Los materiales biomiméticos son materiales desarrollados a partir de la inspiración de la naturaleza . Esto puede ser útil en el diseño de materiales compuestos . Las estructuras naturales han inspirado e innovado las creaciones humanas. [1] Ejemplos notables de estas estructuras naturales incluyen: la estructura de panal de la colmena, la fuerza de las telas de araña, la mecánica de vuelo de las aves y la repelencia al agua de la piel de los tiburones . [2] Las raíces etimológicas del neologismo (término nuevo) biomimético derivan del griego, ya que bios significa "vida" y mimetikos significa "imitativo",
Los materiales biomiméticos en la ingeniería de tejidos son materiales que han sido diseñados de tal manera que provocan respuestas celulares específicas mediadas por interacciones con péptidos anclados a andamios de proteínas de matriz extracelular (ECM) ; esencialmente, la incorporación de péptidos de unión celular en biomateriales mediante modificación química o física. [3] Los aminoácidos ubicados dentro de los péptidos se utilizan como bloques de construcción para otras estructuras biológicas. Estos péptidos a menudo se denominan " péptidos de autoensamblaje ", ya que pueden modificarse para contener motivos biológicamente activos. . Esto les permite replicar la información derivada del tejido y reproducir la misma información de forma independiente. Por lo tanto, estos péptidos actúan como bloques de construcción capaces de realizar múltiples actividades bioquímicas, incluida la ingeniería de tejidos. [4] La investigación de ingeniería de tejidos que se está realizando actualmente tanto en péptidos de cadena corta como de cadena larga aún se encuentra en etapas tempranas.
Dichos péptidos incluyen tanto cadenas largas nativas de proteínas de la MEC como secuencias peptídicas cortas derivadas de proteínas de la MEC intactas. La idea es que el material biomimético imite algunas de las funciones que desempeña una MEC en el tejido neural . Además de promover el crecimiento y la movilización celular, los péptidos incorporados también podrían mediar mediante enzimas proteasas específicas o iniciar respuestas celulares que no están presentes en un tejido nativo local. [3]
Al principio, se usaban cadenas largas de proteínas de la MEC, incluidas fibronectina (FN), vitronectina (VN) y laminina (LN), pero más recientemente se han descubierto las ventajas de usar péptidos cortos. Los péptidos cortos son más ventajosos porque, a diferencia de las cadenas largas que se pliegan aleatoriamente tras la adsorción, lo que hace que los dominios proteicos activos no estén estéricamente disponibles, los péptidos cortos permanecen estables y no ocultan los dominios de unión al receptor cuando se adsorben. Otra ventaja de los péptidos cortos es que se pueden replicar de manera más económica debido a su tamaño más pequeño. Se utiliza un reticulador bifuncional con un brazo espaciador largo para unir los péptidos al sustrato .superficie. Si no se dispone de un grupo funcional para unir el agente de entrecruzamiento, se puede utilizar la inmovilización fotoquímica . [3]
Además de modificar la superficie, los biomateriales se pueden modificar en masa, lo que significa que los péptidos de señalización celular y los sitios de reconocimiento están presentes no solo en la superficie sino también en la mayor parte del material. La fuerza de la unión celular, la tasa de migración celular y el grado de formación de la organización del citoesqueleto están determinados por la unión del receptor al ligando unido al material; por lo tanto, la afinidad receptor-ligando, la densidad del ligando y la distribución espacial del ligando deben considerarse cuidadosamente al diseñar un material biomimético. [3]
Las proteínas de la matriz extracelular del esmalte en desarrollo (como la amelogenina ) controlan la deposición mineral inicial ( nucleación ) y el posterior crecimiento de cristales, determinando en última instancia las propiedades físico-mecánicas del tejido mineralizado maduro. Los nucleadores reúnen iones minerales de los fluidos circundantes (como la saliva) en forma de una estructura de red cristalina, al estabilizar pequeños núcleos para permitir el crecimiento de cristales, formando tejido mineral. [5] Las mutaciones en las proteínas de la MEC del esmalte provocan defectos en el esmalte, como la amelogénesis imperfecta . Se cree que el colágeno tipo I tiene un papel similar en la formación de dentina y hueso. [6] [7]