Una hélice beta es una estructura de repetición de proteínas en tándem formada por la asociación de hebras beta paralelas en un patrón helicoidal con dos [1] o tres [2] caras. La hélice beta es un tipo de dominio de proteína solenoide . La estructura se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre cadenas , interacciones proteína-proteína y, a veces, iones metálicos unidos . Se han identificado hélices beta tanto de la mano izquierda como de la derecha. Las hélices beta bicatenarias también son características muy comunes de las proteínas y generalmente son sinónimos de pliegues de gelatina .
La primera beta-hélice se observó en la enzima pectato liasa , que contiene una hélice de siete vueltas que alcanza 34 Å (3,4 nm ) de largo. La proteína del pico de la cola del fago P22 , un componente del bacteriófago P22 , tiene 13 vueltas y en su homo trímero ensamblado tiene una longitud de 200 Å (20 nm). Su interior está compacto sin poro central y contiene tanto residuos hidrófobos como residuos cargados neutralizados por puentes de sal .
Tanto la pectato liasa como la proteína en punta de cola P22 contienen hélices derechas; Se han observado versiones para zurdos en enzimas como la UDP-N-acetilglucosamina aciltransferasa y la anhidrasa carbónica archaeal . [3] Otras proteínas que contienen hélices beta incluyen las proteínas anticongelantes del escarabajo Tenebrio molitor (diestro) [4] y del gusano del cogollo del abeto, Choristoneura fumiferana (zurdo), [5] donde las treoninas espaciadas regularmente en el β -las hélices se unen a la superficie de los cristales de hielo e inhiben su crecimiento.
Las hélices beta pueden asociarse entre sí de manera efectiva, ya sea cara a cara (emparejando las caras de sus prismas triangulares) o de extremo a extremo (formando enlaces de hidrógeno). Por tanto, las hélices β se pueden utilizar como "etiquetas" para inducir la asociación de otras proteínas, de forma similar a los segmentos en espiral enrollados .
Se ha demostrado que los miembros de la familia de repeticiones de pentapéptidos poseen una estructura cuadrilátera de hélice beta. [6]
Referencias
- ^ "Base de datos CATH - pliegues y superfamilias homólogas dentro de la arquitectura beta 2-solenoide" . Base de datos CATH .
- ^ "Base de datos CATH - pliegues y superfamilias homólogas dentro de la arquitectura de 3 solenoides beta" . Base de datos CATH . Archivado desde el original el 26 de julio de 2011.
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- Branden C, Tooze J. (1999). Introducción a la estructura de las proteínas 2ª ed. Garland Publishing: Nueva York, NY. págs. 84–6.
- Dicker IB y Seetharam S. (1992) "¿Qué se sabe acerca de la estructura y función de la proteína FirA de Escherichia coli ?" Mol. Microbiol. , 6 , 817-823.
- Raetz CRH y Roderick SL. (1995) “Una hélice β paralela para zurdos en la estructura de UDP- N- acetilglucosamina aciltransferasa”, Science , 270 , 997-1000. (Zurdo)
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- Vaara M. (1992) "Ocho proteínas bacterianas, incluyendo UDP-N-acetilglucosamina aciltransferasa (LpxA) y otras tres transferasas de Escherichia coli, consisten en un tema de periodicidad de seis residuos", FEMS Microbiol. Lett , 97 , 249-254.
- Yoder MD, Keen NT y Jurnak F. (1993) "Nuevo motivo de dominio: la estructura de la pectato liasa C, un factor de virulencia vegetal secretado", Science , 260 , 1503-1507. (Diestro)
enlaces externos
- Familia SCOP de hélices β diestras
- Familia SCOP de hélices β zurdas
- Familia de proteínas CATH β-helix