• la unión de IgE • integrina de unión • GO: proteína de unión 0001948 • unión de iones metálicos • de unión a carbohidratos
Componente celular
• componente integral de la membrana • región extracelular • membrana plasmática • componente integral de la membrana plasmática • exosoma extracelular • lado externo de la membrana plasmática • membrana
Proceso biológico
• Vía de señalización Notch • Regulación positiva de la respuesta inmune humoral mediada por inmunoglobulina circulante • Regulación positiva de la actividad del óxido nítrico sintasa • Regulación positiva de la destrucción de células de otros organismos • Regulación positiva del proceso biosintético del óxido nítrico sintasa • Vía de señalización mediada por citocinas
CD23 , también conocido como Fc epsilon RII , o FcεRII , es el receptor de "baja afinidad" para IgE , un isotipo de anticuerpo implicado en la alergia y resistencia a parásitos , y es importante en la regulación de los niveles de IgE. A diferencia de muchos de los receptores de anticuerpos, CD23 es una de tipo C de la lectina . Se encuentra en células B maduras , macrófagos activados , eosinófilos , células dendríticas foliculares y plaquetas .
Hay dos formas de CD23: CD23a y CD23b. CD23a está presente en las células B foliculares, mientras que CD23b requiere que la IL-4 se exprese en células T , monocitos , células de Langerhans , eosinófilos y macrófagos. [5]
Contenido
1 función
2 Importancia clínica
3 Ver también
4 referencias
5 Lecturas adicionales
6 Enlaces externos
Función [ editar ]
Se sabe que CD23 tiene un papel de transporte en la regulación por retroalimentación de anticuerpos. Los antígenos que ingresan al torrente sanguíneo pueden ser capturados por anticuerpos IgE específicos de antígeno. Los complejos inmunes de IgE que se forman se unen a las moléculas CD23 en las células B y se transportan a los folículos de las células B del bazo. A continuación, el antígeno se transfiere de las células B CD23 + a las células presentadoras de antígeno CD11c +. Las células CD11c +, a su vez, presentan el antígeno a las células T CD4 +, lo que puede conducir a una respuesta de anticuerpos mejorada. [6]
Importancia clínica [ editar ]
Se sabe que el alérgeno responsable de la alergia a los ácaros del polvo Der p 1 escinde el CD23 de la superficie celular. Como el CD23 es soluble, puede moverse libremente e interactuar con las células del plasma. Estudios recientes han demostrado que niveles elevados de CD23 soluble provocan el reclutamiento de células B no sensibilizadas en la presentación de péptidos antigénicos a células B específicas de alérgenos, aumentando así la producción de IgE específica de alérgenos. Se sabe que la IgE, a su vez, regula al alza la expresión celular de CD23 y Fc épsilon RI (receptor de IgE de alta afinidad).
En la citometría de flujo , el CD23 es útil para diferenciar la leucemia linfocítica crónica (CD23 positiva) del linfoma de células del manto (CD23 negativo). [7] CD23 también se puede demostrar en células B del centro germinal mediante inmunohistoquímica , pero no está presente en las células en reposo de la zona del manto circundante. Los linfomas que surgen de la zona del manto generalmente son negativos para CD23, pero la mayoría de las leucemias linfomocíticas crónicas de células B y los linfomas de células B de bajo grado son positivos, lo que permite que la inmunohistoquímica distinga estas afecciones, que por lo demás tienen un aspecto similar. Las células de Reed-Sternberg suelen ser positivas para CD23. [8]
Ver también [ editar ]
Grupo de diferenciación , una lista de todas las proteínas numeradas en CD
Referencias [ editar ]
^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000104921 - Ensembl , mayo de 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000005540 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ Lichtman AH, Abbas AK (2003). Inmunología celular y molecular . Filadelfia: Saunders. págs. 324–325. ISBN 0-7216-0008-5.
^ Henningsson F, Ding Z, Dahlin JS, Linkevicius M, Carlsson F, Grönvik KO, Hallgren J, Heyman B (2011). Metzger DW (ed.). "La mejora mediada por IgE de las respuestas de las células T CD4 + en ratones requiere la presentación del antígeno por las células CD11c + y no por las células B" . PLOS ONE . 6 (7): e21760. Código Bibliográfico : 2011PLoSO ... 621760H . doi : 10.1371 / journal.pone.0021760 . PMC 3130775 . PMID 21765910 .
^ Barna G, Reiniger L, Tátrai P, Kopper L, Matolcsy A (septiembre de 2008). "Los niveles de corte de la expresión de CD23 en el diagnóstico diferencial de MCL y CLL". Oncología hematológica . 26 (3): 167–70. doi : 10.1002 / hon.855 . PMID 18381689 . S2CID 20572446 .
^ Cooper K, Leong AS (2003). Manual de anticuerpos diagnósticos para inmunohistología . Londres: Greenwich Medical Media. pag. 95. ISBN 1-84110-100-1.
Lectura adicional [ editar ]
Kijimoto-Ochiai S (abril de 2002). "CD23 (el receptor de IgE de baja afinidad) como lectina de tipo C: una molécula multidominio y multifuncional". Ciencias de la vida celular y molecular . 59 (4): 648–64. doi : 10.1007 / s00018-002-8455-1 . PMID 12022472 . S2CID 20040394 .
Schwarzmeier JD, Hubmann R, Düchler M, Jäger U, Shehata M (febrero de 2005). "Regulación de la expresión de CD23 por Notch2 en leucemia linfocítica crónica de células B". Leucemia y linfoma . 46 (2): 157–65. doi : 10.1080 / 10428190400010742 . PMID 15621797 . S2CID 36863790 .
Maekawa N, Kawabe T, Sugie K, Kawakami T, Iwata S, Uchida A, Yodoi J (mayo de 1992). "Inducción de Fc epsilon RII / CD23 en linfocitos T de sangre periférica humana activados por PHA y la asociación de Fyn tirosina quinasa con Fc epsilon RII / CD23". Investigación en inmunología . 143 (4): 422–5. doi : 10.1016 / S0923-2494 (05) 80075-6 . PMID 1387715 .
Rose K, Turcatti G, Graber P, Pochon S, Regamey PO, Jansen KU, Magnenat E, Aubonney N, Bonnefoy JY (septiembre de 1992). "Caracterización parcial de CD23 soluble humano natural y recombinante" . La revista bioquímica . 286 (Pt 3) (Pt 3): 819–24. doi : 10.1042 / bj2860819 . PMC 1132977 . PMID 1417742 .
Maekawa N, Kawabe T, Sugie K, Kawakami T, Maeda Y, Uchida A, Yodoi J (1992). "Inducción de Fc epsilon RII / CD23 en linfocitos T de sangre periférica humana activados por PHA y asociación de fyn tirosina quinasa con Fc epsilon RII / CD23". Revista internacional de reacciones tisulares . 14 (3): 121-30. PMID 1446976 .
Sugie K, Kawakami T, Maeda Y, Kawabe T, Uchida A, Yodoi J (octubre de 1991). "Fyn tirosina quinasa asociada con Fc épsilon RII / CD23: posibles funciones múltiples en la activación de linfocitos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 88 (20): 9132–5. Código Bibliográfico : 1991PNAS ... 88.9132S . doi : 10.1073 / pnas.88.20.9132 . PMC 52666 . PMID 1717997 .
Bettler B, Hofstetter H, Rao M, Yokoyama WM, Kilchherr F, Conrad DH (octubre de 1989). "Estructura molecular y expresión del receptor de baja afinidad de linfocitos murinos para IgE (Fc epsilon RII)" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 86 (19): 7566–70. doi : 10.1073 / pnas.86.19.7566 . PMC 298106 . PMID 2529542 .
Kikutani H, Inui S, Sato R, Barsumian EL, Owaki H, Yamasaki K, Kaisho T, Uchibayashi N, Hardy RR, Hirano T (diciembre de 1986). "Estructura molecular del receptor de linfocitos humanos para inmunoglobulina E". Celular . 47 (5): 657–65. doi : 10.1016 / 0092-8674 (86) 90508-8 . PMID 2877743 . S2CID 43557507 .
Ikuta K, Takami M, Kim CW, Honjo T, Miyoshi T, Tagaya Y, Kawabe T, Yodoi J (febrero de 1987). "Receptor Fc de linfocitos humanos para IgE: homología de secuencia de su ADNc clonado con lectinas animales" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 84 (3): 819–23. Código Bibliográfico : 1987PNAS ... 84..819I . doi : 10.1073 / pnas.84.3.819 . PMC 304307 . PMID 2949326 .
Yokota A, Kikutani H, Tanaka T, Sato R, Barsumian EL, Suemura M, Kishimoto T (noviembre de 1988). "Dos especies de receptor II de Fc épsilon humano (Fc épsilon RII / CD23): regulación específica de tejido y específica de IL-4 de la expresión génica". Celular . 55 (4): 611–8. doi : 10.1016 / 0092-8674 (88) 90219-X . PMID 2972386 . S2CID 140208582 .
Lüdin C, Hofstetter H, Sarfati M, Levy CA, Suter U, Alaimo D, Kilchherr E, Frost H, Delespesse G (enero de 1987). "Clonación y expresión del ADNc que codifica un receptor de IgE de linfocitos humanos" . El diario EMBO . 6 (1): 109-14. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1987.tb04726.x . PMC 553364 . PMID 3034567 .
Aubry JP, Pochon S, Gauchat JF, Nueda-Marin A, Holers VM, Graber P, Siegfried C, Bonnefoy JY (junio de 1994). "CD23 interactúa con un nuevo dominio extracitoplásmico funcional que implica oligosacáridos ligados a N en CD21". Revista de inmunología . 152 (12): 5806–13. PMID 7515913 .
Lecoanet-Henchoz S, Gauchat JF, Aubry JP, Graber P, Life P, Paul-Eugene N, Ferrua B, Corbi AL, Dugas B, Plater-Zyberk C (julio de 1995). "CD23 regula la activación de monocitos a través de una nueva interacción con las moléculas de adhesión CD11b-CD18 y CD11c-CD18". La inmunidad . 3 (1): 119-25. doi : 10.1016 / 1074-7613 (95) 90164-7 . PMID 7621072 .
Maruyama K, Sugano S (enero de 1994). "Oligo-taponamiento: un método simple para reemplazar la estructura de la tapa de ARNm eucariotas con oligoribonucleótidos". Gene . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
Padlan EA, Helm BA (1994). "Modelado de los dominios de homología de lectina del receptor Fc épsilon de baja afinidad humana y murina (Fc épsilon RII / CD23)". Receptor . 3 (4): 325–41. PMID 8142907 .
Trask B, Fertitta A, Christensen M, Youngblom J, Bergmann A, Copeland A, de Jong P, Mohrenweiser H, Olsen A, Carrano A (enero de 1993). "Mapeo de hibridación in situ de fluorescencia del cromosoma humano 19: ubicación de la banda citogenética de 540 cósmidos y 70 genes o marcadores de ADN" . Genómica . 15 (1): 133–45. doi : 10.1006 / geno.1993.1021 . PMID 8432525 .
Chirmule N, Kalyanaraman VS, Lederman S, Oyaizu N, Yagura H, Yellin MJ, Chess L, Pahwa S (marzo de 1993). "Diferenciación de células B dependiente de células T inducida por VIH-gp 160. Papel de la molécula de activación de células T-células B e IL-6". Revista de inmunología . 150 (6): 2478–86. PMID 8450224 .
Förster HH, Wäsch R, Kretschmar T, Mischke D, Uchańska-Ziegler B, Ziegler A, Schmitt M, Wahn HU (noviembre de 1995). "Marcadores genéticos en el cromosoma 19p y diagnóstico prenatal de inmunodeficiencia combinada deficiente de HLA clase II" . Investigación pediátrica . 38 (5): 812–6. doi : 10.1203 / 00006450-199511000-00029 . PMID 8552454 .
Bajorath J, Aruffo A (febrero de 1996). "Modelado basado en la estructura del dominio de unión del ligando del receptor CD23 de la superficie de la célula humana y comparación de dos modelos moleculares derivados independientemente" . Ciencia de las proteínas . 5 (2): 240–7. doi : 10.1002 / pro.5560050207 . PMC 2143337 . PMID 8745401 .
Frémeaux-Bacchi V, Bernard I, Maillet F, Mani JC, Fontaine M, Bonnefoy JY, Kazatchkine MD, Fischer E (julio de 1996). "Los linfocitos humanos arrojan una forma soluble de CD21 (el receptor del virus C3dg / Epstein-Barr, CR2) que se une a iC3b y CD23". Revista europea de inmunología . 26 (7): 1497–503. doi : 10.1002 / eji.1830260714 . PMID 8766552 . S2CID 31793325 .
Enlaces externos [ editar ]
Ubicación del genoma humano FCER2 y página de detalles del gen FCER2 en UCSC Genome Browser .
PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para el receptor Fc de inmunoglobulina épsilon de baja afinidad humana
vtmiGalería PDB
1t8c : Estructura del dominio de lectina de tipo C de CD23
1t8d : Estructura del dominio de lectina de tipo C de CD23
2h2r : Estructura cristalina del dominio de lectina CD23 humana, forma apo
2h2t : Dominio de lectina CD23, unido a calcio 2+
vtmiProteínas : grupos de diferenciación (ver también la lista de grupos humanos de diferenciación )
1-50
CD1
C.A
1A
1B
1D
1E
CD2
CD3
γ
δ
ε
CD4
CD5
CD6
CD7
CD8
a
CD9
CD10
CD11
a
B
C
D
CD13
CD14
CD15
CD16
A
B
CD18
CD19
CD20
CD21
CD22
CD23
CD24
CD25
CD26
CD27
CD28
CD29
CD30
CD31
CD32
A
B
CD33
CD34
CD35
CD36
CD37
CD38
CD39
CD40
CD41
CD42
a
B
C
D
CD43
CD44
CD45
CD46
CD47
CD48
CD49
a
B
C
D
mi
F
CD50
51-100
CD51
CD52
CD53
CD54
CD55
CD56
CD57
CD58
CD59
CD61
CD62
mi
L
PAG
CD63
CD64
A
B
C
CD66
a
B
C
D
mi
F
CD68
CD69
CD70
CD71
CD72
CD73
CD74
CD78
CD79
a
B
CD80
CD81
CD82
CD83
CD84
CD85
a
D
mi
h
j
k
CD86
CD87
CD88
CD89
CD90
CD91 - CD92
CD93
CD94
CD95
CD96
CD97
CD98
CD99
CD100
101-150
CD101
CD102
CD103
CD104
CD105
CD106
CD107
a
B
CD108
CD109
CD110
CD111
CD112
CD113
CD114
CD115
CD116
CD117
CD118
CD119
CD120
a
B
CD121
a
B
CD122
CD123
CD124
CD125
CD126
CD127
CD129
CD130
CD131
CD132
CD133
CD134
CD135
CD136
CD137
CD138
CD140b
CD141
CD142
CD143
CD144
CD146
CD147
CD148
CD150
151-200
CD151
CD152
CD153
CD154
CD155
CD156
a
B
C
CD157
CD158 ( una
D
mi
I
k )
CD159
a
C
CD160
CD161
CD162
CD163
CD164
CD166
CD167
a
B
CD168
CD169
CD170
CD171
CD172
a
B
gramo
CD174
CD177
CD178
CD179
a
B
CD180
CD181
CD182
CD183
CD184
CD185
CD186
CD191
CD192
CD193
CD194
CD195
CD196
CD197
CDw198
CDw199
CD200
201–250
CD201
CD202b
CD204
CD205
CD206
CD207
CD208
CD209
CDw210
a
B
CD212
CD213a
1
2
CD217
CD218 ( una
b )
CD220
CD221
CD222
CD223
CD224
CD225
CD226
CD227
CD228
CD229
CD230
CD233
CD234
CD235
a
B
CD236
CD238
CD239
CD240CE
CD240D
CD241
CD243
CD244
CD246
CD247 - CD248
CD249
251–300
CD252
CD253
CD254
CD256
CD257
CD258
CD261
CD262
CD263
CD264
CD265
CD266
CD267
CD268
CD269
CD271
CD272
CD273
CD274
CD275
CD276
CD278
CD279
CD280
CD281
CD282
CD283
CD284
CD286
CD288
CD289
CD290
CD292
CDw293
CD294
CD295
CD297
CD298
CD299
301-350
CD300A
CD301
CD302
CD303
CD304
CD305
CD306
CD307
CD309
CD312
CD314
CD315
CD316
CD317
CD318
CD320
CD321
CD322
CD324
CD325
CD326
CD328
CD329
CD331
CD332
CD333
CD334
CD335
CD336
CD337
CD338
CD339
CD340
CD344
CD349
CD350
vtmiClúster de diferenciación por linaje
Linfoide
Célula B
Célula pre-B : CD10 / CALLA
CD79A
maduro: CD19
CD20
CD21 / CR2
CD23 / FcεRII
CD127
CD40
célula plasmática : CD38
CD138
T / NK
célula T
Antígenos Pan-T : CD3
CD7
CD1
CD4
CD8
CD13
CD18
CD26
CD27
CD28
Célula NK
CD16
CD56 / NCAM
CD57
Todas
CD2
Todas
CD5
Mieloide
CFU-GM / mielomonocito
CD11c
CD14
CD15
CD31
CD64
CD68
Eurodiputado
CFU-Meg
CD34 / CD36
CD42
CD41 / CD61
CFU-E
CD36
CD71
Todos (pan-mieloide)
CD13
CD33
Célula madre
CD34
vtmiReceptores transmembrana : receptores inmunes de la superfamilia de inmunoglobulinas
Receptor de anticuerpos: receptor Fc
Épsilon (ε)
FcεRI
( FcεRII es lectina de tipo C )
Gamma (γ)
FcγRI
FcγRII
FcγRIII
Neonatal
Alfa (α) / mu (μ)
FcαRI
Fcα / μR
Secretor
Receptor de inmunoglobulina polimérico
Receptor de antígeno
Células B
Receptor de antígeno
BCR
Co-receptor
estimular:
CD21 / CD19 / CD81
inhibir:
CD22
Moléculas accesorias
Ig-α / Ig-β ( CD79 )
Células T
Ligandos
MHC
MHC clase I
MHC clase II
Receptor de antígeno
TCR : TRA @
TRB @
TRD @
TRG @
Co-receptores
CD8 (con dos cadenas de glicoproteínas CD8α y CD8β )