En enzimología , una antranilato sintasa ( EC 4.1.3.27 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
Antranilato sintasa 1i1q Una de las muchas estructuras de antranilato sintasa. | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 4.1.3.27 | |||||||
No CAS. | 9031-59-8 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- corismato + L-glutamina antranilato + piruvato + L-glutamato 2
Así, los dos sustratos de esta enzima son corismato y L-glutamina , mientras que sus 3 productos son antranilato , piruvato y L-glutamato .
Función
La antranilato sintasa crea antranilato , un intermedio importante en la biosíntesis del indol y, por extensión, el aminoácido triptófano . El triptófano puede luego metabolizarse en serotonina , melatonina o auxinas , por ejemplo, lo que demuestra la importancia de esta enzima.
Reacción
La antranilato sintasa cataliza el cambio de corismato a antranilato. Como su otro sustrato, puede utilizar glutamina o amoniaco . [1] Durante la reacción, tanto un grupo hidroxilo como un grupo enolpiruvilo deben eliminarse para sintetizar el antranilato. En el proceso de eliminación, el grupo enolpiruvilo se protona para formar piruvato . Se ha demostrado que el protón añadido al grupo enolpiruvil procede del agua circundante y no de un desplazamiento intramolecular de un hidrógeno. [1] El grupo amino ataca al corismato en la posición 2, lo que conduce a la eliminación del grupo enolpiruvil de la posición 3. En el proceso, se forma un anillo aromático.
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/en/thumb/5/5f/Reaction_Paint.png/400px-Reaction_Paint.png)
Estructura y montaje
El complejo está formado por subunidades α y β. Los experimentos de filtración en gel revelan que el complejo se presenta como un tetrámero α 2 β 2 en condiciones nativas y como un dímero αβ en concentraciones de sal elevadas. [2] Los dímeros αβ interactúan a través de las subunidades α para formar el complejo.
Las subunidades de la antranilato sintasa están codificadas por los genes trpE y trpD en E. coli , los cuales aparecen en el operón trp .
En Enterobacteriaceae , esta enzima existe en forma de agregado con antranilato fosforribosiltransferasa . Si estas dos enzimas no están agrupadas, el complejo no puede usar glutamina como sustrato y solo puede usar amoníaco. [1]
Homólogos
Paralogs
Nomenclatura
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , en concreto las oxo-ácido-liasas, que escinden los enlaces carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es corismato piruvato liasa (que acepta amino; forma antranilato) . Otros nombres de uso común incluyen antranilato sintetasa , corismato liasa y corismato piruvato liasa (que acepta amino) . Esta enzima participa en la biosíntesis de fenilalanina, tirosina y triptófano y sistema de dos componentes - general .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 5 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1I1Q , 1I7Q , 1I7S , 1QDL y 2I6Y .
Solicitud
Referencias
- ^ a b c Tamir, H .; Srinivasan, PR (junio de 1970). "Estudios del mecanismo de reacción de antranilato sintasa *" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 66 (2): 547–551. ISSN 0027-8424 . PMID 5271179 .
- ^ Poulsen, C; Bongaerts, RJ; Verpoorte, R (marzo de 1993). "Urificación y caracterización de la antranilato sintasa de Catharanthus roseus" . Revista europea de bioquímica . 212 (2): 431–40. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17679.x . PMID 8444181 .
- Baker TI, Crawford IP (1966). "Antranilato sintetasa. Purificación parcial y algunos estudios cinéticos de la enzima de Escherichia coli". J. Biol. Chem . 241 (23): 5577–84. PMID 5333199 .
- Creighton TE, Yanofsky C (1970). "Corismato a triptófano (Escherichia coli) - Antranilato sintetasa, PR transferasa, PRA isomerasa, InGP sintetasa, triptófano sintetasa". Métodos Enzymol . 17A : 365–380. doi : 10.1016 / 0076-6879 (71) 17215-1 .
- Kung CC, Huang WN, Huang YC, Yeh KC (2006). "Estudio proteómico de proteínas de unión a cobre en raíces de Arabidopsis por cromatografía de afinidad de metales inmovilizados y espectrometría de masas". Proteómica . 6 (9): 2746–58. doi : 10.1002 / pmic.200500108 . PMID 16526091 . S2CID 25896917 .
- Ito J, Yanofsky C (1969). "Antranilato sintetasa, una enzima especificada por el operón triptófano de Escherichia coli: estudios comparativos sobre el complejo y las subunidades" . J. Bacteriol . 97 (2): 734–42. doi : 10.1128 / JB.97.2.734-742.1969 . PMC 249753 . PMID 4886290 .
- Zalkin H, Kling D (1968). "Antranilato sintetasa. Purificación y propiedades del componente I de Salmonella typhimurium". Bioquímica . 7 (10): 3566–73. doi : 10.1021 / bi00850a034 . PMID 4878701 .