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"AHR" vuelve a dirigir aquí. Para otros usos, consulte Ahr (desambiguación) .
Para la proteína con un nombre similar codificado por el gen AIP, consulte proteína que interactúa con el receptor AH .
AHR
Identificadores
AliasAHR , bHLHe76, receptor de aril hidrocarburo, receptor de aril hidrocarburo, RP85
ID externosOMIM : 600253 MGI : 105043 HomoloGene : 1224 GeneCards : AHR
Ubicación de genes ( humanos )
Cromosoma 7 (humano)
Chr.Cromosoma 7 (humano) [1]
Cromosoma 7 (humano)
Ubicación genómica para AHR
Ubicación genómica para AHR
Banda7p21.1Comienzo16,916,359 pb [1]
Fin17.346.152 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón )
Cromosoma 12 (ratón)
Chr.Cromosoma 12 (ratón) [2]
Cromosoma 12 (ratón)
Ubicación genómica para AHR
Ubicación genómica para AHR
Banda12 A3 | 12 15,78 cmComienzo35 497 974 pb [2]
Fin35,535,038 pb [2]
Ontología de genes
Función molecular• de unión a ADN
• unión a proteínas Hsp90
• proteína actividad de dimerización
• unión al factor de transcripción
• GO: 0038050, GO: 0004886, GO: 0038051 actividad del receptor nuclear
• unión caja E
• GO: proteína de unión 0001948
• actividad heterodimerización proteína
• GO: 0001131, GO: 0001151, GO: 0001130, GO: 0001204 DNA-binding factor de transcripción actividad
• factor de transcripción de la clase TFIID unión
• transcripción coactivador de unión
• proteína de clase TBP unión
• GO: 0001200, GO: 0001133, GO: 0001201 ADN vinculante actividad del factor de transcripción, la ARN polimerasa II-específico
• actividad homodimerización proteína
• de unión a ADN de doble cadena específica de la secuencia
Componente celular• citoplasma
• transcripción complejo regulador
• citosólica arilo hidrocarburo receptor complejo
• complejo receptor de aril hidrocarburos nuclear
• célula núcleo
• arilo hidrocarburo receptor complejo
• citosol
• nucleoplasma
• macromolecular compleja
Proceso biológico• regulación de la transcripción, plantilla de ADN
• proceso rítmico
• regulación de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa II
• transcripción del promotor de la ARN polimerasa II
• regulación circadiana de la expresión génica
• transcripción, plantilla de ADN
• regulación positiva de la transcripción, plantilla de ADN
• regulación de la proliferación de células B
• desarrollo de vasos sanguíneos
• regulación de la expresión génica
• proceso metabólico xenobiótico
• ciclo celular
• regulación negativa de la transcripción, plantilla de ADN
• respuesta a la sustancia tóxica
• regulación positiva de la transcripción de la ARN polimerasa II promotor
• proceso apoptótico
• señalización del receptor intracelular vía
• respuesta al estímulo xenobiótico
• cAMP mediada por la señalización
• respuesta celular a cAMP
• respuesta celular a forskolina
• respuesta celular a 2,3, 7,8-tetraclorodibenzodioxina
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entrez

196

11622

Ensembl

ENSG00000106546

ENSMUSG00000019256

UniProt

P35869

P30561

RefSeq (ARNm)

NM_001621

NM_013464
NM_001314027

RefSeq (proteína)

NP_001612

NP_001300956
NP_038492

Ubicación (UCSC)Crónicas 7: 16,92 - 17,35 MbCrónicas 12: 35,5 - 35,54 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidata
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El receptor de hidrocarburo de arilo ( AhR o AHR o ahr o ahR ) es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen AHR . El receptor de aril hidrocarburo es un factor de transcripción que regula la expresión génica. Originalmente se pensó que funcionaba principalmente como sensor de productos químicos xenobióticos y también como regulador de enzimas como el citocromo P450 que metabolizan estos productos químicos. Los más notables de estos productos químicos xenobióticos son los hidrocarburos aromáticos (arilo) de los que el receptor deriva su nombre.

Más recientemente, se ha descubierto que AhR es activado (o desactivado) por varios derivados de indol endógenos tales como quinurenina . Además de regular las enzimas del metabolismo, el AhR tiene funciones en la regulación de la inmunidad, el mantenimiento de las células madre y la diferenciación celular . [5] [6] [7]

El receptor de hidrocarburo de arilo es un miembro de la familia de factores de transcripción básicos de hélice-bucle-hélice . AHR se une a varios ligandos exógenos, como flavonoides de plantas naturales , polifenoles e indoles , así como a hidrocarburos aromáticos policíclicos sintéticos y compuestos similares a las dioxinas . AhR es un factor de transcripción citosólico que normalmente está inactivo, unido a varias co-chaperonas . Una vez que el ligando se une a sustancias químicas como la 2,3,7,8-tetraclorodibenzo- p- dioxina (TCDD), las chaperonas se disocian, lo que provoca que el AhR se transloque al núcleo ydimerizando con ARNT ( translocador nuclear AhR ) , lo que lleva a cambios en la transcripción de genes .

Dominios funcionales de proteínas [ editar ]

Dominios funcionales AhR

La proteína AhR contiene varios dominios críticos para la función y se clasifica como miembro de la familia básica de factores de transcripción helix-loop-helix / Per-Arnt-Sim (bHLH / PAS) . [8] [9] El motivo bHLH se encuentra en el N-terminal de la proteína y es una entidad común en una variedad de factores de transcripción . [10] Los miembros de la superfamilia bHLH tienen dos dominios funcionalmente distintivos y altamente conservados. La primera es la región básica (b), que participa en la unión del factor de transcripción al ADN.. La segunda es la región hélice-bucle-hélice (HLH), que facilita las interacciones proteína-proteína. También están contenidos con el AhR dos dominios PAS, PAS-A y PAS-B, que son tramos de 200-350 aminoácidos que exhiben una alta homología de secuencia con los dominios proteicos que se encontraron originalmente en el período de genes de Drosophila (Per) y resuelto (Sim) y en el socio de dimerización de AhR, el translocador nuclear del receptor de hidrocarburo de arilo (ARNT). [11] Los dominios PAS soportan interacciones secundarias específicas con otros dominios PAS que contienen proteínas, como es el caso de AhR y ARNT, de modo que se pueden formar complejos de proteínas diméricos y heteroméricos. El sitio de unión del ligando de AhR está contenido dentro del dominio PAS-B [12]y contiene varios residuos conservados críticos para la unión del ligando. [13] Finalmente, un dominio rico en glutamina (rico en Q) se encuentra en la región C-terminal de la proteína y está involucrado en el reclutamiento y transactivación del coactivador. [14]

Ligandos [ editar ]

Los ligandos AhR se han clasificado generalmente en dos categorías, sintéticos o de origen natural. Los primeros ligandos que se descubrieron fueron los sintéticos y miembros de los hidrocarburos aromáticos halogenados ( dibenzodioxinas policloradas , dibenzofuranos y bifenilos ) y los hidrocarburos aromáticos policíclicos ( 3-metilcolantreno , benzo [ a ] pireno , benzantracenos y benzoflavonas ). [15] [16]

La investigación se ha centrado en compuestos naturales con la esperanza de identificar un ligando endógeno. Los compuestos naturales que se han identificado como ligandos de Ahr incluyen derivados del triptófano como el tinte índigo y la indirrubina , [17] tetrapirroles como la bilirrubina , [18] los metabolitos del ácido araquidónico, lipoxina A4 y prostaglandina G , [19] de baja densidad modificada lipoproteína [20] y varios carotenoides dietéticos . [dieciséis]Una suposición hecha en la búsqueda de un ligando endógeno es que el ligando será un agonista del receptor . Sin embargo, el trabajo de Savouret et al. ha demostrado que este puede no ser el caso, ya que sus hallazgos demuestran que el 7-cetocolesterol inhibe competitivamente la transducción de señales de Ahr. [21]

La carbidopa es un modulador selectivo del receptor de hidrocarburos arilo (SAhRM). [22]

El indolocarbazol (ICZ) es uno de los agonistas no halogenados más fuertes para AHR reportados in vitro. [23]

Vía de señalización [ editar ]

Vía de señalización AhR - Denison MS, Nagy SR (2003). "Activación del receptor de hidrocarburos arilo por sustancias químicas exógenas y endógenas estructuralmente diversas". Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 43: 309-34. * Reimpreso, con autorización, de Annual Review of Pharmacology and Toxicology, Volumen 43 (c) 2003 de Annual Reviews. [dieciséis]

Complejo citosólico [ editar ]

El Ahr no unido al ligando se retiene en el citoplasma como un complejo de proteína inactiva que consiste en un dímero de Hsp90 , [24] [25] prostaglandina E sintasa 3 (PTGES3, p23) [26] [27] [28] [29] y una sola molécula de la proteína que interactúa con el receptor AH similar a la inmunofilina , también conocida como proteína 2 asociada a X del virus de la hepatitis B (XAP2), [30] proteína que interactúa con AhR (AIP), [31] [32] y AhR activada 9 (ARA9). [33]El dímero de Hsp90, junto con PTGES3 (p23), tiene un papel multifuncional en la protección del receptor de la proteólisis, lo que limita al receptor en una conformación receptiva a la unión del ligando y previene la unión prematura de ARNT. [12] [27] [29] [34] [35] [36] AIP interactúa con el carboxilo terminal de Hsp90 y se une a la secuencia de localización nuclear AhR (NLS) evitando el tráfico inapropiado del receptor hacia el núcleo. [37] [38] [39]

Activación del receptor [ editar ]

Tras la unión del ligando a AhR, se libera AIP dando como resultado la exposición del NLS, que se encuentra en la región bHLH, [40] lo que lleva a la importación al núcleo. [41] Se presume que una vez en el núcleo, Hsp90 se disocia exponiendo los dos dominios PAS permitiendo la unión de ARNT. [36] [42] [43] [44] El complejo de heterodímero AhR / ARNT activado es entonces capaz de interactuar directa o indirectamente con el ADN al unirse a secuencias de reconocimiento ubicadas en la región reguladora 5 'de genes que responden a dioxinas. [36] [43] [45]

Unión al ADN (elemento de respuesta xenobiótico - XRE) [ editar ]

El motivo de reconocimiento clásico del complejo AhR / ARNT, denominado elemento sensible a AhR, dioxina o xenobiótico (AHRE, DRE o XRE), contiene la secuencia central 5'-GCGTG-3 ' [46] dentro del secuencia consenso 5'-T / GNGCGTGA / CG / CA-3 ' [47] [48] en la región promotora de genes sensibles a AhR. El heterodímero AhR / ARNT se une directamente a la secuencia del núcleo AHRE / DRE / XRE de una manera asimétrica de manera que ARNT se une a 5'-GTG-3 'y AhR se une a 5'-TC / TGC-3'. [49] [50] [51] Investigaciones recientes sugieren que un segundo tipo de elemento denominado AHRE-II, 5'-CATG (N6) C [T / A] TG-3 ', es capaz de actuar indirectamente con el AhR / Complejo ARNT. [52] [53] Independientemente del elemento de respuesta, el resultado final es una variedad de cambios diferenciales en la expresión génica.

Papel funcional en fisiología y toxicología [ editar ]

Papel en el desarrollo [ editar ]

En términos de evolución, la función fisiológica más antigua de AhR está en desarrollo. Se presume que AhR ha evolucionado a partir de invertebrados donde desempeñó un papel independiente del ligando en los procesos de desarrollo normales. [54] El homólogo AhR en Drosophila , sin espinas (ss) es necesario para el desarrollo de los segmentos distales de la antena y la pata. [55] [56] Ss se dimeriza con tango (tgo), que es el homólogo del mamífero Arnt, para iniciar la transcripción genética. Evolución del receptor en vertebradosresultó en la capacidad de unirse al ligando y podría haber ayudado a los humanos a evolucionar para tolerar el humo de los incendios. En el desarrollo de vertebrados, AhR aparentemente juega un papel en la proliferación y diferenciación celular. [57] A pesar de carecer de un ligando endógeno claro, AhR parece desempeñar un papel en la diferenciación de muchas vías de desarrollo, incluida la hematopoyesis, [58] sistemas linfoides, [59] [60] células T, [61] neuronas, [62 ] y hepatocitos. [63] También se ha encontrado que AhR tiene una función importante en las células madre hematopoyéticas: el antagonismo de AhR promueve su autorrenovación y expansión ex-vivo [64] y participa en la diferenciación de megacariocitos.[sesenta y cinco]

Respuesta adaptativa e innata [ editar ]

La respuesta adaptativa se manifiesta como la inducción de enzimas metabolizadoras de xenobióticos. La evidencia de esta respuesta se observó por primera vez a partir de la inducción del citocromo P450, familia 1, subfamilia A, polipéptido 1 (Cyp1a1) resultante de la exposición a TCDD, que se determinó que estaba directamente relacionado con la activación de la vía de señalización Ahr. [66] [67] [68] La búsqueda de otros genes metabolizadores inducidos por ligandos AhR, debido a la presencia de DRE, ha llevado a la identificación de una "batería de genes AhR" de enzimas metabolizantes de fase I y fase II que consta de CYP1A1 , CYP1A2 , CYP1B1 , NQO1, ALDH3A1, UGT1A2 y GSTA1. [69]Presumiblemente, los vertebrados tienen esta función para poder detectar una amplia gama de sustancias químicas, indicado por la amplia gama de sustratos que AhR es capaz de unirse y facilitar su biotransformación y eliminación. El AhR también puede indicar la presencia de sustancias químicas tóxicas en los alimentos y causar aversión a dichos alimentos. [70]

La activación de AhR parece ser también importante para las respuestas inmunológicas y la inhibición de la inflamación [60] a través de la regulación positiva de la interleucina 22 [71] y la regulación negativa de la respuesta Th17 . [72] El Knockdown de AHR regula principalmente a la baja la expresión de genes de inmunidad innata en las células THP-1 . [73]

Respuesta tóxica [ editar ]

Las extensiones de la respuesta adaptativa son las respuestas tóxicas provocadas por la activación de AhR. La toxicidad resulta de dos formas diferentes de señalización AhR. El primero es un efecto secundario de la respuesta adaptativa en el que la inducción de enzimas metabolizantes da como resultado la producción de metabolitos tóxicos. Por ejemplo, el hidrocarburo aromático policíclico benzo [ a ] pireno (BaP), un ligando de AhR, induce su propio metabolismo y bioactivación a un metabolito tóxico mediante la inducción de CYP1A1 y CYP1B1 en varios tejidos. [74]El segundo enfoque de la toxicidad es el resultado de cambios aberrantes en la transcripción global de genes más allá de los observados en la "batería de genes AhR". Estos cambios globales en la expresión genética conducen a cambios adversos en los procesos y funciones celulares. [75] El análisis de microarrays ha demostrado ser muy beneficioso para comprender y caracterizar esta respuesta. [57] [76] [77] [78]

Interacciones proteína-proteína [ editar ]

Además de las interacciones de proteínas mencionadas anteriormente, también se ha demostrado que AhR interactúa con:

  • AIP , [79]
  • ARNTL , [80]
  • CCNT1 , [81]
  • ESR1 , [82] [83]
  • NCOA1 , [84]
  • NEDD8 [85]
  • NRIP1 , [86]
  • RELA , [87] [88]
  • RELB , [89] y
  • RP . [90]

Referencias [ editar ]

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Enlaces externos [ editar ]

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