Las lamininas son proteínas de alto peso molecular (~ 400 a ~ 900 kDa) de la matriz extracelular . Son un componente principal de la lámina basal (una de las capas de la membrana basal ), una base de la red de proteínas para la mayoría de las células y órganos. Las lamininas son una parte importante y biológicamente activa de la lámina basal, que influyen en la diferenciación, migración y adhesión celular. [1] [2]
Las lamininas son proteínas heterotriméricas que contienen una cadena α, una cadena β y una cadena γ, que se encuentran en cinco, cuatro y tres variantes genéticas, respectivamente. Las moléculas de laminina se nombran de acuerdo con la composición de su cadena. Por tanto, la laminina-511 contiene cadenas α5, β1 y γ1. [3] Se han identificado otras catorce combinaciones de cadenas in vivo. Las proteínas triméricas se cruzan para formar una estructura cruzada que puede unirse a otras moléculas de la membrana celular y de la matriz extracelular. [4] Los tres brazos más cortos son particularmente buenos para unirse a otras moléculas de laminina, lo que les permite formar láminas. El brazo largo es capaz de unirse a las células, lo que ayuda a anclar las células de los tejidos organizados a la membrana.
La familia de glicoproteínas de laminina es una parte integral del andamiaje estructural en casi todos los tejidos de un organismo. Se secretan e incorporan en matrices extracelulares asociadas a células. La laminina es vital para el mantenimiento y supervivencia de los tejidos. Las lamininas defectuosas pueden hacer que los músculos se formen incorrectamente, dando lugar a una forma de distrofia muscular, enfermedad letal con ampollas en la piel ( epidermólisis ampollosa de la unión ) y defectos del filtro renal ( síndrome nefrótico ). [5]
Tipos
Se han identificado quince trímeros de laminina. Las lamininas son combinaciones de diferentes cadenas alfa, beta y gamma. [6]
- Las cinco formas de cadenas alfa son: LAMA1 , LAMA2 , LAMA3 (que tiene tres formas de empalme), LAMA4 , LAMA5
- Las cadenas beta incluyen: LAMB1 , LAMB2 , LAMB3 , LAMB4 (tenga en cuenta que ningún trímero de laminina conocido incorpora LAMB4 y su función sigue siendo poco conocida)
- Las cadenas gamma son: LAMC1 , LAMC2 , LAMC3
Las lamininas se numeraron previamente tal como se descubrieron, es decir, laminina-1, laminina-2, laminina-3, etc., pero se cambió la nomenclatura para describir qué cadenas están presentes en cada isoforma (laminina-111, laminina-211, etc. ). [3] Además, muchas lamininas tenían nombres comunes antes de que se estableciera la nomenclatura de lamininas. [7] [8]
Nomenclatura antigua | Sinónimos antiguos | Composición de la cadena | Nueva nomenclatura |
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Laminina-1 | Laminina EHS | α1β1γ1 | Laminina-111 |
Laminina-2 | Merosina | α2β1γ1 | Laminina-211 |
Laminina-3 | S-laminina | α1β2γ1 | Laminina-121 |
Laminina-4 | S-merosina | α2β2γ1 | Laminina-221 |
Laminina-5 / Laminina-5A | Kalinin, epiligrin, nicein, ladsin | α3Aβ3γ2 | Laminina-332 / Laminina-3A32 |
Laminina-5B | α3Bβ3γ2 | Laminina-3B32 | |
Laminina-6 / Laminina-6A | K-laminina | α3Aβ1γ1 | Laminina-311 / Laminina-3A11 |
Laminina-7 / Laminina-7A | KS-laminina | α3Aβ2γ1 | Laminina-321 / Laminina-3A21 |
Laminina-8 | α4β1γ1 | Laminina-411 | |
Laminina-9 | α4β2γ1 | Laminina-421 | |
Laminina-10 | Laminina similar a Drosophila | α5β1γ1 | Laminina-511 |
Laminina-11 | α5β2γ1 | Laminina-521 | |
Laminina-12 | α2β1γ3 | Laminina-213 | |
Laminina-14 | α4β2γ3 | Laminina-423 | |
α5β2γ2 | Laminina-522 | ||
Laminina-15 | α5β2γ3 | Laminina-523 |
Función
Las lamininas forman redes independientes y están asociadas con las redes de colágeno tipo IV a través de entactina , [9] fibronectina , [10] y perlecano . También se unen a las membranas celulares a través de receptores de integrina y otras moléculas de la membrana plasmática , como el complejo de glicoproteína distroglicano y la glicoproteína del grupo sanguíneo luterano. [4] A través de estas interacciones, las lamininas contribuyen de manera crítica a la unión y diferenciación celular, la forma y el movimiento de las células, el mantenimiento del fenotipo del tejido y la promoción de la supervivencia del tejido. [4] [6] Algunas de estas funciones biológicas de la laminina se han asociado con secuencias de aminoácidos específicas o fragmentos de laminina. [4] Por ejemplo, la secuencia peptídica [GTFALRGDNGDNGQ], que se encuentra en la cadena alfa de la laminina, promueve la adhesión de las células endoteliales. [11]
La laminina alfa4 se distribuye en una variedad de tejidos que incluyen nervios periféricos , ganglio de la raíz dorsal , músculo esquelético y capilares; en la unión neuromuscular , se requiere para la especialización sináptica . [12] Se ha predicho que la estructura del dominio de laminina-G se parece a la de la pentraxina . [13]
Papel en el desarrollo neuronal
La laminina-111 es un sustrato principal a lo largo del cual crecerán los axones nerviosos, tanto in vivo como in vitro. Por ejemplo, establece un camino que siguen las células ganglionares de la retina en desarrollo en su camino desde la retina hasta el tectum. También se utiliza a menudo como sustrato en experimentos de cultivo celular. La presencia de laminina-1 puede influir en cómo responde el cono de crecimiento a otras señales. Por ejemplo, los conos de crecimiento son repelidos por la netrina cuando se cultivan en laminina-111, pero son atraídos por la netrina cuando se cultivan en fibronectina. [ cita requerida ] Este efecto de laminina-111 probablemente ocurre a través de una disminución del AMP cíclico intracelular. [ cita requerida ]
Papel en la reparación del nervio periférico
Las lamininas se enriquecen en el sitio de la lesión después de la lesión del nervio periférico y son secretadas por las células de Schwann . Las neuronas del sistema nervioso periférico expresan receptores de integrina que se unen a las lamininas y promueven la neurorregeneración después de una lesión. [14]
Patología
La estructura disfuncional de una laminina en particular, laminina-211, es la causa de una forma de distrofia muscular congénita . [15] La laminina-211 está compuesta por cadenas α2 , β1 y γ1 . La distribución de esta laminina incluye el cerebro y las fibras musculares. En el músculo, se une al alfa distroglicano y a la integrina alfa7 - beta1 a través del dominio G y, a través del otro extremo, se une a la matriz extracelular .
La laminina-332 anormal, que es esencial para la adhesión de las células epiteliales a la membrana basal, conduce a una afección llamada epidermólisis ampollosa de la unión , caracterizada por ampollas generalizadas, tejido de granulación exuberante de piel y mucosas y dientes con hoyos.
La laminina-521 defectuosa en el filtro del riñón provoca una fuga de proteínas en la orina y un síndrome nefrótico . [5]
Papel en el cáncer
Algunas de las isoformas de laminina se han relacionado con la fisiopatología del cáncer. La mayoría de las transcripciones que albergan un sitio de entrada de ribosoma interno (IRES) participan en el desarrollo del cáncer a través de las proteínas correspondientes. Un evento crucial en la progresión del tumor denominado transición epitelial a mesenquimatosa (EMT) permite que las células de carcinoma adquieran propiedades invasivas. Recientemente se ha informado de la activación traslacional del componente de la matriz extracelular laminina B1 (LAMB1) durante la EMT, lo que sugiere un mecanismo mediado por IRES. En este estudio, la actividad IRES de LamB1 se determinó mediante ensayos informadores bicistrónicos independientes. Evidencias sólidas excluyen un impacto del promotor críptico o sitios de empalme en la traducción de LamB1 impulsada por IRES. Además, no se detectaron otras especies de ARNm de LamB1 que surjan de sitios de inicio de transcripción alternativos o señales de poliadenilación que expliquen su control de traducción. El mapeo de la región no traducida (UTR) en 5 'de LamB1 reveló el motivo IRES de LamB1 mínimo entre -293 y -1 cadena arriba del codón de inicio. En particular, la purificación por afinidad de ARN mostró que la proteína La interactúa con el IRES LamB1. Esta interacción y su regulación durante la EMT fueron confirmadas por inmunoprecipitación de ribonucleoproteínas. Además, La pudo modular positivamente la traducción IRES de LamB1. En resumen, estos datos indican que LamB1 IRES se activa al unirse a La, lo que conduce a una regulación positiva de la traducción durante la EMT hepatocelular. [dieciséis]
Uso en cultivo celular
Junto con otros componentes importantes de la ECM, como colágenos y fibronectina, las lamininas se han utilizado para mejorar el cultivo de células de mamíferos, especialmente en el caso de células madre pluripotentes, así como algunos cultivos de células primarias, que pueden ser difíciles de propagar en otros. sustratos. Hay dos tipos de lamininas de origen natural disponibles comercialmente. La laminina-111 extraída de sarcomas de ratón es un tipo de laminina popular, así como las mezclas de laminina de placenta humana, que pueden corresponder principalmente a laminina-211, 411 o 511, según el proveedor. [17] Las diversas isoformas de laminina son prácticamente imposibles de aislar de los tejidos en forma pura debido a la extensa reticulación y la necesidad de condiciones de extracción severas, como enzimas proteolíticas o pH bajo, que causan degradación. Por lo tanto, las lamininas recombinantes se han producido desde el año 2000. [18] Esto hizo posible probar si las lamininas podrían tener un papel significativo in vitro como lo tienen en el cuerpo humano. En 2008, dos grupos demostraron de forma independiente que las células madre embrionarias de ratón se pueden cultivar durante meses sobre laminina-511 recombinante. [19] [20] Posteriormente, Rodin et al. mostró que la laminina-511 recombinante puede usarse para crear un entorno de cultivo celular definido y totalmente libre de xeno para cultivar células ES pluripotentes humanas y células iPS humanas. [21]
Dominios de laminina
Dominio de laminina I | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Laminina_I | |||||||
Pfam | PF06008 | |||||||
InterPro | IPR009254 | |||||||
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Dominio de laminina II | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Laminin_II | |||||||
Pfam | PF06009 | |||||||
InterPro | IPR010307 | |||||||
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Laminina B (dominio IV) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Laminina_B | |||||||
Pfam | PF00052 | |||||||
InterPro | IPR000034 | |||||||
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Similar a laminina EGF (dominios III y V) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Laminina_EGF | |||||||
Pfam | PF00053 | |||||||
Clan pfam | CL0001 | |||||||
InterPro | IPR002049 | |||||||
PROSITE | PDOC00021 | |||||||
SCOP2 | 1tle / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Dominio de laminina G | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Laminin_G_1 | |||||||
Pfam | PF00054 | |||||||
Clan pfam | CL0004 | |||||||
InterPro | IPR012679 | |||||||
SCOP2 | 1qu0 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Dominio de laminina G | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Laminina_G_2 | |||||||
Pfam | PF02210 | |||||||
Clan pfam | CL0004 | |||||||
InterPro | IPR012680 | |||||||
INTELIGENTE | TSPN | |||||||
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Laminina N-terminal (dominio VI) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Laminina_N | |||||||
Pfam | PF00055 | |||||||
Clan pfam | CL0202 | |||||||
InterPro | IPR008211 | |||||||
INTELIGENTE | LamNT | |||||||
SCOP2 | 1klo / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Las lamininas contienen varios dominios proteicos conservados .
Laminina I y Laminina II
Las lamininas son moléculas triméricas; laminina-1 es un trímero alfa1 beta1 gamma1 . Se ha sugerido que los dominios I y II de la laminina A, B1 y B2 pueden juntarse para formar una triple helicoidal espiral de la bobina estructura . [22]
Laminina B
El dominio de laminina B (también conocido como dominio IV) es un módulo extracelular de función desconocida. Se encuentra en varias proteínas diferentes que incluyen heparán sulfato proteoglicano de la membrana basal , una proteína similar a la laminina de Caenorhabditis elegans y laminina. El dominio de laminina IV no se encuentra en cadenas cortas de laminina (alfa4 o beta3).
Similar a laminina EGF
Además de los diferentes tipos de dominios globulares , cada subunidad de laminina contiene, en su primera mitad, repeticiones consecutivas de aproximadamente 60 aminoácidos de longitud que incluyen ocho cisteínas conservadas . [23] La estructura terciaria de este dominio es remotamente similar en su extremo N a la del módulo tipo EGF . [24] [25] También se conoce como dominio "LE" o "tipo EGF de tipo laminina". El número de copias del dominio similar a laminina EGF en las diferentes formas de lamininas es muy variable; se han encontrado de 3 a 22 copias. En la cadena de laminina gamma-1 de ratón , se ha demostrado que el séptimo dominio LE es el único que se une con alta afinidad al nidogen . [26] Los sitios de unión se encuentran en la superficie dentro de los bucles C1-C3 y C5-C6. [24] [25] Largas series consecutivas de dominios similares a EGF de laminina en lamininas forman elementos en forma de varilla de flexibilidad limitada, que determinan el espaciamiento en la formación de redes de laminina de las membranas basales . [27] [28]
Laminina G
El dominio globular (G) de laminina, también conocido como dominio LNS (Laminina-alfa, Neurexina y globulina transportadora de hormonas sexuales), tiene una longitud promedio de 177 aminoácidos y se puede encontrar en una a seis copias en varios miembros de la familia de las lamininas. así como en un gran número de otras proteínas extracelulares . [29] Por ejemplo, todas las cadenas alfa de laminina tienen cinco dominios de laminina G, todas las proteínas de la familia del colágeno tienen un dominio de laminina G, las proteínas CNTNAP tienen cuatro dominios de laminina G, mientras que las neurexinas 1 y 2 contienen seis dominios de laminina G cada una. En promedio, aproximadamente una cuarta parte de las proteínas que contienen dominios de laminina G son captadas por estos propios dominios de laminina G. El dominio de laminina G más pequeño se puede encontrar en una de las proteínas de colágeno (COL24A1; 77 AA) y el dominio más grande en TSPEAR (219 AA).
La función exacta de los dominios de laminina G sigue siendo difícil de alcanzar, y se ha atribuido una variedad de funciones de unión a diferentes módulos de laminina G. Por ejemplo, las cadenas de laminina alfa1 y alfa2 tienen cada una cinco dominios de laminina G C-terminales , donde solo los dominios LG4 y LG5 contienen sitios de unión para heparina, sulfátidos y el receptor de superficie celular distroglicano . [30] Las proteínas que contienen laminina G parecen tener una amplia variedad de funciones en la adhesión , señalización , migración , ensamblaje y diferenciación celular .
Laminina N-terminal
El ensamblaje de la membrana basal es un proceso cooperativo en el que las lamininas se polimerizan a través de su dominio N-terminal (LN o dominio VI) y se anclan a la superficie celular a través de sus dominios G. Las netrinas también pueden asociarse con esta red a través de interacciones de dominio LN heterotípicas. [28] Esto conduce a la señalización celular a través de integrinas y distroglicanos (y posiblemente otros receptores) reclutados para la laminina adherente. Este autoensamblaje dependiente del dominio LN se considera crucial para la integridad de las membranas basales, como lo destacan las formas genéticas de distrofia muscular que contienen la deleción del módulo LN de la cadena alfa 2 de laminina. [31] El dominio N-terminal de laminina se encuentra en todas las subunidades de laminina y netrina excepto en laminina alfa 3A, alfa 4 y gamma 2.
Proteínas humanas que contienen dominios de laminina
Dominio de laminina I
LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA4 ; LAMA5 ;
Dominio de laminina II
LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA4 ; LAMA5 ;
Laminina B (dominio IV)
HSPG2 ; LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA5 ; LAMC1 ; LAMC2 ; LAMC3 ;
Similar a laminina EGF (dominios III y V)
AGRIN ; ATRN ; ATRNL1 ; CELSR1 ; CELSR2 ; CELSR3 ; CRELD1 ; HSPG2 ; LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA4 ; LAMA5 ; LAMB1 ; LAMB2 ; LAMB3 ; LAMB4 ; LAMC1 ; LAMC2 ; LAMC3 ; MEGF10 ; MEGF12 ; MEGF6 ; MEGF8 ; MEGF9 ; NSR1 ; NTN1 ; NTN2L ; NTN4 ; NTNG1 ; NTNG2 ; RESDA1 ; BUFANDA1 ; BUFANDA2 ; SREC ; STAB1 ; USH2A ;
Dominio de laminina G
AGRIN ; CELSR1 ; CELSR2 ; CELSR3 ; CNTNAP1 ; CNTNAP2 ; CNTNAP3 ; CNTNAP3B ; CNTNAP4 ; CNTNAP5 ; COL11A1 ; COL11A2 ; COL12A1 ; COL14A1 ; COL15A1 ; COL16A1 ; COL18A1 ; COL19A1 ; COL20A1 ; COL21A1 ; COL22A1 ; COL24A1 ; COL27A1 ; COL5A1 ; COL5A3 ; COL9A1 ; CRB1 ; CRB2 ; CSPG4 ; EGFLAM ; EYS ; FAT ; FAT2 ; FAT3 ; FAT4 ; GAS6 ; HSPG2 ; LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA4 ; LAMA5 ; NELL1 ; NELL2 ; NRXN1 ; NRXN2 ; NRXN3 ; PROS1 ; SLIT1 ; SLIT2 ; SLIT3 ; SPEAR ; THBS1 ; THBS2 ; THBS3 ; THBS4 ; USH2A ;
Laminina N-terminal (dominio VI)
LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA5 ; LAMB1 ; LAMB2 ; LAMB3 ; LAMB4 ; LAMC1 ; LAMC3 ; NTN1 ; NTN2L ; NTN4 ; NTNG1 ; NTNG2 ; USH2A ;
Ver también
- Moléculas de adhesión al sustrato
- Base de datos de laminina
- Lista de antígenos diana en penfigoide
Referencias
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enlaces externos
- La proteína laminina
- Laminin en la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. Encabezados de temas médicos (MeSH)
- Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P19137 (subunidad alfa-1 de laminina) en PDBe-KB .
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- IPR002049
- IPR012679
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