En enzimología , una antranilato fosforribosiltransferasa ( EC 2.4.2.18 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
Antranilato fosforribosiltransferasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.4.2.18 | |||||||
No CAS. | 9059-35-2 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- antranilato + 5-fosfo-alfa-D-ribosa 1-difosfato N- (5-fosfo-D-ribosil) -antranilato + difosfato
Así, los dos sustratos de esta enzima son antranilato y 5-fosfo-alfa-D-ribosa 1-difosfato, mientras que sus dos productos son N- (5-fosfo-D-ribosil) -antranilato y difosfato.
Esta enzima participa en la biosíntesis de aminoácidos aromáticos y sistema de dos componentes (general).
Nomenclatura
Esta enzima pertenece a la familia de las glicosiltransferasas , específicamente las pentosiltransferasas. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es N- (5-fosfo-D-ribosil) -antranilato: difosfato fosfo-alfa-D-ribosiltransferasa. Otros nombres de uso común son:
- antranilato 5-fosforribosilpirofosfato
- antranilato fosforribosilpirofosfato fosforribosiltransferasa
- antranilato-PP-ribosa-P fosforribosiltransferasa
- fosforribosil-antranilato pirofosforilasa
- fosforribosilantranilato pirofosforilasa
- fosforribosilantranilato transferasa
- fosforribosiltransferasa
- PRT
Función
La antranilato fosforribosiltransferasa (AnPRT) es una enzima transferasa que cataliza una de las reacciones bioquímicas más fundamentales: la transferencia de un grupo ribosa entre una base aromática y grupos fosfato . [1] Más específicamente, AnPRT facilita la formación de un enlace carbono-nitrógeno entre 5-fosfo-alfa-D-ribosa 1-difosfato (PRPP) y antranilato. [1]
Reacción
En la ruta de biosíntesis de aminoácidos aromáticos, específicamente la porción de síntesis de triptófano , AnPRT extrae antranilato y 5-fosfo-alfa-D-ribosa 1-difosfato en el sitio activo de la proteína. A través del mecanismo Sn1 a continuación, AnPRT transfiere el grupo 5-fosfo-alfa-D-ribosa (que se muestra en azul) al antranilato (que se muestra en rojo) de la molécula de difosfato (que se muestra en negro). [1]
Estructura
A finales de 2007, se han resuelto 12 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1GXB , 1KGZ , 1KHD , 1O17 , 1V8G , 1VQU , 1ZVW , 1ZXY , 1ZYK , 2BPQ , 2ELC y 2GVQ .
AnPRT tiene cuatro dominios y su estructura cuaternaria consta de dos estructuras de proteínas idénticas. [1] Cada dominio de AnPRT contiene un ion magnesio y una molécula de pirofosfato como sitio activo . [1] La estructura secundaria de AnPRT consiste principalmente en hélices alfa con una hoja beta dentro de cada dominio.
Homólogos
Hay homólogos de AnPRT en Saccharomyces cerevisiae , Kluyveromyces lactis , Schizosaccharomyces pombe , Magnaporthe grisea , Neurospora crassa , Arabidopsis thaliana y Oryza sativa . [2] Todos estos organismos son similares en el sentido de que producen todos los aminoácidos necesarios para la formación adecuada de proteínas (también llamados autótrofos ).
AnPRT es vital en estos organismos porque es un paso vital en la ruta de síntesis de triptófano, un aminoácido esencial en los seres humanos, que los seres humanos toman al comer plantas u hongos.
Mutaciones en AnPRT
(Toda esta sección proviene del artículo escrito por el Dr. Robert Last y sus colaboradores, al que se hace referencia aquí: [3] )
Se realizó un experimento sobre las distintas mutaciones en el gen que codifica AnPRT en Arabidopsis. Este estudio se centró en la fluorescencia observada de las plantas de Arabidopsis cuando se mutaba el gen que codificaba AnPRT. Se encontró que había nueve mutaciones del gen, todas con diferentes capacidades auxotróficas y prototróficas .
Se descubrió que había un mayor nivel de antranilato en las células de Arabidopsis que estaban mutadas. Se concluyó que esto estaba relacionado con la fluorescencia de las plantas.
La relevancia de este estudio proviene de las aplicaciones de las conclusiones encontradas por los científicos. El mutante auxotrófico podría usarse como marcador seleccionable en transformaciones de plantas . Esto puede conducir a una mejor manera de diseñar plantas y encontrar nuevas formas de desarrollar sus sistemas para que funcionen con fines humanitarios.
Referencias
- ↑ a b c d e Mayans O, Ivens A, Nissen LJ, Kirschner K, Wilmanns M (julio de 2002). "El análisis estructural de dos enzimas que catalizan reacciones metabólicas inversas implica un ancestro común" . EMBO J . 21 (13): 3245–54. doi : 10.1093 / emboj / cdf298 . PMC 126076 . PMID 12093726 .
- ^ HomoloGene. Centro Nacional de Información Biológica. EXPLOSIÓN de antranilato fosforribosiltransferasa. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/homologene/5712
- ^ Por último, RL, Li, J y Rose, AB (enero de 1997). Una serie alélica de mutantes trpl fluorescentes azules de arabidopsis thaliana. Sociedad de Genética de América, (145), 197-205.