En biología molecular, un dominio de autotransportador es un dominio estructural que se encuentra en algunas proteínas de la membrana externa bacteriana . El dominio siempre se encuentra en el extremo C-terminal de la proteína y forma una estructura de barril beta . El cilindro está orientado en la membrana de manera que la porción N-terminal de la proteína, denominada dominio pasajero, se presenta en la superficie celular. Estas proteínas son típicamente factores de virulencia , asociados con infección o virulencia en bacterias patógenas.
Autotransportador de dominio beta | ||||||||||
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Identificadores | ||||||||||
Símbolo | Autotransportador | |||||||||
Pfam | PF03797 | |||||||||
InterPro | IPR005546 | |||||||||
PROSITE | PDOC51208 | |||||||||
SCOP2 | 1uyn / SCOPe / SUPFAM | |||||||||
TCDB | 1.B.12 | |||||||||
Superfamilia OPM | 28 | |||||||||
Proteína OPM | 1uyo | |||||||||
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El nombre de autotransportador se deriva de una comprensión inicial de que la proteína era autosuficiente para transportar el dominio pasajero a través de la membrana externa. Desde entonces, esta opinión ha sido cuestionada por Benz y Schmidt. [2]
La secreción de cadenas polipeptídicas a través de la membrana externa de bacterias gramnegativas puede ocurrir a través de varias vías diferentes. La vía de secreción de tipo V (a), o autotransportador, constituye el mayor número de factores de virulencia secretados de cualquiera de los siete tipos conocidos de secreción en bacterias Gram-negativas. Esta vía de secreción está ejemplificada por la proteasa IgA1 prototípica de Neisseria gonorrhoeae . [3] La proteína se dirige a la membrana interna por un péptido señal transportado a través de la membrana interna a través de la maquinaria Sec. Una vez en el periplasma , el dominio del autotransportador se inserta en la membrana externa. El dominio pasajero pasa a través del centro del dominio del autotransportador para presentarse en el exterior de la celda, sin embargo, el mecanismo por el cual esto ocurre no está claro. [4]
El dominio translocador C-terminal corresponde a un dominio de barril beta de la membrana externa. El dominio pasajero N-terminal se transloca a través de la membrana y puede o no escindirse del dominio translocador. [5] En aquellas proteínas en las que la escisión es autocatalítica, los dominios de peptidasa pertenecen a las familias de peptidasas MEROPS S6 y S8. Se ha demostrado que los dominios pasajeros caracterizados estructuralmente hasta la fecha están dominados por un pliegue proteico conocido como una hélice beta , tipificada por pertactina . Se cree que el plegamiento de este dominio está intrínsecamente ligado a su método de translocación de la membrana externa.
Ver también
Referencias
- ^ Oomen CJ, van Ulsen P, van Gelder P, Feijen M, Tommassen J, Gros P (marzo de 2004). "Estructura del dominio translocador de un autotransportador bacteriano" . El diario EMBO . 23 (6): 1257–66. doi : 10.1038 / sj.emboj.7600148 . PMC 381419 . PMID 15014442 .
- ^ Benz I, Schmidt MA (agosto de 2011). "Estructuras y funciones de las proteínas autotransportadoras en patógenos microbianos" . Revista Internacional de Microbiología Médica . 301 (6): 461–8. doi : 10.1016 / j.ijmm.2011.03.003 . PMID 21616712 .
- ^ Pohlner J, Halter R, Beyreuther K, Meyer TF (1987). "Estructura genética y secreción extracelular de la proteasa IgA de Neisseria gonorrhoeae". Naturaleza . 325 (6103): 458–62. doi : 10.1038 / 325458a0 . PMID 3027577 . S2CID 25569 .
- ^ Leo JC, Grin I, Linke D (abril de 2012). "Secreción de tipo V: mecanismo (s) de autotransporte a través de la membrana externa bacteriana" . Transacciones filosóficas de la Royal Society de Londres. Serie B, Ciencias Biológicas . 367 (1592): 1088–101. doi : 10.1098 / rstb.2011.0208 . PMC 3297439 . PMID 22411980 .
- ^ Henderson IR, Navarro-Garcia F, Nataro JP (septiembre de 1998). "El gran escape: estructura y función de las proteínas autotransportadoras". Tendencias en microbiología . 6 (9): 370–8. doi : 10.1016 / s0966-842x (98) 01318-3 . PMID 9778731 .
Otras lecturas
- Veiga E, Sugawara E, Nikaido H, de Lorenzo V, Fernández LA (mayo de 2002). "La exportación de proteínas autotransportadas procede a través de un anillo oligomérico formado por dominios C-terminales" . El diario EMBO . 21 (9): 2122–31. doi : 10.1093 / emboj / 21.9.2122 . PMC 125980 . PMID 11980709 .
- Oomen CJ, van Ulsen P, van Gelder P, Feijen M, Tommassen J, Gros P (marzo de 2004). "Estructura del dominio translocador de un autotransportador bacteriano" . El diario EMBO . 23 (6): 1257–66. doi : 10.1038 / sj.emboj.7600148 . PMC 381419 . PMID 15014442 .