Antimicina
Las antimicinas son producidas como metabolitos secundarios por la bacteria Streptomyces , una bacteria del suelo. Es probable que estos metabolitos especializados funcionen para matar organismos vecinos con el fin de proporcionar a las bacterias streptomyces una ventaja competitiva. [1]
Las antimicinas son producidas por un complejo de ensamblaje de péptido sintetasa no ribosómico (NRPS) / policétido sintasa (PKS) que actúa como una línea de ensamblaje para la producción de antimicina. El conjunto está codificado genéticamente por la familia de genes de las hormigas. El ensamblaje requiere 14 proteínas, AntBCDEFGHIJKLMNO, que transportan los intermedios a lo largo de la línea de ensamblaje a través de una serie de transesterificaciones , ceto reducciones , tiolaciones (adición de un grupo que contiene azufre), condensaciones y adenilaciones . [2] Los dos últimos pasos que involucran a AntB y AntO son pasos de adaptación. Los siguientes pasos describen químicamente lo que hacen las Ant Enzymes para sintetizar Antimycin. La síntesis comienza con triptófano, un aminoácido.
1. El anillo indol del triptófano, un aminoácido, se abre mediante una triptófano-2.3-dioxignasa específica de la ruta, AntN, para producir N-formil-L-quinurenina. [3]
2. La N-formil-L-quinurenina se convierte en antranilato mediante la quinureninasa específica de la vía , AntP. [3]
3. El antranilato es activado por la proteína ligasa acil-CoA , AntF y cargado en su proteína portadora afín , AntG, para su procesamiento posterior. [3]
5. Se presenta 3-aminosalicilato al NRPS, AntC. AntC tiene dos módulos que están organizados Condensación1 (C1) -Adenilación1 (A1) -Tiolación1 (T1) -Condensación2 (C2) -Adenilación2 (A2) -Quetoreducción (KR) -Tiolación2 (T2). El dominio A1 activa y carga treonina, un aminoácido, en T1, seguido de una condensación promovida por C1 de 3-aminosalicilato y treonina. El dominio A2 se activa y carga piruvato en T2. El piruvato es reducido por el dominio KR y condensado con treonina por C2 [1]
