Integrina beta 1

ITGB1
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 4WK4 , 3G9W , 3T9K , 3VI3 , 3VI4 , 4DX9 , 4WJK , 4WK0 , 4WK2
Identificadores
Alias	ITGB1 , CD29, FNRB, GPIIA, MDF2, MSK12, VLA-BETA, VLAB, subunidad beta 1 de integrina
Identificaciones externas	OMIM : 135630 MGI : 96610 HomoloGene : 22999 GeneCards : ITGB1
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 10 (humano) [1] Banda 10p11.22 Comienzo 32,900,319 pb [1] Final 33.005.792 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 8 (ratón) [2] Banda 8 | 8 E2 Comienzo 128.685.654 pb [2] Final 128,733,200 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • actividad del receptor de virus • unión de iones metálicos • integrina de unión • GO: proteína 0001948 unión • laminina unión • molécula de adhesión celular de unión • colágeno unión involucrado en célula-matriz adhesión • correceptor actividad • proteasa de unión • fibronectina • actina de unión • C-X3 Unión de quimiocinas -C • Actividad de heterodimerización de proteínas • GO: 0032403 Unión de complejos macromoleculares • Unión de cadherina • Actividad del receptor de señalización Componente celular • citoplasma • endosoma • membrana • melanosoma • volante • complejo de integrina alfa8-beta1 • sinapsis • membrana de volante • complejo de integrina • región perinuclear del citoplasma • proyección celular • espina dendrítica • superficie celular • surco de escisión • complejo de integrina alfa7-beta1 • exosoma extracelular • lamelipodio • componente integral de la membrana • reciclado del endosoma • integrina alfa1-beta1 complejo • disco intercalado • invadopodium membrana • filopodium • neuromuscular unión • receptor complejo • celda de membrana • complejo integrina alpha11-beta1 • Capa de mielina abaxonal región • sináptica membrana • integrina alpha10-beta1 complejo • Unión Celular • integrina alfa2-beta1 complejo • sarcolema • lado externo de la membrana plasmática • vesícula citoplásmica • complejo de integrina alfa3-beta1 • balsa de membrana • adhesión focal • proyección de células gliales • colateral de Schaffer - sinapsis CA1 • sinapsis glutamatérgica • componente integral de la membrana sináptica • complejo macromolecular Proceso biológico • leucocitos adhesión célula-célula • migración de las células que participan en la brotación angiogénesis • de fibras de estrés de montaje • entrada viral • diferenciación de células B • desarrollo proyección neurona • la transformación de receptor beta del factor de crecimiento vía de señalización • regulación de proceso catabólico de colágeno • regulación negativa de la diferenciación celular • cardiaca diferenciación de células musculares • respuesta celular al estímulo de partículas de lipoproteínas de baja densidad • desarrollo embrionario en el útero • adhesión célula-sustrato • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 Regulación positiva de la actividad GTPasa • Regulación de la respuesta inmune • GO: 0022415 Proceso viral • Morfogénesis dendrítica • Especificación del destino celular • Fase G1 • Célula heterotípica adhesión • matriz extracelular organización • adhesión célula-célula mediada por integrina • respuesta de defensa celular • adhesión celular • formación de radial glial andamios • extensión axón • tethering leucocitos o rodando • vía de señalización mediada por integrina • célula-matriz adhesión • sarcómero organización • regulación negativa de anoikis • leucocitos migración • adhesión celular homófila a través de la membrana plasmática Moléculas de Adhesión • aprendizaje visual • adhesión célula-matriz independiente de calcio • el desarrollo del tejido muscular cardiaco • regulación negativa de la Rho de transducción de señal de la proteína • internalización del receptor • regulación del ciclo celular • regulación positiva de la proliferación celular • regulación positiva del proceso apoptótico • diferenciación celular mesodérmica • migración celular • migración de células germinales • adhesión celular mediada por integrina • organización de la membrana basal • regulación positiva de la localización de proteínas en la membrana plasmática • transición G1 / S del ciclo celular mitótico • fagocitosis • vía de señalización mediada por citocinas • organización de proyección celular • ensamblaje de lamelipodio • regulación positiva de la angiogénesis • modulación de la transmisión sináptica química • regulación positiva de la señalización de la proteína quinasa B • regulación positiva de la actividad del receptor • regulación positiva de la migración celular Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	3688	16412
Ensembl	ENSG00000150093	ENSMUSG00000025809
UniProt	P05556	P09055
RefSeq (ARNm)	NM_002211 NM_033666 NM_033667 NM_033668 NM_033669 NM_133376	NM_010578
RefSeq (proteína)	NP_002202 NP_391988 NP_596867	NP_034708
Ubicación (UCSC)	10: 32,9 - 33,01 Mb	Crónicas 8: 128,69 - 128,73 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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La integrina beta-1 ( ITGB1 ), también conocida como CD29 , es un receptor de la superficie celular que en los seres humanos está codificado por el gen ITGB1 . ^[5] Esta integrina se asocia con la integrina alfa 1 y la integrina alfa 2 para formar complejos de integrina que funcionan como receptores de colágeno . También forma dímeros con integrina alfa 3 para formar receptores de integrina para netrina 1 y reelina . Estos y otros complejos de integrina beta 1 se han conocido históricamente como antígenos de activación muy tardía (VLA).

La integrina beta 1 se expresa como al menos cuatro isoformas diferentes . En el músculo cardíaco y el músculo esquelético , la isoforma de la integrina beta-1D se expresa específicamente y se localiza en los costameres , donde ayuda en la transmisión de la fuerza lateral desde los discos Z a la matriz extracelular . Se han encontrado niveles anormales de integrina beta-1D en distrofia muscular de cinturas y polineuropatía .

Estructura

La integrina beta-1 puede existir como diferentes isoformas mediante un empalme alternativo . Se han encontrado seis variantes empalmadas alternativamente para este gen que codifican cinco proteínas con extremos C alternativos . ^{[6] Los} receptores de integrina existen como heterodímeros y se han descrito más de 20 receptores heterodiméricos de integrina diferentes. Todas las integrinas, formas alfa y beta, tienen grandes dominios extracelulares e intracelulares cortos. ^[7] El dominio citoplásmico de la integrina beta-1 se une al citoesqueleto de actina . ^[8] La integrina beta-1 es la beta-integrina expresada más abundante y se asocia con al menos 10 diferentes subunidades de integrina-alfa.^[7]

Función

Los miembros de la familia de integrinas son receptores de membrana implicados en la adhesión y el reconocimiento celular en una variedad de procesos que incluyen embriogénesis, hemostasia , reparación de tejidos, respuesta inmune y difusión metastásica de células tumorales. ^{[7] Las} integrinas enlazan el citoesqueleto de actina con la matriz extracelular y transmiten señales bidireccionalmente entre la matriz extracelular y los dominios citoplasmáticos . ^{[9] [10] Las} beta-integrinas son las principales responsables de dirigir los dímeros de integrina a las ubicaciones subcelulares apropiadas, que en las células adhesivas son principalmente adherencias focales . ^[8][11] Los mutantes de integrina beta-1 pierden la capacidad de apuntar a sitios de adherencias focales . ^{[12] [13]}

Se han identificado tres nuevas isoformas de la integrina beta-1, denominadas beta-1B, beta-1C y beta-1D. La integrina beta-1B se transcribe cuando los 26 aminoácidos proximales del dominio citoplásmico en el exón 6 son retenidos y luego son reemplazados por un tramo de 12 aminoácidos de una región intrónica adyacente . ^[14] La isoforma de la integrina beta-1B parece actuar como un negativo dominante en el sentido de que inhibe la adhesión celular. ^[15] Se describió que una segunda isoforma de integrina beta-1 , denominada beta-1C, tenía 48 aminoácidos adicionales anexados a los 26 aminoácidos en el dominio citoplasmático ;^[16] la función de esta isoforma era inhibitoria de la síntesis de ADN en la fase G1 del ciclo celular . ^[17] La tercera isoforma , denominada beta-1D, es unaisoforma específica del músculo estriado , que reemplaza la isoforma canónica beta-1Aen las células del músculo cardíaco y esquelético . Esta isoforma se produce al empalmar en un nuevo exón adicional entre los exones 6 y 7. Eldominio citoplásmico de la integrina beta-1D reemplaza los 21 aminoácidos distales(presentes en la integrina beta-1A) con un tramo alternativo de 24aminoácidos (13 únicos). ^{[18] [19]}

La integrina beta-1D parece estar regulada en el desarrollo durante la miofibrilogénesis, ^[19] apareciendo inmediatamente después de la fusión de mioblastos en la célula C2C12 con niveles crecientes a lo largo de la diferenciación miofibrilar . ^[20] La integrina beta-1D se localiza específicamente en costameres y discos intercalados de músculo cardíaco y costameres , uniones miotendinosas y uniones neuromusculares del músculo esquelético , y parece funcionar en general como otras integrinas, como la agrupación de integrinas beta-1D en la superficie de las células CHOdio como resultado la fosforilación de tirosina de pp125FAK e indujo la activación de la proteína quinasa activada por mitógenos . ^[20]

Importancia clínica

En pacientes con distrofia muscular de la cintura de las extremidades , tipo 2C, se ha demostrado que la integrina beta-1D está severamente reducida en las biopsias de músculo esquelético , coordinada con una reducción de la integrina alfa 7B y la filamina 2 . ^[21]

En pacientes con polineuropatía motora sensible , los niveles de integrina alfa-7B , integrina beta-1D y agrina se redujeron significativamente casi a niveles indetectables; y esto se correspondía con niveles más bajos de ARNm . ^[22]

Interacciones

Se ha demostrado que CD29 interactúa con

• ACTN1 ; ^{[23] [24]}
• CD46 , ^[25]
• CD9 , ^{[26] [27]}
• FHL2 , ^[28]
• Filamina , ^{[29] [30]}
• FLNB , ^[29]
• CD81 , ^{[27] [31]}
• GNB2L1 , ^{[32] [33]}
• ITGB1BP1 , ^{[34] [35]}
• LGALS8 , ^[36]
• MAP4K4 , ^[37]
• NME1 , ^[38]
• PKC alfa , ^{[32] [39]}
• TLN1 , ^{[40] [41]}
• TSPAN4 , ^[42] y
• YWHAB . ^[43]

Referencias

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2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000025809 - Ensembl , mayo de 2017
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Lectura adicional

• Evans JP (julio de 2001). "Fertilina beta y otras ADAM como ligandos de integrina: conocimientos sobre la adhesión celular y la fertilización". BioEssays . 23 (7): 628–39. doi : 10.1002 / bies.1088 . PMID  11462216 . S2CID  23712246 .
• Armulik A (enero de 2002). "Variantes de empalme de integrinas beta 1 humanas: origen, biosíntesis y funciones". Fronteras en biociencias . 7 (1-3): d219-27. doi : 10.2741 / armulik . PMID  11779688 .
• Brakebusch C, Fässler R (septiembre de 2005). "Función de la integrina beta 1 in vivo: adhesión, migración y más". Reseñas de metástasis de cáncer . 24 (3): 403-11. doi : 10.1007 / s10555-005-5132-5 . PMID  16258728 . S2CID  24210890 .

Enlaces externos

• Antígeno CD29 + en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
• Ubicación del genoma humano ITGB1 y página de detalles del gen ITGB1 en UCSC Genome Browser .