Cbl (el nombre de C asitas B -lineage L ymphoma) es un gen de mamífero que codifica la proteína CBL que es una ubiquitina-proteína ligasa E3 implicada en la señalización celular y la proteína de ubiquitinación . Se han implicado mutaciones en este gen en varios cánceres humanos, particularmente en la leucemia mieloide aguda . [5]
CBL | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | CBL , C-CBL2, FRA11B, NSLL, RNF55, protooncogén Cbl | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 165360 MGI : 88279 HomoloGene : 3802 GeneCards : CBL | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 11: 119,21 - 119,31 Mb | Crónicas 9: 44,14 - 44,23 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Descubrimiento
En 1989, una porción codificada viralmente del gen Cbl cromosómico de ratón fue el primer miembro de la familia Cbl en ser descubierto [6] y fue nombrado v-Cbl para distinguirlo del c-Cbl normal de ratón . El virus utilizado en el experimento fue una cepa del virus de la leucemia murina con trópico de ratón aislada del cerebro de un ratón capturado en Lake Casitas , California, conocido como Cas-Br-M , [7] y se descubrió que había extirpado aproximadamente un tercio de el gen c-Cbl original de un ratón en el que se inyectó. La secuenciación reveló que la porción transportada por el retrovirus codificaba un dominio de unión a tirosina quinasa , y que esta era la forma oncogénica, ya que los retrovirus que portaban c-Cbl de longitud completa no inducían la formación de tumores. Se encontró que el retrovirus transformado resultante induce consistentemente un tipo de linfoma pre-B, conocido como linfoma de linaje Casitas B , en ratones infectados.
Estructura
Se ha descubierto que la c-Cbl de longitud completa consta de varias regiones que codifican dominios de proteínas funcionalmente distintos:
- Dominio de unión de tirosina quinasa N-terminal ( dominio TKB): determina la proteína a la que puede unirse
- Motivo de dominio de dedo RING : recluta enzimas involucradas en la ubiquitinación
- Región rica en prolina : el sitio de interacción entre Cbl y proteínas citosólicas involucradas en las funciones adaptadoras de Cbl
- Dominio asociado a ubiquitina C-terminal (dominio UBA): el sitio de unión de ubiquitina
Esta estructura de dominio y el contenido rico en tirosina y serina del producto proteico es típico de una "molécula adaptadora" utilizada en las vías de señalización celular. [8]
Homólogos
Se han caracterizado tres homólogos de mamíferos , que difieren todos en su capacidad para funcionar como proteínas adaptadoras debido a las diferentes longitudes de sus dominios UBA C-terminales:
- c-Cbl : expresado de forma ubicua, 906 y 913 aminoácidos de longitud en humanos y ratones respectivamente
- Cbl-b : expresado de forma ubicua, 982 aminoácidos de longitud.
- Cbl-c : carece del dominio UBA y, por lo tanto, tiene solo 474 aminoácidos de longitud. Se expresa principalmente en células epiteliales, sin embargo, su función es poco conocida.
Tanto c-Cbl como Cbl-b tienen ortólogos en D. melanogaster (D-Cbl) y C. elegans (Sli-1), lo que sugiere un largo camino evolutivo para estas proteínas. [8]
Función
Ligasa de ubiquitina
La ubiquitinación es el proceso de unir químicamente monómeros de ubiquitina a una proteína, dirigiéndola a su degradación. Como se trata de un proceso de varios pasos, intervienen varias enzimas diferentes, siendo la última un miembro de la familia de ligasas E3 . Cbl funciona como una ligasa E3 y, por lo tanto, es capaz de catalizar la formación de un enlace covalente entre la ubiquitina y el sustrato proteico de Cbl, típicamente un receptor tirosina quinasa . El dominio RING-finger media en esta transferencia, sin embargo, como otras ligasas E3 del tipo RING, no se forma ningún enlace covalente intermedio entre la ubiquitina y el dominio RING-finger. La unión escalonada de ubiquitina al receptor de sustrato tirosina quinasa puede conducir a su eliminación de la membrana plasmática y posterior tráfico al lisosoma para su degradación.
Interacciones
Se ha demostrado que el gen Cbl interactúa con:
- Gen abl , [9] [10]
- ARHGEF7 , [11]
- C-Met , [12] [13]
- CD2AP , [14] [15] [16]
- CSF1R . [17]
- CRK , [18] [19]
- CRKL , [20] [21] [22] [23] [24] [25] [26] [27]
- EGFR , [12] < [28] [29]
- NIF2 , [30]
- FYN , [24] [31]
- Grb2 , [12] [18] [19] [20] [30] [32] [33] [34] [35] [36] [37] [38] [39]
- HCK , [40] [41]
- IGF1R , [42]
- LCP2 ;, [20] [43]
- NCK1 , [9] [20]
- PDGFRA , [44]
- PIK3R1 , [18] [45] [46]
- PIK3R2 , [21] [47]
- PLCG1 , [28] [48]
- PTK2B , [14] [49]
- PTPN11 , [50]
- SH2B2 , [12] [51]
- SH3KBP1 [13] [52] [53] [54] [55]
- SHC1 , [18] [32]
- SLA2 , [56]
- SORBS1 , [14] [57]
- SORBS2 , [10] [14]
- SPRY2 , [12] [58] [59]
- Syk , [60] [61] [62]
- UBE2L3 , [58] [63] [64]
- VAV1 , [61] [65]
- YWHAB , [36]
- YWHAQ , [66] [67] y
- ZAP-70 , [68] [69]
Referencias
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Otras lecturas
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enlaces externos
- Artículo de Quips que describe la función CBL en PDBe
- Entradas de OMIM sobre TRASTORNO SIMILAR AL SÍNDROME DE NOONAN CON O SIN LEUCEMIA MIELOMONOCÍTICA JUVENIL y CBL
- Ubicación del genoma CBL humano y página de detalles del gen CBL en UCSC Genome Browser .