir, la hélice tiene 3,6 residuos por vuelta) y una traslación de 1,5 Å ( 0,15 nm) a lo largo del eje helicoidal. Dunitz [8] describe cómo el primer artículo de Pauling sobre el tema de hecho muestra una hélice izquierda, el enantiómero de la estructura verdadera. A veces se producen trozos cortos de hélice izquierda con un gran contenido de aminoácidos de glicina aquirales , pero son desfavorables para los demás L -aminoácidos biológicos normales . El paso de la hélice alfa (la distancia vertical entre vueltas consecutivas de la hélice) es 5,4 Å (0,54 nm), que es el producto de 1,5 y 3,6. Lo más importante es que el grupo NH de un aminoácido forma un enlace de hidrógeno con el grupo C = O del aminoácido cuatro residuos antes; este enlace de hidrógeno repetido i + 4 → i es la característica más destacada de una hélice α. La nomenclatura internacional oficial [9] [10] especifica dos formas de definir hélices α, la regla 6.2 en términos de repetición de ang , ψ ángulos de torsión (ver más abajo) y la regla 6.3 en términos del patrón combinado de enlace de paso e hidrógeno. Las α-hélices se pueden identificar en la estructura de la proteína utilizando varios métodos computacionales, uno de los cuales es DSSP (Definir la estructura secundaria de la proteína). [11]
Estructuras similares incluyen la hélice 3 10 ( i + 3 → i enlace de hidrógeno) y la π-hélice ( i + 5 → i enlace de hidrógeno). La α-hélice se puede describir como una hélice de 3.6 13 , ya que el espaciado i + 4 agrega tres átomos más al bucle con enlaces H en comparación con la hélice de 3 10 más estrecha , y en promedio, 3.6 aminoácidos están involucrados en un anillo de α-hélice. Los subíndices se refieren al número de átomos (incluido el hidrógeno) en el circuito cerrado formado por el enlace de hidrógeno. [12]
Los residuos en las hélices α adoptan típicamente ángulos diedros de la columna vertebral ( φ , ψ ) alrededor de (-60 °, -45 °), como se muestra en la imagen de la derecha. En términos más generales, adoptan ángulos diedros tales que el ángulo diedro ψ de un residuo y el ángulo diedro φ del siguiente residuo suman aproximadamente −105 °. Como consecuencia, los ángulos diedros α-helicoidales, en general, caen en una franja diagonal en el diagrama de Ramachandran (de pendiente −1), que van desde (−90 °, −15 °) a (−35 °, −70 °) . A modo de comparación, la suma de los ángulos diedros para una hélice de 3 10 es aproximadamente −75 °, mientras que la de la hélice π es aproximadamente −130 °. La fórmula general para el ángulo de rotación Ω por residuo de cualquier hélice polipeptídica con isómeros trans viene dada por la ecuación [14] [15]
- 3 cos Ω = 1 - 4 cos 2 φ + ψ/2
La hélice α está compactada; casi no hay espacio libre dentro de la hélice. Las cadenas laterales de aminoácidos se encuentran en el exterior de la hélice y apuntan aproximadamente "hacia abajo" (es decir, hacia el extremo N), como las ramas de un árbol de hoja perenne ( efecto de árbol de Navidad ). Esta direccionalidad se utiliza a veces en mapas preliminares de densidad de electrones de baja resolución para determinar la dirección de la estructura de la proteína. [dieciséis]
Estabilidad
Las hélices observadas en las proteínas pueden tener una longitud de cuatro a más de cuarenta residuos, pero una hélice típica contiene aproximadamente diez aminoácidos (aproximadamente tres vueltas). En general, los polipéptidos cortos no exhiben mucha estructura α-helicoidal en solución, ya que el costo entrópico asociado con el plegamiento de la cadena polipeptídica no se compensa con una cantidad suficiente de interacciones estabilizadoras. En general, los enlaces de hidrógeno de la columna vertebral de las hélices α se consideran ligeramente más débiles que los que se encuentran en las láminas β y son fácilmente atacados por las moléculas de agua ambiental. Sin embargo, en entornos más hidrófobos como la membrana plasmática , o en presencia de codisolventes como trifluoroetanol (TFE), o aislados del disolvente en la fase gaseosa, [17] los oligopéptidos adoptan fácilmente una estructura α-helicoidal estable. Además, se pueden incorporar enlaces cruzados en péptidos para estabilizar conformacionalmente los pliegues helicoidales. Los enlaces cruzados estabilizan el estado helicoidal desestabilizando entrópicamente el estado desplegado y eliminando los pliegues "señuelo" estabilizados entálpicamente que compiten con el estado completamente helicoidal. [18] Se ha demostrado que las hélices α son más estables, resistentes a las mutaciones y designables que las cadenas β en las proteínas naturales, [19] y también en las proteínas diseñadas artificialmente. [20]
Determinación experimental
Dado que la α-hélice se define por sus enlaces de hidrógeno y la conformación de la columna vertebral, la evidencia experimental más detallada de la estructura α-helicoidal proviene de la cristalografía de rayos X de resolución atómica , como el ejemplo que se muestra a la derecha. Está claro que todos los oxígenos de carbonilo de la cadena principal apuntan hacia abajo (hacia el extremo C-terminal) pero se extienden ligeramente, y los enlaces H son aproximadamente paralelos al eje de la hélice. Las estructuras proteicas de la espectroscopia de RMN también muestran bien las hélices, con observaciones características de acoplamientos del efecto nuclear Overhauser (NOE) entre átomos en giros helicoidales adyacentes. En algunos casos, los enlaces de hidrógeno individuales se pueden observar directamente como un pequeño acoplamiento escalar en RMN.
Existen varios métodos de resolución más baja para asignar una estructura helicoidal general. Los desplazamientos químicos de RMN (en particular del C α , C β y C ') y los acoplamientos dipolares residuales son a menudo característicos de las hélices. El espectro de dicroísmo circular de UV lejano (170–250 nm) de las hélices también es idiosincrásico, exhibiendo un doble mínimo pronunciado en alrededor de 208 y 222 nm. La espectroscopia infrarroja se utiliza raramente, ya que el espectro de hélice α se asemeja al de una bobina aleatoria (aunque estos pueden discernirse, por ejemplo, mediante intercambio de hidrógeno-deuterio ). Finalmente, la microscopía crioelectrónica ahora es capaz de discernir hélices α individuales dentro de una proteína, aunque su asignación a residuos sigue siendo un área activa de investigación.
Los homopolímeros largos de aminoácidos a menudo forman hélices si son solubles. Estas hélices largas y aisladas también pueden detectarse mediante otros métodos, como relajación dieléctrica , birrefringencia de flujo y mediciones de la constante de difusión . En términos más estrictos, estos métodos detectan solo la forma hidrodinámica alargada característica (similar a un cigarro largo) de una hélice, o su gran momento dipolar .
Propensiones de aminoácidos
Las diferentes secuencias de aminoácidos tienen diferentes propensiones a formar una estructura α-helicoidal. La metionina , la alanina , la leucina , el glutamato y la lisina sin carga ("MALEK" en los códigos de aminoácidos de 1 letra) tienen propensiones especialmente altas a la formación de hélice, mientras que la prolina y la glicina tienen poca propensión a la formación de hélice. [21] La prolina rompe o retuerce una hélice, tanto porque no puede donar un enlace de hidrógeno amida (que no tiene hidrógeno amida) como porque su cadena lateral interfiere estéricamente con la columna vertebral del giro anterior; dentro de una hélice, esto fuerza una curva de unos 30 ° en el eje de la hélice. [12] Sin embargo, la prolina se ve a menudo como el primer residuo de una hélice, se presume debido a su rigidez estructural. En el otro extremo, la glicina también tiende a romper las hélices porque su alta flexibilidad conformacional hace que sea entrópicamente caro adoptar la estructura α-helicoidal relativamente restringida.
Tabla de propensiones alfa-helicoidales de aminoácidos estándar
Diferencias estimadas en energía libre , Δ (Δ G ), estimadas en kcal / mol por residuo en una configuración α-helicoidal, con respecto a la alanina establecida arbitrariamente como cero. Los números más altos (energías libres más positivas) se ven menos favorecidos. Son posibles desviaciones significativas de estos números promedio, dependiendo de las identidades de los residuos vecinos.
Diferencias de energía libre por residuo [22] Aminoácidos 3-
letra1-
letraPenalización helicoidal kcal / mol kJ / mol Alanina Ala A 0,00 0,00 Arginina Arg R 0,21 0,88 Asparagina Asn norte 0,65 2,72 Ácido aspártico Áspid D 0,69 2,89 Cisteína Cys C 0,68 2,85 Ácido glutamico Glu mi 0,40 1,67 Glutamina Gln Q 0,39 1,63 Glicina Gly GRAMO 1,00 4.18 Histidina Su H 0,61 2,55 Isoleucina Ile I 0,41 1,72 Leucina Leu L 0,21 0,88 Lisina Lys K 0,26 1.09 Metionina Reunió METRO 0,24 1,00 Fenilalanina Phe F 0,54 2,26 Prolina Pro PAG 3,16 13.22 Serina Ser S 0,50 2,09 Treonina Thr T 0,66 2,76 Triptófano Trp W 0,49 2,05 Tirosina Tyr Y 0,53 2.22 Valina Val V 0,61 2,55
Momento bipolar
Una hélice tiene un momento dipolar global debido al efecto agregado de los microdipolos individuales de los grupos carbonilo del enlace peptídico que apunta a lo largo del eje de la hélice. [23] Los efectos de este macrodipolar son motivo de controversia. Las hélices α a menudo ocurren con el extremo N-terminal unido por un grupo cargado negativamente, a veces una cadena lateral de aminoácidos como glutamato o aspartato , o algunas veces un ion fosfato. Algunos consideran que el macrodipolar de la hélice interactúa electrostáticamente con tales grupos. Otros creen que esto es engañoso y es más realista decir que el potencial de enlace de hidrógeno de los grupos NH libres en el extremo N-terminal de una hélice α puede satisfacerse mediante enlaces de hidrógeno; esto también puede considerarse como conjunto de interacciones entre microdipoles locales, tales como C = O ··· H-N . [24] [25]
Bobinas enrolladas
Las hélices α de bobinas en espiral son formas muy estables en las que dos o más hélices se envuelven entre sí en una estructura de "superenrollamiento". Las bobinas en espiral contienen un motivo de secuencia muy característico conocido como repetición de heptada , en el que el motivo se repite cada siete residuos a lo largo de la secuencia ( residuos de aminoácidos, no pares de bases de ADN). Los primeros y especialmente los residuos de cuarto (conocido como el una y d posiciones) son casi siempre hidrófobo ; el cuarto residuo es típicamente leucina ; esto da lugar al nombre del motivo estructural llamado cremallera de leucina , que es un tipo de espiral enrollada. Estos residuos hidrófobos se agrupan en el interior del haz de hélice. En general, el quinto y séptimo residuos (los e y g posiciones) han opuestas cargos y formar un puente salino estabilizado por electrostáticas interacciones. Las proteínas fibrosas como la queratina o los "tallos" de miosina o kinesina a menudo adoptan estructuras de espirales enrolladas, al igual que varias proteínas dimerizantes . Un par de espirales en espiral, un haz de cuatro hélices , es un motivo estructural muy común en las proteínas. Por ejemplo, ocurre en la hormona del crecimiento humana y en varias variedades de citocromo . La proteína Rop , que promueve la replicación del plásmido en bacterias, es un caso interesante en el que un solo polipéptido forma una espiral y dos monómeros se ensamblan para formar un paquete de cuatro hélices.
Arreglos faciales
Los aminoácidos que forman una hélice en particular se pueden trazar en una rueda helicoidal , una representación que ilustra las orientaciones de los aminoácidos constituyentes (consulte el artículo sobre cremallera de leucina para ver un diagrama de este tipo). A menudo, en proteínas globulares , así como en estructuras especializadas como bobinas en espiral y cremalleras de leucina , una hélice α exhibirá dos "caras", una que contiene aminoácidos predominantemente hidrofóbicos orientados hacia el interior de la proteína, en el núcleo hidrofóbico , y uno que contiene predominantemente aminoácidos polares orientados hacia la superficie de la proteína expuesta al disolvente .
También se producen cambios en la orientación de la unión para los oligopéptidos organizados facialmente. Este patrón es especialmente común en péptidos antimicrobianos , y se han ideado muchos modelos para describir cómo esto se relaciona con su función. Muchos de ellos tienen en común que la cara hidrófoba del péptido antimicrobiano forma poros en la membrana plasmática después de asociarse con las cadenas grasas en el núcleo de la membrana. [26] [27]
Conjuntos de mayor escala
La mioglobina y la hemoglobina , las dos primeras proteínas cuyas estructuras se resolvieron mediante cristalografía de rayos X , tienen pliegues muy similares formados por aproximadamente un 70% de hélice α, siendo el resto regiones no repetitivas o "bucles" que conectan las hélices. Al clasificar las proteínas por su pliegue dominante, la base de datos de Clasificación Estructural de Proteínas mantiene una gran categoría específicamente para las proteínas totalmente α.
La hemoglobina tiene entonces una estructura cuaternaria a mayor escala , en la que la molécula funcional de unión al oxígeno está formada por cuatro subunidades.
Roles funcionales
Unión al ADN
Las α-hélices tienen un significado particular en los motivos de unión al ADN , incluidos los motivos de hélice-vuelta-hélice , motivos de cremallera de leucina y motivos de dedos de zinc . Esto se debe al conveniente hecho estructural de que el diámetro de una hélice α es de aproximadamente 12 Å (1.2 nm), incluido un conjunto promedio de cadenas laterales, aproximadamente el mismo que el ancho del surco principal en el ADN en forma B , y también porque Los dímeros de hélices en espiral (o cremallera de leucina) pueden colocar fácilmente un par de superficies de interacción para que entren en contacto con el tipo de repetición simétrica común en el ADN de doble hélice. [28] Un ejemplo de ambos aspectos es el factor de transcripción Max (ver imagen a la izquierda), que usa una bobina helicoidal para dimerizar, colocando otro par de hélices para la interacción en dos vueltas sucesivas del surco principal del ADN.
Que abarca la membrana
Las α-hélices son también el elemento de estructura proteica más común que cruza las membranas biológicas ( proteína transmembrana ), [29] se presume porque la estructura helicoidal puede satisfacer todos los enlaces de hidrógeno de la columna vertebral internamente, sin dejar grupos polares expuestos a la membrana si las cadenas laterales son hidrofóbicos. Las proteínas a veces están ancladas por una única hélice que atraviesa la membrana, a veces por un par, y a veces por un haz de hélice, la mayoría de las cuales clásicamente constan de siete hélices dispuestas hacia arriba y hacia abajo en un anillo, como las rodopsinas (ver imagen a la derecha) o para receptores acoplados a proteína G (GPCR). La estabilidad estructural entre pares de dominios transmembrana α-helicoidales se basa en motivos de empaquetamiento interhelical de membrana conservados, por ejemplo, el motivo Glycine-xxx-Glycine (o small-xxx-small). [30]
Propiedades mecánicas
α-Helices bajo deformación por tracción axial, una condición de carga característica que aparece en muchos filamentos y tejidos ricos en hélice alfa, da como resultado un comportamiento trifásico característico de módulo tangente rígido-blando-rígido. [31] La fase I corresponde al régimen de pequeñas deformaciones durante el cual la hélice se estira de manera homogénea, seguida de la fase II, en la que las espiras alfa-helicoidales se rompen mediadas por la ruptura de grupos de enlaces H. La fase III se asocia típicamente con el estiramiento del enlace covalente de gran deformación.
Funciones dinámicas
Las hélices alfa en las proteínas pueden tener un movimiento similar al de un acordeón de baja frecuencia según lo observado por la espectroscopía Raman [32] y analizado mediante el modelo cuasi-continuo. [33] [34] Las hélices no estabilizadas por interacciones terciarias muestran un comportamiento dinámico, que se puede atribuir principalmente a la hélice que se deshilacha desde los extremos. [35]
Transición hélice-bobina
Los homopolímeros de aminoácidos (como la polilisina ) pueden adoptar una estructura α-helicoidal a baja temperatura que se "derrite" a altas temperaturas. Esta transición de hélice-espiral se pensó una vez que era análoga a la desnaturalización de proteínas . La mecánica estadística de esta transición se puede modelar utilizando un elegante método de matriz de transferencia , caracterizado por dos parámetros: la propensión a iniciar una hélice y la propensión a extender una hélice.
En arte
Al menos cinco artistas han hecho referencia explícita a la hélice α en su trabajo: Julie Newdoll en pintura y Julian Voss-Andreae , Bathsheba Grossman , Byron Rubin y Mike Tyka en escultura.
La artista del área de San Francisco, Julie Newdoll, [36] que tiene una licenciatura en Microbiología con una especialización en arte, se ha especializado en pinturas inspiradas en imágenes microscópicas y moléculas desde 1990. Su pintura "Rise of the Alpha Helix" (2003) presenta figuras humanas dispuestas en una disposición helicoidal α. Según el artista, "las flores reflejan los distintos tipos de cadenas laterales que cada aminoácido presenta al mundo". [36] Esta misma metáfora también se repite desde el lado del científico: "las hojas β no muestran una regularidad rígida y repetitiva, sino que fluyen en curvas elegantes y retorcidas, e incluso la hélice α es más regular a la manera de un tallo de flor, cuyo Los nodos de ramificación muestran la influencia del entorno, la historia del desarrollo y la evolución de cada parte para que coincida con su propia función idiosincrásica ". [12]
Julian Voss-Andreae es un escultor nacido en Alemania con títulos en física experimental y escultura. Desde 2001, Voss-Andreae crea "esculturas de proteínas" [37] basadas en la estructura de las proteínas, siendo la hélice α uno de sus objetos preferidos. Voss-Andreae ha realizado esculturas de hélice α con diversos materiales, como bambú y árboles enteros. Un monumento que Voss-Andreae creó en 2004 para celebrar la memoria de Linus Pauling , el descubridor de la hélice α, está formado por una gran viga de acero reorganizada en la estructura de la hélice α. La escultura de color rojo brillante de 10 pies de altura (3 m) se encuentra frente a la casa de la infancia de Pauling en Portland, Oregón .
Los diagramas de cintas de las hélices α son un elemento destacado en las esculturas de cristal grabadas con láser de estructuras proteicas creadas por la artista Bathsheba Grossman , como las de insulina , hemoglobina y ADN polimerasa . [38] Byron Rubin es un ex cristalografista de proteínas y ahora escultor profesional en el metal de proteínas, ácidos nucleicos y moléculas de fármacos, muchas de las cuales presentan hélices α, como la subtilisina , la hormona del crecimiento humano y la fosfolipasa A2 . [39]
Mike Tyka es un bioquímico computacional de la Universidad de Washington que trabaja con David Baker . Tyka ha estado haciendo esculturas de moléculas de proteínas desde 2010 a partir de cobre y acero, incluida la ubiquitina y un tetrámero del canal de potasio . [40]
Ver también
- 3 10 hélice
- Hoja beta
- Solitón de Davydov
- Plegable (química)
- Perillas en los orificios de embalaje
- Pi hélice
- Proteopedia Helices_in_Proteins
Referencias
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enlaces externos
- NetSurfP ver. 1.1 - Predicciones de la accesibilidad de la superficie de las proteínas y la estructura secundaria
- calculadora de ángulo de rotación de hélice α
- Sitio web de la artista Julie Newdoll
- Sitio web del artista Julian Voss-Andreae